Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh




descargar 33.34 Kb.
títuloLos aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh
fecha de publicación24.10.2015
tamaño33.34 Kb.
tipoDocumentos
med.se-todo.com > Biología > Documentos
TEMA 5: LAS PROTEÍNAS
1.-LAS PROTEÍNAS.




Son polímeros de aminoácidos. Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino (-NH2 ), un grupo ácido (-COOH), un hidrógeno (-H), y un grupo radical variable (-R). En dos tipos de aas en R hay azufre, por lo que las proteínas están formadas por C, H, O, N y también S. Algunas además contienen P Fe, Cu, I …

Los enlaces químicos entre aas se llaman enlaces peptídicos, y las cadenas formadas péptidos (dipéptidos, tripéptidos y oligopéptidos si son menos de 10, polipéptidos si son más de 10). Cuando el polipéptido posee más de 50 aas lo llamamos proteínas.

Si la proteína está formada exclusivamente por aas se llama holoproteína, y heteroproteína cuando presenta algún otro tipo de molécula.
2.-LOS AMINOÁCIDOS.
Son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero.
2.1.-CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.

Según el radical R, distinguimos 20 aas que se pueden clasificar en:

  • Aminoácidos alifáticos: son aquellos cuyo radical R es una cadena hidrocarbonada abierta que además puede:

-presentar grupos carboxilo: aas ácidos,

-presentar grupos amino: aas básicos,

-no presentar ninguno de ellos: aas neutros.

  • Aminoácidos aromáticos: su radical R es una cadena cerrada similar al benceno.

  • Aminoácidos heterocíclicos: su radical R es una cadena cerrada, compleja y con algunos átomos distintos del C y del H.


2.2.-propiedades de los aminoácidos.

ACTIVIDAD ÒPTICA.

Los aas presentan actividad óptica ya que todos (excepto la glicocola o glicina,R: H) presentan el carbono α asimétrico, por tanto son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aas. Si lo desvía hacia la derecha, se denomina dextrógiro o (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro o (-). Independientemente de esta actividad óptica, un aa tendrá configuración D si al disponerlo en el espacio el grupo carboxilo queda arriba y el grupo –NH2 queda a la derecha, y tendrá configuración L si queda a la izquierda.

comportamiento químico.

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO-), o como base, los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion. (Un zwitterion (del alemán "zwitter" "híbrido", "hermafrodita") es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes).

En el interior celular los aminoácidos predominan en forma de ión dipolar o zwitterion y pueden actuar en un medio ácido, captando protones como una base, y en un medio básico liberando protones como un ácido. El pH al que el aa tiene una forma bipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se le llama punto isoeléctrico.[


3.-el enlace peptídico.

Los péptidos están formados por aas unidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se realiza entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente, desprendiendo una molécula de agua. Dicho enlace tiene un comportamiento similar a un enlace doble, es decir presenta cierta rigidez que inmoviliza en un plano a los átomos que lo forman, y además el grupo carboxilo y el amino se sitúan en un mismo plano con distancias y ángulos fijos.



4.-ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.




4.1.-ESTRUCTURA PRIMARIA.

La estructura primaria es la secuencia de aas. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aas desde el extremo N-terminal (lugar con el primer aa que presenta el grupo amino libre) hasta el C-terminal (lugar en el que está situado el último aa con el grupo carboxilo libre).

4.2.-ESTRUCTURA SECUNDARIA.

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos, es decir de la estructura primaria en el espacio. Los aas, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen tres tipos de estructura secundaria:

  • la α-hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

  • La hélice de colágeno: el colágeno debido a la presencia del aa prolina e hidroxiprolina, presenta una disposición de hélice pero más alargada que la α-hélice ya que sólo presenta 3 aas por vuelta. Esta molécula adquiere estabilidad al unirse tres hélices mediante enlaces covalentes y p de H, originando una superhélice o molécula completa de colágeno.



  • la conformación β: En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag ya que no se establecen enlaces entre los aas próximos de una cadena. Varias cadenas con esta estructura se unen entre si por puentes de H intercatenarios. Esta conformación β se puede replegar sobre sí misma estableciéndose enlaces entre fragmentos que antes estaban alejados dando lugar a la denominada β-lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.





4.3.-ESTRUCTURA TERCIARIA.

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Dicha conformación globular se mantiene por enlaces entre los R de los aas (enlaces covalentes, puentes disulfuro, puentes de H, fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas). Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Se ha observado que existen combinaciones de α-hélice y conformación-β con aspecto globular que aparecen repetidamente en proteínas distintas. Se les llama dominios estructurales. Son muy estables, hasta el punto de aparecer los mismos dominios en proteínas diferentes. Esto se explica desde el punto de vista evolutivo, considerando que ciertas secuencias de aas fueron tan “útiles” que se han repetido una y otra vez en distintas proteínas. Existen proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias dando lugar a proteínas filamentosas que son insolubles en agua por lo que son idóneas para realizar funciones esqueléticas. Ej: colágeno de los huesos, α-queratina del pelo, fibroína de la seda y elastina del tejido conjuntivo.

