El número de p+ tiene que ser igual al número de e. Por lo que los átomos son estructuras eléctricamente neutras. Lo que caracteriza a cada átomo es el número de protones. Número atómico
descargar 273.34 Kb.
|
- α - hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Cada vuelta de la hélice se cubre cada 3, 6 aminoácidos. La cadena se estabiliza mediante puentes de H entre los grupos -NH de uno y -CO de otro aminoácidos que dista 4 ãã en la cadena, y que quedan enfrentados al enrollarse. - β – laminar o Conformación β o también lámina plegada. En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag. Ello es debido a que no existen puentes de hidrógeno a una distancia fija entre ellos. Las cadenas pueden estar orientadas de forma paralela o antiparalela. - Hélice de colágeno. El colágeno posee una disposición en hélice especial, algo más alargada que la α -hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina, estos iminoácidos no pueden formar puentes de hidrógeno, lo que impide la formación de la hélice α y dan lugar a la aparición de una hélice más extendida. Presenta tres aminoácidos por vuelta.  Estructura terciaria La estructura terciaria de una proteína informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta estructura está estabilizada por diversos tipos de enlaces: Puentes disulfuro (-S-S-), son enlaces covalentes fuertes Enlaces iónicos entre grupos ionizados de ãã ácidos y básicos Puentes de Hidrógeno Fuerzas de Van der Waals, Interacciones hidrofóbicas, e, Interacciones electrostáticas Los últimos tipos, aunque son mucho más débiles que los disulfuro, tienen mayor importancia en la estabilidad de las proteínas por ser mucho más numerosos.  Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Se ha observado que existen combinaciones de α-hélice y conformación β que aparecen repetidamente en varias proteínas distintas. Estas combinaciones suelen ser estables, compactas y de aspecto globular. Reciben el nombre de dominios estructurales. Estructura cuaternaria Solo se da en proteínas formadas por varias cadenas de polipéptidos. La estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes), de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. Según el número de protómeros que se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan dímeros, tetrámeros, pentámeros y polímeros. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres que tengan la posibilidad de reaccionar entre ellos y con otras moléculas. 1) Solubilidad. El grado de solubilidad depende de diversos factores. En general las proteínas fibrosas son insolubles en agua mientras que las globulares son solubles, aunque presentan gran variabilidad.La de estas moléculas se debe a los radicales R, que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con el agua. Esta solubilidad depende de factores como su tamaño, estructura, aminoácidos que la forman y del pH. 2) Desnaturalización.Es la pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y como consecuencia la pérdida de su funcionalidad. La desnaturalización puede ser provocada por variaciones del pH, aumentos de temperatura, radiaciones, acción de determinadas sustancias químicas, etc. Al volver a las condiciones normales, la proteína puede, en algunas ocasiones, recuperar la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización, que puede ser reversible o irreversible 3) Especificidad. En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan sectores estables y sectores variables, en los que algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula. Ello ha dado lugar, durante el proceso evolutivo, a una gran variabilidad de moléculas y cada especie sintetiza sus propias proteínas, incluso con diferencias entre seres de la misma especie. El grado de semejanza es una prueba del parentesco evolutivo entre dichas especies. Pruebas de esto son, por ejemplo: - El sistema inmunitario, formado por proteínas capaces de hacer frente a la invasión de virus, bacterias y proteínas extrañas. - La hemoglobina humana, formada por 4 cadenas polipeptídicas y basta con que en dos de sus cadenas el ác. glutámico sea sustituido por la valina para que se presente la anemia falciforme. - La elevada especificidad de las enzimas para cada reacción y para el sustrato. 4) Capacidad amortiguadora, comportamiento ácido-base Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Excepto los de los extremos C-terminal y N-terminal, los grupos carboxilo y amino de las proteínas están neutralizados formando el enlace peptídico por lo que no influyen en las propiedades ácido-base de éstas. Sin embargo, como las cadenas laterales de algunos aminoácidos pueden ionizarse y tener carácter básico o ácido, las proteínas presentarán una carga eléctrica neta diferente según el pH del medio y los aminoácidos componentes.Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio. El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la proteína. Resumiendo: cada proteína tendrá un comportamiento ácido-base similar al de los aminoácido y un punto isoeléctrico determinado. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Por su naturaleza y composición, se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas (o proteínas conjugadas). - HOLOPROTEÍNAS (proteínas simples) Están formadas exclusivamente por aminoácidos. Según su forma se clasifican en: a) Proteínas globulares.- Tienen forma esférica y son solubles en disoluciones acuosas. Comprenden los siguientes tipos: - Albúminas (ovoalbúminas, lactoalbúminas y seroalbúmnias), con funciones de reserva y transportadora. - Globulinas, comprenden las α y β -globulinas, asociadas a la hemoglobina, y las γ-globulinas o inmunoglobulinas, constituyentes de los anticuerpos. - Histonas y protaminas, asociadas al ADN de los eucariotas. b) Proteínas fibrosas o escleroproteínas.- Son insolubles en agua y desempeñan funciones estructurales y de protección, como el colágeno (de los tejidos conectivos), la elastina (en vasos sanguíneos, tendones y pulmones), la queratina (utilizado como cubierta protectora) y la fibroína (en telas de araña, capullos, etc.) HETEROPROTEÍNAS (proteínas conjugadas o compuestas) Las heteroproteínas son moléculas formadas por la unión de un grupo proteico con otro no proteico, denominado grupo prostético. Según su grupo prostético, las heteroproteínas se clasifican en: cromoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas y nucleoproteínas. a) Cromoproteínas Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del grupo prostético, se dividen en: - pigmentos porfirínicos , como el grupo hemo de la hemoglobina y la mioglobina (transportadoras de O2), que contiene un catión de Fe al que deben su coloración. - pigmentos no porfirínicos. Sin anillos tetrapirrólicos, como la hemocianina (con Cu) y la hemeritrina (con Fe). Ambas transportan el O2 en la sangre de invertebrados. Glucoproteínas b) Las glucoproteínas poseen un grupo prostético que contiene moléculas de glúcidos. Pertenecen a este grupo: proteínas de membrana, las glucoproteínas sanguíneas, las inmunoglobulinas y algunas enzimas. Peptidoglucanos: forman las paredes bacterianas Otras heteroproteínas c) Lipoproteínas. Se encuentran en la sangre Son moléculas cuyo grupo prostético está constituido por ácidos grasos (triglicéridos, colesterol, etc) se asocian para facilitar su transporte por la sangre. d) Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico. La caseína de la leche. e) Nucleoproteínas. Las histonas y protaminas de eucariotas.Su grupo prostético es un ácido nucleico ADN. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS 1- Función de reserva energética.- En general, las proteínas no son carburantes metabólicos típicos, por lo que no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes. 2.- Función estructural.- Es una de las funciones más características: Están presentes en todas las membranas. - Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K) - Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos. - Las histonas forman parte de los cromosomas de las células eucariotas. - El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos. - La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). - La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. - La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. 3- Función homeostática.- Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones. 4- Función hormonal.- Algunas hormonas son de naturaleza proteica, por ejemplo, la insulina y el glucagón, que regulan el metabolismo de los glúcidos, y las hormonas segregadas por la hipófisis (hormona del crecimiento y otras). 5- Función de transporte.- Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. Así, la hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre. Debido a la insolubilidad de los lípidos en el agua, para poder ser transportados por la sangre se combinan con las proteínas formando las lipoproteínas plasmáticas. En el plasma humano se distinguen las siguientes clases: - Quilomicrones.- Transportan triacilglicéridos y colesterol exógenos desde el intestino hasta el hígado. - Lipoproteínas de baja densidad (LDL).