La ciencia que estudia los componentes químicos de las células vivas, así como sus reacciones y procesos en los que intervienen




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fecha de publicación03.11.2015
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LOS VALORES DE pKa DEPENDEN DE LAS PROPIEDADES DEL MEDIO
El pKa de un grupo funcional también se afecta profundamente por el medio circundante. El medio podría elevar o disminuir el pKa dependiendo de si el ácido no disociado o su base conjugada es la especie cargada. El efecto de la constante dieléctrica sobre el pKa puede observarse al agregar etanol al agua. El pK de un ácido carboxílico aumenta, en tanto eI de un amino disminuye debido a que el etanol reduce la capacidad del agua para solvatar una especie cargada. Los valores de PKa de grupos ionizables internos de las proteínas son, por tanto, afectados de manera profunda por su medio local, incluyendo la presencia o ausencia de agua.

AMINOÁCIDOS
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Además de proveer las unidades monoméricas con las que se sintetizan largas cadenas polipeptídicas de proteínas, los L-α-aminoácidos y sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polímeros cortos de aminoácidos llamados péptidos llevan a cabo funciones importantes en el sistema neuroendocrino como hormonas; factores que liberan hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores. Aunque las proteínas contienen sólo L-α-aminoácidos, los microorganismos elaboran péptidos que contienen tanto D- y L-α-aminoácidos. Varios de estos péptidos son de valor terapéutico, entre ellos los antibióticos bacitracina y gramicidina A y el agente antitumoral bleomicina. Los péptidos cianobacterianos microcistina y nodularina son letales en dosis grandes, en tanto que pequeñas cantidades promueven la formación de tumores hepáticos. Ni los humanos ni ningún otro animal superior puede sintetizar 10 de los 20 L-α-aminoácidos comunes adecuados para sostener el desarrollo del niño o mantener la salud de los adultos. En consecuencia, la dieta del humano debe contener cantidades adecuadas de estos aminoácidos esenciales para la nutrición.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
El código genético especifica los 20 L-α-aminoácidos, de los más de 300 aminoácidos de origen natural 20 constituyen la unidad monomerica de las proteínas. Si bien un código genético no redundante de tres letras podría acumular más de 20 aminoácidos, su redundancia limita los codones disponibles para los 20 L-α-aminoácidos clasificados según la polaridad de su grupo.
Los aminoácidos desde el punto de vista biológico pueden clasificarse en esenciales y no esenciales.
Los aminoácidos esenciales son los que el organismo no puede sintetizar y deben ser ingeridos en la dieta, la histidina y la arginina son indispensables para el crecimiento normal de los niños, ellos son:

Leucina (hidrofóbico): Interviene en la formación y reparación del tejido muscular. Estimula la formación de síntesis de proteínas en los músculos.

Beneficios: Es esencial para el crecimiento, promueve la salud de los huesos, piel y tejido musculares. Puede ser útil en el tratamiento de daños hepáticos en alcohólico.

Fuente: Germen de trigo, arroz integral, almendra, soya, maíz y lentejas.
Isoleucina (hidrofóbico): AA neutro. Forma parte del código genético. Se concentra en los músculos e interviene en la formación y reparación.

Beneficios: Importante en la producción de energía corporal y hemoglobina.

Deficiencia: Produce hipoglicemia.

Fuentes: Quesos, semillas y lentejas (carne, pollo, pescado y huevo).
Lisina con otros AA interviene en crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos hormonas y enzimas. Ayuda a la absorción de calcio y a mantener el balance del N y formación del colágeno.

Beneficios: Puede ser importante para el tratamiento de herpes en infantes, es importante para el crecimiento de los huesos. Ayuda a reducir la angina de pecho.

Deficiencia: Puede reducir el insomnio, baja la energía corporal, provoca irritabilidad, retarda el crecimiento y presenta desordenes reproductivos, excreción de calcio.

Fuente: Papa, leche, quina, lentejas, carne, pollo, huevos y frijoles.
Metionina (S-S): Colabora en la síntesis de proteínas – reductor de la liberación de histamina junto con el Ac Aspartico y Treonina. Colaboran con el proceso de desintoxicación hepática.

Beneficios: Es esencial para la absorción, transporte y biodisponibilidad del Se y Zn en el organismo. Ayuda a la excreción de los metales pesados (Cd y Hg). Puede ayudar en caso de fatiga. Colabora a reducir alergia y síntesis de las proteínas.

Deficiencia: Puede dificultar la captación del Zn y producir problemas prostáticos.

Fuentes: Soya, queso, yogurt, semilla de calabaza, lentejas, etc.
Fenilalanina: Precursor del AA Tyrosina. Facilitan la formación de la tirosina (H de la tiroide). Precursor de Neurotransmisores de los impulsos nerviosos – Producción de colágeno (piel, conectivo y neurohormonas).

Deficiencia: Puede causar catarata y cambios conductuales.

Sobreuso: Puede causar ansiedad, dolor de cabeza e hipertensión – Contraindica en embarazo.
Triptofano: Intestino grueso indol y escatol. Involucrado en el crecimiento y producción hormonal, especialmente en la función adrenal – Síntesis de serotonina. Es necesario para la producción de niacina. También interviene en la síntesis de serotonina, neurohormona involucrado en la relajación y el sueño.