4.4.-ESTRUCTURA CUATERNARIA.

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

5.-PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS.

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos sobresalgan de la molécula para así reaccionar con otros grupos. Llamamos centro activo de una proteína al conjunto de aas cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y reaccionar con estas. Destacamos:

  • Especificidad: La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas es un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos".

  • Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura secundaria y terciaria de una proteína (no se pierde la estructura primaria ya que el enlace peptídico se mantiene), por romperse los puentes que forman dicha estructura, pasando por tanto de una estructura globular a una filamentosa, dejando por tanto de ser funcionales. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH o alteraciones en la concentración de una disolución. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

  • Solubilidad: las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular por lo que al disolverse dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad de estas moléculas es debida a que los radicales R al ionizarse, establecen p de H con las moléculas de agua, quedando entonces rodeada por éstas, impidiendo además que se una con otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.

  • Capacidad amortiguadora: Las proteínas al estar formadas por aas presentan un comportamiento anfótero, y por tanto al poder actuar como ácidos o bases amortiguan los cambios de pH.

6.-CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

Distinguimos:

  • HOLOPROTEÍNAS. Formadas solamente por aminoácidos .Se clasifican en:

-Proteínas filamentosas: son insolubles en agua y aparecen en animales. Destaca el colágeno, la queratina, la elastina y la fibroína.

-Proteínas globulares: Son solubles en agua y disoluciones polares. Entre ellas encontramos a la albúmina, la glutenina, las histonas y las globulinas.

  • HETEROPROTEÍNAS. Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético”. El grupo prostético puede ser. -una sustancia coloreada (pigmentos o cromoproteínas), -moléculas de glúcidos: (glucoproteínas), -ácidos grasos (lipoproteínas), -ácido fosfórico: (fosfoproteínas), -o un ácido nucleíco (nucleoproteínas).

7.-FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS.

Las proteínas poseen una gran variedad de estructuras y funciones por lo que pueden desarrollar numerosas actividades.

Estructural

Desarrollan funciones estructurales a nivel celular:

 Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

 Las histonas que forman parte de los cromosomas

También a nivel histológico:

 El colágeno, del tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo..

 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.

 La queratina de la epidermis.

Enzimatica

Es la función quizás más importante que realizan las proteínas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas, reduciendo la energía de activación que necesitan dichas reacciones.. Son las más numerosas y especializadas. Ej: tripsina, catalasa, peroxidasa ….

Hormonal

Son, como las enzimas biocatalizadores que a diferencia de ellas no actúan localmente sino que son distribuidas por la sangre y actúan en todo el organismo. Destacamos:

Insulina del páncreas.

Hormona del crecimiento.

Tiroxina del tiroides.

Defensiva

Destacan:

Inmunoglobulina que constituyen las defensas del organismo.

Trombina y fibrinógeno que intervienen en la coagulación de la sangre.

  • Antibióticos segregados por bacterias y hongos.

  • Mucinas del digestivo y respiratorio con acción bactericida.

Transporte

Además de las permeasas que regulan el paso de moléculas a través de la membrana celular destacamos:

Hemoglobina y hemocianina, pigmentos respiratorios.

Reserva

Desempeñan esta función:

Ovoalbúmina, de la clara de huevo

Gliadina, del grano de trigo

Lactoalbúmina, de la leche

Hommeostática

Actúan regulando el pH gracias a su capacidad amortiguadora.

Contractil

Desarrollan esta función:

  • Actina y miosina del músculo.

  • Tubulina y flagelina del flagelo bacteriano.

  • Pilina de las bacterias.

similar:

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconLos lípidos, un grupo heterogéneo de sustancias orgánicas que se...

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconSon biomoléculas orgánicas formadas por la unión de muchos aminoácidos

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconLos polipéptidos se forman por la condensación de aminoácidos. Esto...

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconLas proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono,...

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconSon biomoléculas orgánicas, compuestas básicamente por carbono, hidrógeno...

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconLos carbohidratos, glúcidos o hidratos de carbono, son las biomoléculas...

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconEstos se caracterizan por poseer el grupo funcional o hidroxilo....

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconLos glúcidos o hidratos de carbono o carbohidratos (térrnino muy...

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconAminoácido: Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino...
«condicionado»: la lisina y la metionina. Por este motivo es a menudo clasificado como un aminoácido esencial

Los aminoácidos son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino -nh iconSolución: a) Los lípidos constituyen un grupo de biomoléculas muy...


Medicina



Todos los derechos reservados. Copyright © 2015
contactos
med.se-todo.com