- Denominadas así por tener más lípido que proteína. Transportan triglicéridos y colesterol endógenos desde el hígado hasta los tejidos. Es el llamado “colesterol malo”: cuando el nivel de LDL en sangre supera los 180 mg/100 ml, el colesterol de las LDL se deposita en las paredes de las arterias formando las placas ateromatosas que originan la arteriosclerosis El nivel de las LDL en la sangre aumenta con dietas ricas en ácidos grasos saturados y en colesterol. - Lipoproteínas de alta densidad (HDL).- Transportan colesterol de los tejidos y el depositado en las arterias al hígado donde es destruido. Es el “colesterol bueno”. El nivel de HDL aumenta con dietas ricas en ácidos grasos insaturados (aceite de oliva, por ejemplo) 6- Función defensiva.- Muy importante. Las inmunoglobulinas o γ-globulinas forman los anticuerpos que constituyen el sistema inmunitario. 7- Función contráctil.- El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: la dineína, en cilios y flagelos, y la actina y miosina, responsables de la contracción muscular. 8- Función enzimática.- Es la función más importante. Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. 9- Función de recepción y transmisión de señales: como la que realizan las proteínas que captan estímulos externos y los transmiten al interior. 10- Función de control del crecimiento y diferenciación celular: es decir, controlan la parte del ADN que ha de expresarse en cada momento. ENZIMAS (pág. 166) Las enzimas son catalizadores orgánicos (biocatalizadores) capaces de actuar incluso fuera de la célula que los produce y que estan compuestos en su mayoría, químicamente por proteínas. Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, no se gasta durante la misma y se necesita en pequeñas cantidades. La velocidad de una reacción se define como la cantidad de materia transformada en función del tiempo. Las enzimas son las proteínas más especializadas, como corresponde a su acción catalizadora de los procesos biológicos: - degradación de nutrientes, - transformaciones energéticas, - síntesis de moléculas orgánicas, - regulación de procesos metabólicos, etc.; La mayoría de las reacciones celulares no se pueden producir espontáneamente a la velocidad adecuada, pues requerirían una elevada temperatura que sería letal (mortal) para la célula, por lo que es decisiva la acción enzimática para conseguir dicha velocidad de reacción. Casi la totalidad de las enzimas son proteínas (excepto algunos ác. ribonucleicos, ARN, que forman las llamadas ribozimas, que tienen actividad catalítica). Ejercen su acción biológica uniéndose selectivamente a moléculas denominadas sustratos; la característica peculiar que diferencia a los enzimas del resto de las proteínas es que inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen, ya sea por ruptura, formación o redistribución de sus enlaces covalentes, ya por introducción o pérdida de algún grupo funcional. El resultado de esta unión enzima-sustrato es que el sustrato (S) se transforma en otra molécula llamada producto (P), mientras el correspondiente enzima actúa como catalizador de la reacción de transformación S --- >P. Es decir, los enzimas son biocatalizadores de los miles de reacciones químicas del metabolismo; intervienen a concentraciones muy bajas y aceleran las reacciones en las que participan, sin sufrir por ello modificación alguna. E  nzima +Sustrato Enzima-Sustrato Producto + EnzimaLos enzimas, y en general todos los catalizadores, son sustancias que aceleran las reacciones químicas, pero no determinan si una reacción es espontánea o no, ni el sentido en el que transcurre. Los criterios que deciden si las reacciones químicas son reversibles o irreversibles y por tanto, espontáneas (todos los procesos irreversibles son espontáneos) son de tipo termodinámico. Las enzimas actúan sobre sustancias determinadas, llamadas sustratos, transformándolos. En unos casos el sustrato es una sustancia muy compleja que debe transformarse en otra u otras más simples (catabolismo); el enzima se une al sustrato debilitando los enlaces que mantienen unidos a los átomos que lo forman y haciendo más sencilla su transformación, en otros se consigue una molécula más compleja y entonces actúa facilitando la unión entre los sustratos que reaccionan entre si (anabolismo). Los aminoácidos que forman la enzima son, en principio, de dos tipos: - estructurales.- Forman el “esqueleto” del enzima - catalíticos.