Las transformaciones que ocurren en los seres vivos son el resultado de un conjunto de reacciones químicas que constituyen el metabolismo celular






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TEMA 5. LAS ENZIMAS.

  1. Introducción.

  • Las transformaciones que ocurren en los seres vivos son el resultado de un conjunto de reacciones químicas que constituyen el metabolismo celular.

  • Estas reacciones deben producirse secuencialmente, de forma ordenada y a una velocidad enorme. Esto es posible gracias a la participación de las enzimas.

  • Un enzima es una molécula proteica con actividad catalítica. Son moléculas muy específicas que actúan como biocatalizadores.

  • Un catalizador es una sustancia que está presente en una reacción química en contacto físico con los reactivos, y acelera, induce o propicia tal reacción sin actuar en la misma.

  • Las enzimas actúan sobre moléculas llamadas sustratos y generan otras llamadas productos.

  • Existen ARN catalíticos llamados ribozimas.



  1. Propiedades de los enzimas.



  • Presentan todas las características de las proteínas (desnaturalización, especificidad, etc.) y otras peculiares como:



    • Gran actividad catalítica.

      • Elevan la velocidad de una reacción entre 106 y 10 veces.

      • Aceleran las reacciones sin alterar su equilibrio.

      • Quedan libres y activas tras la transformación.

      • No dejan subproductos.



    • Especificidad de sustrato.

      • Actúan sobre una o pocas moléculas.

      • Realizan un único tipo de transformación.



    • Requieren condiciones suaves de pH y temperatura.

      • Las que se dan en las disoluciones de los seres vivos.



    • Su actividad se puede regular.



    • Masa molecular muy elevada (12.000-1.000.000)

      • Tamaño mucho mayor que el del sustrato.



  1. Tipos de enzimas.



  • Según su composición se distinguen dos grandes tipos:

  • Holoproteínas o enzimas simples.



    • Formadas sólo por polipéptidos.

    • Ejem: ARN pancreática (cataliza la hidrólisis del ARN).



  • Holoenzimas o enzimas conjugadas.



    • Formadas por una parte proteica, llamada apoenzima, y otra no proteica llamada cofactor.

    • El cofactor puede ser:



      • Un ión metálico como Fe2+, Mg2+, Cu2+ y Zn2+.

Ejem. La citocromo oxidasa transfiere electrones en la cadena respiratoria y contiene un átomo de Fe y otro de Cu.

      • Una coenzima. Molécula compleja que en muchos casos contiene una vitamina. Algunos ejemplos son:

        • FAD+………riboflavina………….…….vitamina B2.

        • NAD+………ácido nicotínico………….vitamina B3.

        • Co A………..ácido pantoténico……….vitamina B5.



    • Cuando el cofactor está permanentemente unido al apoenzima se denomina grupo prostético.

Ejem: Citocromo c. Enlace covalente con un grupo hemo.

    • El apoenzima determina sobre que molécula se actúa (especificidad) y el cofactor la transformación que se realiza.

    • Ambos por separado son inactivos.

    • Un mismo cofactor puede formar parte de varios holoenzimas.

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  • Para nombran los enzimas se utilizan varios criterios:



    • Añadir el sufijo –asa al sustrato, reacción catalizada o ambos.

Ejem: Ureasa, transaminasas, piruvato descarboxilasa.

    • Nombres tradicionales sin relación.

Ejem: Tripsina, pepsina o ptialina.

    • Clasificación en seis clases principales según la reacción

catalizada (debido al gran número de enzimas conocidos).

  • Estos seis tipos son los siguientes:

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  1. Mecanismo de acción enzimática.

4.1 La energía de activación.

  • Para que ocurra una reacción química es necesario que los reactivos choquen entre sí.

  • Los choques han de ser suficientes para relajar o romper unos enlaces y favorecer que se formen otros.

  • Para que las moléculas o átomos choquen han de estar en movimiento y eso supone un suministro de energía.

  • La energía mínima necesaria para que la reacción se produzca se denomina energía de activación y permite la formación del complejo activado.

  • Esta energía puede conseguirse de dos formas:



    • Medios físicos. Aumento de temperatura (más agitación) o descargas eléctricas.

    • Medios químicos. Utilización de catalizadores.



  • Los medios físicos no son posibles en los seres vivos por lo tanto estos recurren a los enzimas que son catalizadores biológicos.

