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Biología de 2º Bachillerato 7.1. Introducción al metabolismo. Enzimas

7.1. INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO. ENZIMAS

7.1.1. INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO


Las células intercambian continuamente materia y energía con su entorno que son transformadas en su interior con el objeto de crear y mantener las estructuras celulares, proporcionando la energía necesaria para sus actividades vitales. El conjunto de intercambios y transformaciones que tienen lugar en el interior de la célula debido a procesos químicos catalizados por enzimas constituyen el metabolismo. Entre los objetivos básicos del metabolismo figuran la destrucción o degradación de moléculas y la construcción o síntesis de ellas. Por ello se distinguen dos fases dentro del metabolismo:

  • Catabolismo: Es la fase destructiva. En ella las moléculas complejas (azúcares, ácidos grasos o proteínas) que proceden del medio externo o de reservas internas, son degradadas a moléculas más sencillas (ácido láctico, NH­­3, CO2, H2O, etc.) Esta degradación va acompañada de una liberación de energía que se almacena en forma de ATP.

  • Anabolismo: Es la fase constructiva. En ella se fabrican moléculas complejas a partir de moléculas más sencillas. Esta síntesis requiere energía que será aportada por el ATP. Las moléculas sintetizadas pasarán a formar parte de los componentes celulares o serán almacenados para su posterior utilización como fuente de energía.

La división del metabolismo en catabolismo y anabolismo tiene una finalidad didáctica, pero, en realidad, estos procesos no se producen por separado en el espacio y en el tiempo. Las células se encuentran siempre en un proceso constante de autodestrucción y autoregeneración. El metabolismo hay que considerarlo como una unidad, aunque su complejidad obligue a estudiarlo fragmentado en las denominadas rutas metabólicas, que son secuencias de reacciones químicas que relacionan entre si dos compuestos o metabolitos importantes. Las rutas metabólicas no son independientes entre si , sino que poseen encrucijadas comunes. Un mismo metabolito común a dos rutas podrá seguir por una o por otra en función de las condiciones celulares.

Todas las células no utilizan la misma fuente para proveerse del material que necesitan a la hora de construir sus biomoléculas. En cuanto a la fuente de Carbono, se puede distinguir entre células autótrofas que utilizan el CO2 atmosférico y células heterótrofas que toman el C en forma de compuestos orgánicos. En cuanto a la fuente de energía, tampoco es común a todas las células. Las fotosintéticas utilizan la luz solar y las quimiosintéticas utilizan la energía liberada en reacciones químicas. Teniendo en cuenta estos dos aspectos se agrupan los seres vivos en 4 clases distintas cuyo nombre hace referencia en primer lugar a la fuente de energía y en segundo lugar a la fuente de C.


TIPO DE ORGANISMO

FUENTE DE ENERGÍA

FUENTE DE C

ORGANISMOS

Fotolitótrofo

Luz solar

CO2

Vegetales. Bact. fotosintéticas

Fotoorganótrofo

Luz solar

Comp. orgánicos

Bacterias purpúreas

Quimiolitótrofo

Reacciones redox

CO2

Bacterias desnitrificantes

Quimioorganótrofo

Reacciones redox

Comp. orgánicos

Animales y Hongos


En el metabolismo hay procesos que liberan energía y otros que la consumen, pero esta liberación y consumo no tienen por qué ocurrir al mismo tiempo ni en el mismo lugar de la célula. Debe existir, por tanto, un mecanismo que almacene y transporte esta energía desde los lugares donde se produce hasta donde se consume. Este mecanismo está basado en la formación y posterior ruptura de enlaces químicos que acumulan y liberan gran cantidad de energía: son los llamados enlaces ricos en energía. El enlace de este tipo que más se utiliza para almacenar y transportar energía es el que une los fosfatos 2º y 3º del ATP; se libera la energía que contiene cuando se hidroliza y se almacena cuando se forma de nuevo. Actúa por tanto de dos maneras:

  • Hidrólisis del ATP: Es un proceso espontáneo que libera la energía contenida en el enlace. Esto permite acoplar la hidrólisis del ATP a procesos que no son posibles sin un aporte energético y el acoplamiento se hace mediante enzimas que hacen posible la reacción global.