- Intervienen en la zona de transformación del sustrato. Los enzimas pueden realizar su función con los radicales de sus aminoácidos. Pero otras necesitan además un componente no proteico llamado cofactor. El complejo enzima-cofactor se llama holoenzima. Con frecuencia el cofactor es un ión metálico (Fe++, Mg++, etc), en otros casos es un compuesto orgánico y entonces se le denomina coenzima como el NAD+ y el FAD; muchas vitaminas hidrosolubles son coenzimas. Si el cofactor (ión metálico o coenzima) está unido mediante enlace covalente a la parte proteica se le llama grupo prostético. De tal manera que podemos concluir que la enzima es: - solo proteica - holoenzima con una parte proteica (apoenzima) más una parte no proteica, cofactor o coenzima CATÁLISIS ENZIMÁTICA Las reacciones químicas se pueden describir como La transformación de las moléculas de los sustratos (con un determinado nivel energético) en los productos finales (con otro nivel energético). En primer lugar, la molécula de sustrato debe abandonar su nivel energético y alcanzar una cresta, para lo cual necesitan ganar energía, que luego han de ceder cuando vuelven a caer en otro nivel estable (el del producto).  Diagrama de una reacción catalizada, enseñando la energía necesaria (E) contra el tiempo (t). Los sustratos (A y B) necesitan una gran cantidad de energía (E1) para llegar al estado intermedio A...B, para formar el producto final(AB). La enzima (E) crea un microambiente en el que A y B pueden alcanzar el estado intermedio (A...E...B) más fácilmente, reduciendo la cantidad de energía necesaria (E2). Como resultado, la reacción es más fácil, mejorando la velocidad de dicha reacción.El punto más elevado de esta trayectoria no es más que un instante en el proceso que conduce desde el sustrato hasta el producto, y corresponde al estado de transición o estado activado. Este es un estado inestable y altamente energético, en el que los enlaces de la molécula de sustrato en parte se mantienen y en parte están rotos. La energía que necesita adquirir la molécula de sustrato para alcanzar el estado de transición constituye la energía de activación de la reacción, una barrera energética que deben superar todas las moléculas de los sustratos para que transcurra la reacción y tenga lugar su transformación en productos. C  uanto más alta sea la energía de activación, mayor será la barrera que han de franquear las moléculas de los sustratos, y más difícil será alcanzar el estado de transición, por lo que la velocidad de la reacción S P será más lenta.Los enzimas, y en general todos los catalizadores, disminuyen la energía de activación y por consiguiente aceleran las reacciones químicas. La energía de activación puede vencerse mediante calor, pero esto tiene consecuencias en las células (desnaturalización de las proteínas). Por ello es tan importante la utilización de enzimas ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS: MECANISMO DE ACCIÓN Algunas enzimas actúan únicamente sobre un sustrato determinado (especificidad absoluta). Otras enzimas actúan sobre compuestos con una característica estructural común (especificidad de grupo). Por último, algunas enzimas actúan sobre un tipo de enlace, independientemente del tipo de moléculas (especificidad de clase). Por lo general, son altamente específicos para las reacciones que catalizan, es decir, cada enzima posee en su superficie una zona activa denominada centro catalítico, a la cual se adapta perfectamente la molécula del sustrato. Por eso la unión del enzima con su sustrato se dice que sigue el modelo de llave-cerradura: cada enzima (cerradura) sólo puede unirse (abrirse) con su correspondiente sustrato (llave). Aunque en realidad el centro activo del enzima no es tan rígido como una cerradura, más bien se parece a un guante que adopta la forma de la mano después de ponerlo; es decir, según el modelo del acoplamiento inducido, es el propio sustrato el que induce el cambio conformacional específico del centro activo del enzima, el cual sólo adopta la forma complementaria a la del sustrato después de haberse unido a él. El centro catalítico de cada enzima es muy pequeño en comparación con el tamaño del enzima y está formado por secuencias determinadas de aminoácidos, de tal forma que sus cadenas laterales aportan grupos funcionales activos capaces de crear las condiciones físico-químicas óptimas para que la molécula del sustrato se transforme en el correspondiente producto. Propiedades de las enzimas - Especificidad de la catálisis enzimática - Reversibilidad - Una enzima actúa del mismo modo en una reacción independientemente del sentido en el que se dé esta - Eficacia - Una sola molécula de enzima puede catalizar la reacción de miles de moléculas de sustrato. La enzima no se consume, recupera su estado inicial al final del proceso. Multiplican la velocidad de las reacciones por un millón