  • Los enzimas forman una asociación pasajera con los sustratos que genera un complejo activado menos energético.

  • Así la reacción se produce más rápida y el enzima no se altera aunque se utilice repetidamente.

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4.2. El centro activo.

  • El enzima se une al sustrato formando el complejo enzima-sustrato que tras la transformación se separa en productos y enzima libre.



E + S ES E + P

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  • La unión se produce en un lugar muy concreto del enzima llamado centro activo en el que se localizan dos tipos de aas.




    • De unión. Grupos hidrófobos y cargas.

    • Catalíticos. Inducen la transformación.




  • En los holoenzimas el cofactor se alberga en el centro activo.


4.3. La especificidad enzimática.


  • La complementariedad del centro activo con el sustrato determina dos niveles de especificidad:




    • De acción. El enzima realiza un solo tipo de transformación

    • De sustrato. Actúa sobre un único o pocos sustratos

      • Absoluta. Sólo uno.

Ejem. Ureasa. Desdobla esta sustancia en CO2 y NH3.

      • De grupo. Transforma sustratos con un tipo de enlace.

Ejem. Descarboxilasa de aas. Elimina CO2de varios tipos de aas aunque a velocidades distintas.

      • Estereoquímica. Actúa sobre un único isómero óptico.

Ejem. Aspartasa. Sólo afecta al L-aspartato.


  • Para explicar la especificidad enzima-sustrato se establecen dos hipótesis.




    • 1948, Fischer. Complementariedad llave-cerradura (4.2)

    • 1958, Khosland. Ajuste inducido. Compara la unión a la de una mano y un guante (el enzima cambia de forma cuando se une al sustrato).


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  1. Cinética enzimática.




  • Estudia la velocidad con que se forma y desintegra el complejo ES y depende de varios factores como la concentración de sustrato, la temperatura, el pH y la acción de inhibidores.

  • Estos factores regulan la actividad enzimática en el medio celular.




    1. La concentración de sustrato.




  • La velocidad de la reacción aumenta si manteniendo constante la concentración del enzima aumentamos la del sustrato.

  • Esto ocurre exponencialmente cuando hay poca cantidad de sustrato y se va atenuando cuando hay mayor concentración del mismo.

  • Cuando esta alcanza un determinado valor la velocidad se estabiliza y no aumenta aunque continuemos añadiendo sustrato.

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  • Esto ocurre porque la velocidad de la reacción, medida como cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo, depende del equilibrio entre la forma libre del enzima [E] y su forma combinada [ES].

  • Si hay mucho sustrato, en cuanto el complejo ES se escinde, se une a otra molécula de S por lo que enzima se satura y la velocidad no aumenta más.

  • Michaelis y Menten estudiaron la variación de la velocidad en función de la concentración del sustrato y a partir de la siguiente ecuación.

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  • También definen una constante KM cuyo valor es la [S] a la que la velocidad de la reacción enzimática es la mitad de la velocidad máxima. En ese punto la mitad del enzima está formando complejo ES.




    • Si KM es pequeña quiere decir que con poco sustrato se alcanza ½ VMAX y por tanto el E tiene una gran afinidad por el S.

    • Si KM es alta se requiere mucho sustrato para alcanzar ½ VMAXy eso indica que hay poca afinidad entre E y S.




  • La constante de Michaelis-Menten es característica de cada reacción y refleja la afinidad de un enzima por su sustrato.




    1. El pH y la temperatura.




  • Cada enzima presenta un pH óptimo para que su actividad sea máxima.

  • En tal situación su KM es mínima y su velocidad máxima.

  • Pequeñas alteraciones de pH provocan el descenso brusco de la actividad pues modifican las cargas de los aas de centro activo.

  • Si la variación es elevada el enzima se desnaturaliza.



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  • El incremento de temperatura aumenta la velocidad de las reacciones químicas (mayor agitación de las moléculas).

  • En las enzimáticas la actividad se duplica cada 10 ºC hasta alcanzar un valor máximo en torno a 40 ºC.

  • A partir de ese valor la molécula cesa su actividad por pérdida de la estructura terciaria.




    1. Los inhibidores.




  • Son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad de los enzimas.

  • Los tipos de inhibición son:




    • Irreversible. Unión permanente del I y el E (venenos).

    • Reversible. Unión temporal que no destruye la actividad enzimática pero la ralentiza.




      • Competitiva.

        • Tanto S como I pueden unirse al centro activo.