  • Fosforilación del ADP (síntesis de ATP): Es la reacción contraria a la hidrólisis y no es espontánea ya que requiere un aporte de energía. Esta reacción tiene lugar en el interior de las células acoplada a otros procesos que liberen energía. En las células se utilizan dos mecanismos básicamente distintos para sintetizar ATP:

    • Fosforilación a nivel de sustrato: Se utiliza la energía liberada por una reacción exotérmica para fosforilar ADP y sintetizar ATP.

    • Fosforilación en el transporte de electrones: Se trata de un mecanismo muy especial. El transporte de electrones por medio de cadenas transportadoras formadas por proteínas ubicadas en las membranas de las mitocondrias y los cloroplastos libera energía que es utilizada por el enzima ATP-sintetasa para acoplar la fosforilación del ADP a ATP. Cuando ocurre en las mitocondrias se denomina fosforilación oxidativa y si ocurre en los cloroplastos fosforilación fotosintética o fotofosforilación.

Muchas de las reacciones del catabolismo suponen la oxidación de un sustrato, lo cual libera electrones. Por el contrario, el anabolismo frecuentemente consiste en reacciones de reducción que requieren electrones. Los electrones son transportados enzimáticamente desde las reacciones catabólicas de oxidación en las que se liberan hasta las reacciones anabólicas de reducción que precisan de ellos. Para ello se utilizan coenzimas transportadores de electrones, como el NAD o el FAD, que llevan electrones de un punto a otro de la célula de un modo similar a como el ATP transporta la energía. Cuando uno de estos coenzimas se encuentra cargado de electrones, en estado oxidado, se dice que tiene poder reductor, puesto que al liberarse de los electrones podrá reducir a otro compuesto.
7.1.2. ENZIMAS

En los seres vivos se están desarrollando continuamente una serie de reacciones químicas que, si se realizaran en un laboratorio, sólo podrían llevarse a cabo mediante altas temperaturas, descargas eléctricas u otras fuentes de energía que las células no podrían resistir. Por ello, las reacciones que tienen lugar en los organismos no pueden ser violentas, lo cual se consigue gracias a la existencia de los biocatalizadores, entre los cuales el lugar más destacado lo ocupan los enzimas.

Para que una reacción se lleve a cabo es necesario que la/s sustancia/s que van a reaccionar (sustratos) reciban una determinada cantidad de energía que las active, denominada energía de activación. Los catalizadores son pues aquellas sustancias que, al disminuir las necesidades de energía de activación de una reacción, la facilitan y la aceleran. Los catalizadores no intervienen en la reacción que catalizan, de tal manera que, una vez terminada ésta, quedan libres y pueden volver a ser utilizados, no se consumen durante la reacción.

Todos los enzimas conocidos son proteínas de gran solubilidad en los medios líquidos del organismo. Salvo raras excepciones son solubles en agua. Según su composición se clasifican en dos grupos:

  • Enzimas holoproteínas: Constituidos solamente por secuencias de aminoácidos. Son poco frecuentes, pudiéndose citar como ejemplos la ribonucleasa y la lisozima.

  • Enzimas heteroproteínas: La mayoría de los enzimas son de este tipo. Están formados por dos componentes, uno de naturaleza proteica llamado apoenzima y otro no proteico, el grupo prostético, que puede ser inorgánico, cofactor, o bien orgánico, en cuyo caso se denomina coenzima. El conjunto de los dos componentes, apoenzima y coenzima, forma el enzima completo que se llama holoenzima. Tanto el apoenzima como el coenzima son inactivos por si mismos, han de estar unidos para que el enzima (holoenzima) sea activo.


7.1.2.1. APOENZIMAS: El apoenzima sirve de soporte al coenzima y está exclusivamente formado por secuencias de aminoácidos. Es el que determina la especificidad de la reacción enzimática. En el apoenzima se distinguen 4 tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la actividad enzimática:

  • No esenciales: No contribuyen ni directa ni indirectamente en el proceso catalítico, por lo que pueden ser eliminados de la cadena polipeptídica sin que se pierda actividad enzimática.