o más. Las enzimas pueden estar presentes en todas las células (enzimas respiratorias) o solo en algunas (gástricas). Dentro de las células, su distribución no es uniforme, son que la mayor parte de ellos se localizan en organismos concretos y determinan las funciones de los mismos. CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS Generalmente los enzimas se denominan con el nombre del sustrato sobre el que actúan, al que se añade, a veces, el nombre de la función que desempeñan seguido del sufijo -asa. - Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación reducción. - Transferasas: catalizan la transferencia de distintos grupos atómicos. - Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis. - Liasas: rompen enlaces por vía no hidrolítica. - Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización - Ligasas o sintetasas: catalizan la formación de enlaces mediante ATP. Vitaminas Las vitaminas son sustancias orgánicas de naturaleza y composición variable que se caracterizan por ser indispensables para el normal funcionamiento del metabolismo, pero que para determinados organismos resultan imposibles de sintetizar y deben, por tanto, ingerirlas generalmente en pequeñas cantidades. El concepto de vitamina es similar al de aminoácido esencial o ácido graso esencial; en ambos casos debemos ingerirlos con la dieta, pero las vitaminas se requieren en cantidades mínimas mientras que los ácidos grasos y los aminoácidos esenciales se requieren en mayores cantidades. La clasificación de las vitaminas se hace en función de su solubilidad en agua. Mientras que la totalidad de las vitaminas hidrosoluble (C y complejo B) son coenzimas, no ocurre lo mismo con las de naturaleza lipídica (A, D, E y K), pues, exceptuando la vitamina K, las restantes vitaminas liposolubles no se comportan como enzimas. LOS ÁCIDOS NUCLEICOS (pág. 160) Concepto, tipos y funciones de ácidos nucleicos Los ácidos nucleicos son biomoléculas formadas por C H O N y P. Se trata de moléculas de gran tamaño formadas por la polimerización de los nucleótidos. Todos los organismos tienen ADN y ARN excepto los virus que sólo poseen uno de ellos. El ADN es el material genético y desempeña las siguientes funciones: - Almacenar la información genética: El ADN contiene la información precisa para sintetizar todas y cada una de las proteínas. - Transmitir la información genética, es decir, copiarse exactamente en cada generación mediante la replicación o duplicación. La función del ARN es permitir expresar la información genética, es decir, ejercer las órdenes contenidas en el ADN para sintetizar las proteínas. COMPOSICIÓN DE ÁCIDOS NUCLEICOS: Nucleósidos y nucleótidos Los nucleótidos contienen tres componentes característicos: - ácido fosfórico, - una base nitrogenada que puede ser derivados de la purina o de la pirimidina y -una pentosa que puede ser ribosa o desoxirribosa. Las bases púricas son la Adenina y la Guanina, presentes tanto en ADN como en ARN. Las bases pirimidínicas son Citosina (presente en ADN y ARN), Timina (presente sólo en ADN) y Uracilo (presente sólo en el ARN) Una molécula de base nitrogenada se une a una pentosa originando un nucleósido Los nucleótidos son ésteres fosfóricos de los nucleósidos en los que el ácido fosfórico esterifica a uno de los grupos hidroxilo libres de la pentosa. Funciones de los nucleótidos - Precursores de los ácidos nucleicos ADN y ARN, es decir, son sus constituyentes. - Moléculas que acumulan energía potencial química, destacan adenosín fosfatos (ATP y ADP y el GTP) - Coenzimas, entre las que destacan, los dinucleótidos (NAD y NADP), flavin-nucleótidos (FMN y FAD) y la coenzima A. - Mensajeros químicos: desencadenan respuestas metabólicas como el AMPc. La unión de los nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster nos produce: El ADN es un polinucleótido formado por desoxirribonucleótidos de adenina guanina, citosina y timina, generalmente formado por dos cadenas complementarias enfrentadas. El ARN es un polinucleótido formado por ribonucleótidos de adenina, guanina citosina y uracilo generalmente formado por una sola cadena. ESTRUCTURA DEL ADN: MODELO DE WATSON Y CRICK - Estructura primaria: viene dada por la secuencia de nucleótidos. - Estructura secundaria: es la disposición espacial de las cadenas como consecuencia del plegamiento de las mismas. Según este modelo, cada molécula de ADN está compuesta por dos largas cadenas de nucleótidos: - complementarias, - antiparalelas y - enrolladas alrededor de un eje imaginario central, formando una doble hélice. Se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno establecidos entre las bases nitrogenadas de una y otra.   