        • Cuando la unión es con I no se produce reacción.

        • Su efecto disminuye aumentando [S].

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      • No competitiva.

        • El I se une a un lugar distinto al centro activo pero altera su conformación impidiendo la unión del S.

        • Un aumento de [S] no recupera la actividad.


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  1. Regulación de la actividad enzimática.




  • En el metabolismo grupos de enzimas actúan secuencialmente realizando rutas metabólicas.

  • En estas el P de una reacción es el S de la siguiente.


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  • En todas hay al menos un enzima llamado regulador que establece la velocidad de la secuencia y que en muchos casos es el primero.

  • Así la célula regula la producción de las sustancias que requiere evitando la superproducción y el gasto inútil de materia y energía.

  • Puede hacerse actuando en:




  • La síntesis del enzima.

    • Solo se produce cuando y cuanto es necesario.

    • Tras actuar se degrada.




  • La actividad del enzima.

    • Dos conformaciones una activa y otra inactiva.

    • La unión de un ligando cambia de una a otra.

    • Se dan así dos tipos de regulación




      • Por modificación covalente.

        • Un compuesto se une covalentemente, o se separa, para pasar de una forma a otra.

        • Es frecuente la fosforilación-desfosforilación en un residuo de serina.

        • La unión de fosfato está catalizada por una quinasa y la separación por una fosfatasa.




      • Por alosterismo.

        • Unión no covalente con una molécula llamada modulador o efector alostérico.

        • Algunos enzimas presentan más de uno.

        • Cada modulador tiene su sitio específico de unión.

        • Los moduladores pueden ser:




          • Positivos o activadores.

            • La unión produce mayor velocidad.

            • Frecuentemente es el propio sustrato.

            • Evita la acumulación excesiva de tal.




          • Negativos o inhibidores.

            • La unión cambia a la forma inactiva.

            • Suelen ser los productos finales.

            • Regulación por retroalimentación o feed-back.


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  1. Las vitaminas.




  • Son sustancias orgánicas, de composición variada, que los seres vivos necesitan en cantidades mínimas para su funcionamiento., de ahí que se consideren micronutrientes.

  • Las primeras en descubrirse (tiamina, ) llevaban aminas de ahí su nombre “amina fundamental para la vida”.

  • Son compuestos esenciales que no pueden ser sintetizados por la mayoría de los animales por ello han de incluirse en la dieta.

  • Aunque no proporcionan energía ni constituyen elementos estructurales, son imprescindibles por desempeñar un papel regulador.

  • La mayor parte de ellas actúan como coenzimas en reacciones metabólicas fundamentales para la vida.

  • Su carencia extrema produce avitaminosis y genera enfermedades muy graves que pueden provocar la muerte.

  • Si sólo se produce un aporte inferior al necesario se padece hipovitaminosis y la salud se altera aunque ésta se recupera al aumentar la dosis.

  • La hipervitaminosis aparece por un consumo excesivo de algunas vitaminas que se acumulan en el organismo y produce efectos nocivos.

  • Actualmente se ha descrito un síndrome hipervitamínico, característico del mundo desarrollado, que aparece por la ingesta de alimentos enriquecidos artificialmente en vitaminas y de dietas específicas con complementos (adicción a los gimnasios, vigorexia, etc.).

  • No se debe a una vitamina en concreto sino a muchas y sus síntomas más evidentes son insomnio y fuerte agitación nerviosa.

  • En función de su comportamiento en disolución se clasifican en hidrosolubles y liposolubles.

    • Hidrosolubles.

      • Son polares y solubles en agua.

      • Son excretadas o destruidas en el metabolismo.

      • Deben obtenerse a partir de los alimentos.

      • Se incluyen la tiamina o B1, la riboflavina o B2, el ácido nicotínico o B3, el ácido pantoténico o B5, la piridoxina o B6, la cianocovalamina o B12, la biotina o B8, el ácido fólico o B9 y el ácido ascórbico o vitamina C.

    • Liposolubles.

      • Son apolares e insolubles en agua.

      • Son de difícil eliminación.

      • Derivadas del isopreno.

      • Suelen incorporarse como provitaminas.

      • Incluyen el retinol o vitamina A, el calciferol o D, el tocoferol o E y la naftoquinona o K.

  • Existen multitud de tablas que indican sus funciones y características se recomienda la de vuestro libro de texto. Pag 79.




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