Beneficios: Ayuda en caso de insomnio. Posee efecto de ansiedad y ayuda el control de conductas agresivas.

Fuentes: Banano, yogurt, queso, combinado con estos alimentos, pastas, pan y cereales puede contribuir a la función cerebral.
Treorina: Polar – su fue fosforilización y o – glicosilación

Es necesario para la formación de los dientes, colágenos y elastina. Es un precursor de los AA Glicina y Serina – con el Ac Aspartico y la Metionina ayuda al proceso de desintoxicación comandado por el hígado.

Beneficios: Actúa como lipotrópico controlando funciones hepáticas se ha considerado que este AA junto con Vitaminas B, C e Inositol y Mg, I, los AA Tirosina, Lysina y Ac Glutamico son esenciales para tratar enfermedades mentales. Es útil en desordenes digestivos y controlar exceso de grasas.

Fuentes: Germen de trigo, avena y semillas, patatas y vegetales.
Valina: Apolar. Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos mantenimiento de diversos sistemas y balance de N – Es metabolizada para producir energía con distribución de glucosa.

Beneficios: Junto con leucina e isoleucina es utilizada para el crecimiento muscular. Es útil en el tratamiento de daño provocado por el alcohol y condiciones neurológicas degenerativas.

Deficiencia: Balance negativo del H y afectar la cobertura mielina de los nervios.

Fuentes: Harina de soya, arroz integral, quesos, almendra, maní y lentejas.

Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados por los seres vivos y por consiguiente pueden faltar en la dieta, entre ellos tenemos:
Alanina: Fácilmente por transaminación se convierte en Ac Piruvico o Piruvato (Gluconeogenesis). Consiste en crear glucosa a partir de compuestos que no son glúcidos.

Baja condiciones de estrés.

Su deficiencia causa producción baja de espermatozoides presentes en la mayoría de las proteínas, grasas, quesos y fermentos, etc.
Histidina (Imidazol): Combinado HGH contribuye al crecimiento y reparación de tejido con relación al sistema cardiovascular. Contribuye poderosamente a mantener el pH sanguíneo es importante en la estructura de la hemoglobina (enrojecimiento de la piel y el prurito → alergia).
Arginina: Se produce urea en el hígado (urea - NH3 - Ácido úrico - Creatinina) Excreción nitrogenada presenta un grupo Guanidino que es importante para la síntesis de la creatinina. Es un producto de excreción de N- Es eliminada en la orina → Conservación del equilibrio de N y CO2 producción de ACTH → Crecimiento de tejido y musculo.
Glicina: Es el más simple y pequeño. No tiene actividad óptica. Es la clave para la síntesis de la porfirina y creatinina. Componente de numerosos tejidos en el organismo.
Porfirina: A partir del grupo hemo por degradación produce biliverdina y bilirrubina (producto de excreción).

Es la síntesis de los anillos de base nitrogenada – forma sales biliares.
Glutamina: Se sintetiza a partir del ácido glutamino y es clave para la desintoxicación o depuración del aminoácido en el organismo – el aminoácido se elimina por la colina. Nutriente cerebral, utilización de glucosa y el cerebro.
Serina: Interviene en la desintoxicación del organismo crecimiento, muscular y metabolismo de grasas y ácidos grasos. Forma parte del centro activo de muchas enzimas y forma parte de los fosfolípidos.

Tirosina: Es un neurotransmisor directo y es muy eficaz en el tratamiento de la depresión + AA.
Prolina: Producción de colágeno y tiene importancia en la reparación y mantenimiento de musculos y huesos. Amnoacidos – Distorsiona la estructura de las α hélice de las proteínas.
Cisteina: Desintoxicación – Antagonista de los radicales libre – Salud del cabello (S-S)

Ac Aspartico – Desintoxicación de hígado y funcionamiento, cuando se combina con otros AA forma moléculas capaces de absorver toxina del torrente sanguíneo.
Asparagina: Interviene en el metabolismo del SNC.

Citrulina especialmente eliminación del NH3.

PÉPTIDOS
Están formados por la pérdida de agua entre los grupos carboxilos y los grupos amino de los aminoácidos, se designan de acuerdo al número de aminoácidos presentes.
El enlace peptídico tiene lugar mediante la perdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro.