  • Estructurales: Son los que mantienen la estructura terciaria de la proteína enzimática.

  • De unión o fijación: Sujetan el apoenzima al sustrato.

  • Catalíticos: Son los responsables directos de la actividad enzimática y forman el llamado “sitio catalítico”. Además, junto con los de unión, forman el centro activo del enzima que es una oquedad tridimensional cuya forma depende de la estructura terciaria de la molécula proteica del apoenzima y que ocupa una pequeña parte de ésta.


7.1.2.2. COENZIMAS: Difiere del apoenzima en que es de bajo peso molecular y no es de naturaleza proteica aunque sí es orgánico. Es el responsable del tipo de reacción enzimática que realiza el enzima. Por esta circunstancia, el número de coenzimas no es muy elevado ya que pueden ser comunes a muchos enzimas uniéndose a diferentes apoenzimas, desempeñando todos ellos la misma acción enzimática y, sin embargo, siendo específicos para las distintas reacciones enzimáticas según el apoenzima al que están unidos. Muchos coenzimas son vitaminas, lo cual significa que no pueden ser sintetizados por el organismo y deben ser incorporados en la dieta como tales o como sustancias transformables en vitaminas, es decir, provitaminas.

Los principales grupos de coenzimas son los siguientes:

  • Adenosín-fosfatos: Químicamente son nucleótidos de A que pueden tener 1, 2 o 3 grupos fosfato lo cual da lugar, respectivamente, al AMP, ADP y ATP. Su importancia radica en los enlaces que unen las moléculas de ⓟ ya que son enlaces ricos en energía y cada vez que se rompe uno de ellos se libera energía, aproximadamente 7Kcal/mol. En consecuencia, la transformación de ATP en ADP y de éste en AMP (hidrólisis) supone liberación de energía, mientras que la transformación inversa (fosforilación) representa almacenamiento de energía. Constituyen pues los más importantes acumuladores biológicos de energía, la cual pueden además ceder con facilidad a medida que se liberan moléculas deⓟ.

  • Piridín-nucleótidos: Están constituidos químicamente por un dinucleótido formado por un nucleótido de A y otro que lleva como base nitrogenada una vitamina del grupo B, la Vit B5 o Vit PP o nicotinamida. Existen dos tipos, el NAD (nicotinamida-adenín-dinucleótido) y el NADP (nicotinamida-adenín-dinucleótido-fosfato) y ambos pueden encontrarse en estado oxidado (NAD+, NADP+) o reducido (NADH, NADPH). Son coenzimas importantes en el metabolismo como transportadores de H, ya que fijan sobre ellos H que quitan a algún compuesto (al que por tanto oxidan) para luego cederlos a otro (al que reducen) quedando libres para actuar de nuevo.

  • Flavín-nucleótidos: La parte activa de sus moléculas es una vitamina del grupo B, la Vit B2 o riboflavina. Existen dos tipos, el FMN (flavín-mononucleótido) que es un nucleótido de flavina (ribosa+flavina+ⓟ) y el FAD (flavín-adenín-dinucleótido) que está formado por dos nucleótidos unidos, uno de flavina y otro de A. Se puede encontrar también en dos estados, oxidado (FMN, FAD) o reducido (FMNH2, FADH2). Actúan de forma semejante a los piridín-nucleótidos, es decir, como deshidrogenasas, captando y cediendo H que fijan a la molécula de riboflavina.

  • Coenzima A (CoA): Formado por un nucleótido de A unido a una vitamina del grupo B, la Vit B3 o ácido pantoténico, unida a su vez a otra molécula, el β-aminoetanotiol. Debido a que el grupo reactivo es el tiol terminal, se suele abreviar como CoA-SH. Su función catalítica es la de transportador transitorio de grupos acilo gracias a que reacciona con los ácidos mediante el grupo tiol formando tioésteres.