Entre A y T existe una complementariedad y se establecen cuando se emparejan dos puentes de hidrógeno y entre C y G tres. La suma de las bases púricas es igual a la de las bases pirimidínicas según la ley de Chargaff. Dado que lo único que puede variar en los ADN de distintas especies es la secuencia de nucleótidos, la información genética radica en el orden de estos nucleótidos. Tipos de ADN - En las células eucariotas es bicatenario lineal, asociado con proteínas, normalmente histonas. Así se forma la fibra cromosómica, que presenta unos engrosamientos llamados nucleosomas donde la doble hélice envuelve a unas estructuras formadas por proteína. - En las bacterias es bicatenario circular y superenrrollado, normalmente no asociado a proteínas. - En los virus, es monocatenario o bicatenario, lineal o circular. Puede estar asociado con proteínas ESTRUCTURA DEL ARN El ARN está constituido por una sola cadena de polinucleótidos, excepto en algunos virus, que es bicatenario. Presenta una estructura primaria que en ocasiones se pliega enfrentando bases, e incluso a veces se retuerce y se asocia a proteínas. Sin embargo, su estructura normal no es la helicoidal. Tipos de ARN El ARNm (mensajero) es lineal, sin zonas bicatenarias. Su función es transmitir la información genética desde el núcleo al citoplasma. Se une a una de las dos cadenas del ADN y cuando acaba su función desaparece. Cada grupo de tres bases del ARNm que especifica un aminoácido se denomina triplete o codon.   El ARNt (transferencia) adopta una estructura de hoja de trébol. En uno de sus brazos presenta un triplete de bases, denominado anticodon, por donde se complementa con el codon del ARNm. Cada ARNt debe reconocer a un aminoácido de forma específica y transportarlo hasta el ribosoma, y reconocer los codones del ARNm.  El ARNr (ribosómico) el más numeroso, 80% del total. Se encuentra asociado a proteínas, y esta asociación forma los ribosomas. LA DUPLICACIÓN DEL ADN. NECESIDAD Y EXPLICACIÓN La necesidad de la duplicación del ADN La duración de la vida de los organismos es muy variable: puede ser de unos minutos, como en las bacterias; varios años, como en los humanos; varios siglos, como en las tortugas marinas; o incluso más de un milenio como en los olivos; pero siempre hay un momento en el que los organismos mueren. Por ello, para que la especie no se extinga, ha de haber un momento en que los individuos se reproduzcan, es decir, den lugar a nuevos individuos que continúen viviendo. Para originar estos nuevos individuos es precisa la formación de copias de ADN de su progenitor o de sus progenitores. Primeras hipótesis sobre la duplicación del ADN La estructura del ADN en doble hélice permite comprender cómo dicha molécula es idónea para dar lugar a copias. Por un lado su estructura presenta dos cadenas complementarias entrelazadas, lo que le da una gran estabilidad, y por otro, bastaría con que una enzima específica las separará para que cada una de ellas pudiera servir como molde para sintetizar, a partir de nucleótidos sueltos y bajo la acción de otra enzima, la hebra complementaria. Para explicar este proceso se propusieron tres hipótesis: la hipótesis semiconservativa, la hipótesis conservativa y la hipótesis dispersiva.
El experimento más definitivo para dilucidar cuál de estas tres hipótesis era la correcta fue el de Meselson y Stahl en 1957. La hipótesis confirmada fue la semiconservativa. EL CÓDIGO GENÉTICO La correspondencia que existe entre los nucleótidos del ADN o más correctamente su copia en ARNm y los aminoácidos de las proteínas se denomina código genético. El código genético es un código de triplete, de manera que se puede decir que a un gen con un determinado orden de tripletes le corresponde una cadena polipeptídica con un determinado orden de aminoácidos.
De los 64 codones, o tripletes de bases que codifican a un aminoácido, 61 corresponden a aminoácidos, y tres a codones de terminación. El código genético está degenerado, lo que significa que cada aminoácido puede ser codificado por más de un triplete distinto, exceptuando a la metionina y al triptófano. El código genético es universal, es decir, un mismo triplete codifica el mismo aminoácido en todas las especies, con alguna excepción. Los anexos no están cribados del todo, algunos nada y deja los hipervínculos de la enciclopedia utilizada ANEXO A BIOMOLÉCULAS Según el grado de complejidad estructural las biomoléculas pueden ser:
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Biomol%C3%A9cula" | |||||||||||||||||||||||||||||||