H2O


R1 – CH – COOH + R2 – CH – COOH H2N – CH – CO – CH – COOH
NH2 NH2 R1 R2
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Los péptidos son de interés biomédico inmenso, particularmente en endocrinología. Muchas de las hormonas son péptidos y pueden administrarse a pacientes para corregir deficiencias (por ejemplo, la administración de insulina a pacientes con diabetes sacarina). Ciertos antibióticos son péptidos (por ejemplo, valinomicina y gramicidina A), igual que unos cuantos agentes antitumorales (cano bleomicina). La rápida síntesis química y la tecnología de recombinación del DNA facilitan la producción de cantidades sustanciales de hormonas peptídicas que en el cuerpo existen sólo en concentraciones mínimas y por tanto son difíciles de aislar en cantidad suficiente para usarse en terapéutica. La misma tecnología permite la síntesis de otros péptidos, también a partir de fuentes naturales solamente en cantidades pequeñas (por ejemplo, ciertos péptidos y proteínas vitales) para usarse en vacunas.
FUNCIONES PEPTIDICAS
Encontramos a:
Angiotencina II, producido por una proteína

Los agentes vasoactivos angiotensinogeno

Bradiquinina, producido por una proteína

quininógeno
Oxitocina (concentración uterina y la leche por

glándulas mamarias)

Hormonas Vasopresina (reabsorción de agua en el riñón)

Somatostatina (liberación de hormonas de creci-

miento)
Encefalinas (pentapéptido)

Neurotransmisores Endorfinas (pentapéptido)

Sustancia P (undeczipéptido)
Tiracidina

Antibióticos

Glamicidina s


PROTEÍNAS
Las características comunes a todas las proteínas incluyen restricciones en su conformación por enlaces covalentes y no covalentes, órdenes de su estructura y métodos fisicoquímicos usados para determinar su composición. Además, las proteínas específicas exhiben estructuras y propiedades únicas que llevan a cabo funciones biológicas determinadas. Para ilustrar el estrecho nexo que existe entre la estructura proteínica y la función biológica, se consideran aquí dos proteínas fibrosas que tienen funciones estructurales; la fibroma de la seda y la colágena.
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Los millares de proteínas presentes en el cuerpo humano realizan funciones demasiado numerosas para enumerarlas. Estas funciones incluyen servir como transportadores de vitaminas, oxígeno y bióxido de carbono, además de llevar a cabo actividades estructurales; cinéticas, catalíticas y de señalización. Por tanto, no deben sorprender las terribles consecuencias que pueden surgir de mutaciones en genes que codifican proteínas o en regiones de DNA que controlan la expresión genética. Consecuencias igualmente desastrosas pueden derivar de la deficiencia de cofactores esenciales para la maduración de una proteína. El síndrome de Ehlers-Danlos ilustra defectos genéticos en la maduración proteínica y el escorbuto la deficiencia de un cofactor esencial pata esta maduración.
LAS PROTEÍNAS SE CLASIFICAN EN NUMEROSAS FORMAS
Si bien no existe un sistema universal, las proteínas pueden clasificarse con base en su solubilidad, forma, función biológica o estructura tridimensional. Un sistema de uso limitado en bioquímica clínica las clasifica como "albúminas", "globulinas", "histonas", etcétera, dependiendo de su solubilidad en soluciones salinas acuosas. También pueden clasificarse basándose en su forma global. Así, las proteínas globulares (por ejemplo, numerosas enzimas) tienen cadenas polipeptídicas enrolladas, plegadas en forma compacta y proporciones axiles (proporciones de longitud a anchura) menores de 10 y que por lo general no exceden de 3 a 4. Las proteínas fibrosas tienen proporciones axiles mayores de 10.
Sistemas especializados de clasificación distinguen ciertas proteínas complejas de interés médico elevado. Por tanto, las lipoproteínas plasmáticas, se denominan de "origen", lipoproteínas alfa1, alfa2 o beta de acuerdo con su movilidad electroforética a pH 8.6, o como quilomicrones, VLDL, LDL, HDL o VHDL basándose en sus propiedades de sedimentación en una ultracentrifugación. Las lipoproteínas pueden clasificarse también por determinación inmunológica de las apoproteínas presentes (A, B, C, D, E, F). Semejanza en la estructura tridimensional, reveladas principalmente por cristalografía con rayos X, proporcionan una base potencialmente valiosa para la clasificación de proteínas. Por ejemplo, las proteínas que unen nucleótidos comparten un dominio fijador de nucleótido de estructura terciaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de la cadena polipeptídica de una proteína es el orden en el cual los aminoácidos se unen e incluye la ubicación de los enlaces bisulfuro. La estructura primaria se determina por métodos descritos para polipéptidos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Conformaciones regulares caracterizan a la estructura secundaria

El carácter de doble ligadura parcial del enlace peptídico limita las conformaciones posibles de una cadena polipeptídica. La estructura secundaria, propuesta sobre bases teóricas y reveladas más tarde por cristalografía con rayos X, consiste en unidades regulares repetidas identificables de conformaciones permisibles de un polipéptido. Las conformaciones no compuestas de unidades regulares repetidas se denominan, de enrollamiento al azar. Sin embargo, "al azar" no implica que estas regiones sean de menor significado biológico que las regiones organizadas en forma regular.
ESTRUCTURA TERCIARIA
A menudo, las estructuras secundarias y supersecundarias de proteínas grandes se organizan como dominios, unidades compactas conectadas por esqueleto polipeptídico. El plegamiento de un polipéptido dentro de un dominio por lo general ocurre de manera independiente del plegamiento en otros dominios. La estructura terciaria describe las relaciones de estos dominios, las formas en que el plegamiento proteínico puede reunir aminoácidos bastante separados en un sentido estructural primario y los enlaces que estabilizan estas conformaciones.
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