  • Ferroporfirinas: Poseen un anillo porfirínico en cuyo centro se encuentra un átomo de hierro, semejante a la hemoglobina. Son los coenzimas de los citocromos y citocromooxidasas cuya función es transportar electrones en las cadenas de transporte electrónico hasta fijarlos en el O2 que actúa como aceptor final de los mismos en el proceso respiratorio. Este transporte electrónico corre precisamente a cargo del átomo de Fe que pasa de Fe3+ a Fe2+ al cargarse con un electrón y viceversa al soltarlo.


7.1.2.3. VITAMINAS: Algunas vitaminas son necesarias para la actuación de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas y, por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabólicos, como puede verse en la tabla:

VITAMINAS

FUNCIONES

Enfermedades carenciales

C (ácido ascórbico)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno

Escorbuto

B1 (tiamina)

Coenzima de las descarboxilasas y de las enzimas que transfieren grupos aldehídos

Beriberi

B2 (riboflavina)

Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

Dermatitis y lesiones en las mucosas

B3 (ácido pantoténico)

Constituyente de la CoA

Fatiga y trastornos del sueño

B5 (niacina)

Constituyente de las coenzimas NAD y NADP

Pelagra

B6 ( piridoxina)

Interviene en reacciones de transferencia de grupos amino.

Depresión, anemia

B12 (cobalamina)

Coenzima en la transferencia de grupos metilo.

Anemia perniciosa

Biotina

Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.

Fatiga, dermatitis...


7.1.2.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA: En toda reacción enzimática intervienen por una parte el enzima y por otra el sustrato, que es la sustancia que, catalizada por el enzima, se convierte en un producto o productos. Los enzimas tienen un tamaño mucho mayor que los sustratos sobre los que actúan. En una primera fase el sustrato se acopla por adsorción (fijación a la superficie) al centro activo del enzima formándose un complejo enzima-sustrato (ES). El sitio catalítico del centro activo actúa entonces sobre el sustrato transformándolo en los productos, que se separan del enzima; éste puede volver a unirse a otra molécula de sustrato para provocar sobre ella una nueva reacción enzimática. Esta forma de actuar los enzimas explica por qué cantidades pequeñísimas de ellos pueden catalizar grandes masas de sustratos, pues no se gastan en su acción, recuperándose al final de la reacción que catalizan.

Los enzimas son específicos, es decir, cada uno de ellos actúa solamente sobre un determinado sustrato. Actualmente se considera que la especificidad enzimática radica en la naturaleza de los aminoácidos de fijación del centro activo. Una vez realizada la fijación del sustrato a dichos aminoácidos, el enzima posee una considerable libertad para modificar su forma y amoldarse parcialmente sobre el sustrato, de tal manera que el sitio catalítico quede correctamente situado para actuar. Es decir, no existe una adaptación predeterminada, sino una adaptación inducida por los aminoácidos de fijación del enzima.

La reacción enzimática se desarrolla a una velocidad que, en principio, es directamente proporcional a la cantidad de sustrato, pero sólo hasta un cierto límite. Si se mantiene constante la cantidad de enzima y se aumenta progresivamente la concentración de sustrato, el enzima irá pasando al complejo ES y la velocidad de reacción aumentará progresivamente con rapidez hasta que todo el enzima se encuentre en forma de complejo ES y esté, por tanto, saturado. En este momento la velocidad de la reacción será máxima y un incremento mayor de sustrato no logrará acelerar más la reacción enzimática. En la práctica, suele manejarse no la velocidad máxima, sino la semimáxima que es aquella que se da cuando la mitad del enzima presente se halla en forma de complejo ES y la otra mitad libre. En este caso se cumple la siguiente relación:

K se denomina constante de Michaelis (KM) y representa la concentración de sustrato para la cual la velocidad de la reacción es igual a la mitad de la velocidad máxima. Una KM alta quiere decir, por tanto, que para conseguir la velocidad semimáxima se requiere una elevada concentración de sustrato, lo que prueba que el enzima no tiene una gran afinidad por el sustrato y actuará con preferencia sobre otro sustrato.
7.1.2.5. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: La cinética de la reacción enzimática puede verse modificada por diversos factores que modulan la actividad de los enzimas, en unos casos activando su acción catalítica, en otros inhibiéndola. Los principales factores son:

a) Temperatura: la velocidad de las reacciones enzimáticas puede variar en función de la temperatura. A medida que ésta aumenta, también aumenta la actividad enzimática hasta llegar a un punto óptimo en que dicha actividad es la máxima. Pero si sigue elevándose la temperatura, llega un momento en que el enzima se desnaturaliza y cesa su actividad.

b) pH: un enzima sólo actúa dentro de unos límites de pH. Entre ellos está el llamado pH óptimo en el que la reacción alcanza su máxima eficacia. Sobrepasados los límites de pH, el enzima se desnaturaliza.

c) Proenzimas: los enzimas son, a veces, sintetizados en una forma catalíticamente inactiva llamada proenzima o zimógeno. La transformación de éste en enzima activo se consigue por la pérdida de algunos aminoácidos de su molécula que hacen variar su estructura de tal manera que se logra organizar el sitio catalítico. Esta transformación de proenzima en enzima es catalizada a su vez por otros enzimas. Por ejemplo, el enzima tripsina se elabora en el páncreas en forma del proenzima tripsinógeno, el cual se transforma en tripsina gracias al enzima enteroquinasa.

d) Sustancias inhibidoras: se trata de compuestos químicos que logran inhibir en menor o mayor medida, incluso anular, la actividad de un enzima sin destruirlo. Este hecho las distingue de las sustancias inactivadoras. La acción inhibidora puede ser de dos tipos:

- Inhibición competitiva: se debe a que el inhibidor tiene una molécula tan parecida a la del sustrato que logra unirse al centro activo del enzima, el cual, como no puede actuar sobre él, permanece unido sin separarse impidiendo que el sustrato ocupe el centro activo.

- Inhibición no competitiva: se debe a que el inhibidor se une de tal manera a los aminoácidos de fijación del centro activo que impide que el sustrato llegue al sitio catalítico.

Tanto la inhibición competitiva como la no-competitiva son reversibles. Sin embargo existe también una inhibición irreversible o envenenamiento que tiene lugar cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo del enzima inutilizándolo.

e) Alosterismo: es la propiedad que poseen algunos enzimas (llamados alostéricos) de modificar su actividad cuando su estructura terciaria se transforma por una molécula orgánica que se une en un punto diferente del centro activo denominado punto alostérico. Esta molécula orgánica es diferente del sustrato habitual del enzima y se llama efector alostérico. El alosterismo desempeña un papel esencial en los procesos de regulación gen‚tica y constituyen el principal sistema regulador de los ciclos bioquímicos. Los enzimas alostéricos se encuentran frecuentemente en las encrucijadas de varias rutas metabólicas y son los que regulan la continuación por una u otra vía de la ruta.

7.1.2.6. CLASIFICACIÓN GENERAL DE LOS ENZIMAS: Los enzimas se clasifican en 6 grupos en función de la acción que realizan. Para denominar un enzima se utiliza generalmente el nombre del sustrato sobre el que actúa con la terminación -asa (por ej. sacarasa). Algunos enzimas, sin embargo, siguen conservando su nombre antiguo, por ej. tripsina.

  • Oxidoreductasas: regulan reacciones donde se produce una oxidación o una reducción del sustrato. Son propios de la cadena respiratoria. Dentro de ellas destacan las deshidrogenasas y las oxidasas.

  • Transferasas: transfieren radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento quede libre dicho radical.

  • Hidrolasas: Rompen enlaces con la introducción de los componentes de una molécula de agua.

  • Liasas: Rompen enlaces C-C, C-N o C-O con pérdida de grupos funcionales y con la aparición generalmente de dobles enlaces. No interviene el agua.

  • Isomerasas: transforman el sustrato en otra molécula isómera.

  • Ligasas o Sintetasas: catalizan la formación de enlaces mediante la hidrólisis del ATP.

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