Unidad 3: fucnion de las proteinas en los alimentos

INSTITUTO TECNOLOGICO SUPERIOR DE ARANDAS BIOQUIMICA DE ALIMENTOS UNIDAD 3: FUCNION DE LAS PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS SERGIO ALEJANDRO DIAZ SANCHEZ JOSE MARIA QUIROZ HECTOR ISRAEL GARCIA ABARCA ALEJANDRO ESQUIVEL ABARCA Q.F.B. ISELA GEORGINA ARRIAGA TEMARIO UNIDAD 3: 3.1 Propiedades funcionales de las proteínas. 3.1.1 Composición en los alimentos 3.1.2 Interacción de las proteínas en el agua 3.1.3 Reactividad y propiedades funcionales en los alimentos 3.2 Emulsiones, espumas, geles, textura 3.2.1 Desnaturalización de proteínas en los alimentos Desarrollo Programático - Selección y organización de contenidos 1. Propiedades funcionales de componentes alimentarios. Definición y clasificación. Ingredientes funcionales. Alimentos funcionales. Incidencia en la calidad de los alimentos. Factores que afectan las propiedades funcionales: intrínsecos, procesamiento y condiciones aplicadas Propiedades funcionales de proteínas. Propiedades edulcorantes. Contribución al color de los alimentos. Propiedades de hidratación: capacidad de absorción de agua, humectabilidad, capacidad de retención de agua, adhesión, cohesión, dispersibilidad y solubilidad. Comportamiento reológico. Viscosidad. Distintos tipos de fluidos newtonianos y no-newtonianos. Fluidos viscoelásticos. Módulos de pérdida y almacenamiento, tangente del ángulo de desfasaje, viscosidad compleja. Gelificación. Tipos de geles. Etapas involucradas. Fuerzas que estabilizan la matriz. Propiedades. Perfil de textura. Texturización. Capacidad de formación de masa panaria. Propiedades de superficie. Capacidad de formación y estabilización de espumas y emulsiones. Principios de formación y desestabilización de emulsiones y espumas. Fuerzas involucradas. Agentes tensioactivos y estabilizantes. Propiedades funcionales de hidratos de carbono. Capacidad de interacción con agua. Unión de diferentes ligandos. Poder edulcorante. Contribución al color de los alimentos. Capacidad espesante. Gelificación. Propiedades funcionales de lípidos. Contribución a la consistencia de los alimentos. Capacidad emulsificante. 2. Métodos de evaluación de propiedades funcionales de proteínas, hidratos de carbono y lípidos. Descripción del fundamento de los principales métodos empleados para la determinación de solubilidad, viscosidad, gelificación, formación y estabilidad de espumas y emulsiones, capacidad de retención de agua y materia grasa, formación de masas. Desarrollo de los correspondientes protocolos. 3. Relación entre estructura química – características fisicoquímicas y propiedades funcionales de hidratos de carbono, lípidos y proteínas. Incidencia de la modificación estructural de los componentes de los alimentos en sus propiedades funcionales. Modificaciones químicas, físicas y biológicas. Almidones modificados. Proteínas desnaturalizadas, agregadas e hidrolizadas. Interacción entre componentes. 4. Análisis sensorial de alimentos. Descripción de los principales caracteres ligados a color, sabor, aroma y textura de los alimentos. 3.1.1 Proteínas Características: Desempeñan la mayor parte de las funciones en el organismo; tales como formar parte de los tejidos, músculos, tendones, piel, etc. También desempeñan funciones metabólicas y reguladoras, transportan oxígeno, e incluso definen la identidad de cada ser, ya que forman parte de la estructura básica del ADN. Estan formados por cadenas de aminoácidos. Su componente principal es el nitrógeno, lo cual permite que al consumir proteínas, recuperemos ademas el nitrógeno que hemos perdido con la orina y las heces fecales (tenemos que reponer la misma cantidad que perdemos) Efectuan el recambio protéico, el cual consiste en un proceso de renovación de proteínas, es decir que a medida que se degradan proteínas hasta dejarlas en aminoácidos; se estan uniendo aminoácidos para formar nuevas proteínas. Para poder asimilarlas, se necesita degradarlas al estado de aminoácidos. Se dividen en dos grupos; * Origen Vegetal, las cuales se encuentran en frutos secos, legumbres, champiñiones, etc. Son poco complejas, es decir simples de degradar. * Origen Animal, las cuales se encuentran en carnes, huevos, productos lacteos, etc. Estas ademas contienen los llamados aminoácidos escenciales, los cuales nos permiten sintetizar algunas proteínas. Son más complejas que las vegetales, por lo tanto poseen mayor cantidad de aminoácidos. Y de esta menera se hacen más dificiles de digerir. También poseen desechos del animal del que provienen, y estos actuan como tóxicos en nuestro organismo. Las necesidades diarias, a pesar de que dependen mucho de la edad, sexo, estado de salud, etc; son de 40 a 60 grs de proteínas para un adulto sano o 0,8 grs, por kilógramo de peso. 3.1.2 Propiedades de las proteínas Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen. Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja. Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico. Las cargas que posean esos radicales generan unas propiedades en las proteínas. La estructura de las proteínas nos sirve para confeccionar una clasificación de estas complejas moléculas. También, la estructura es la responsable de generar determinadas funciones que son esenciales para los seres vivos. Estructura de las proteínas La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria. Estructura primaria La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal. Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido. La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.     Estructura secundaria La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno.   -hélice       Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.       -laminar También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.       Hélice de colágeno Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de -hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.     En algunas ocasiones, las proteínas no adquieren ninguna estructura, denominándose a esta conformación, estructura al azar. Estructura terciaria La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica. Las proteínas con forma globular reciben el nombre de esferoproteínas. Las proteínas con forma filamentosa reciben el nombre de escleroproteínas. Estructura cuaternaria Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.     CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Holoproteínas Heteroproteínas Esferoproteínas Escleroproteínas Protaminas Histonas Prolaminas Gluteninas Albúminas Globulinas Colágenos Elastinas Queratinas Fibroínas Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Nucleoproteínas   Propiedades de las proteínas Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen. Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua. Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie. Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.     Funciones de las proteínas Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas. Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales. Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones. Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.   Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua. Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo. Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco. Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones.   Hidrófilo Hidrófilo de la palabra griega hydros (agua) y philia (amistad); es el comportamiento de toda molécula que tiene afinidad por el agua. En una disolución o coloide, las partículas hidrófilas tienden a acercarse y mantener contacto con el agua. Las moléculas hidrófilas son a su vez lipófobas, es decir no tienen afinidad por los lípidos o grasas y no se mezclan con ellas. Propiedades de los alimentos funcionales Hasta el momento actual, las funciones y objetivos de salud a los que se ha dirigido la investigación en el campo de los alimentos funcionales son los siguientes: crecimiento y desarrollo, metabolismo o utilización de nutrientes, defensa antioxidante, sistema cardiovascular, fisiología o funcionamiento intestinal y funciones psicológicas y conductuales. Crecimiento y desarrollo. Incluye las adaptaciones de la madre durante la gestación, el desarrollo fetal, el crecimiento y el desarrollo del lactante y del niño. De esta manera, encontramos alimentos enriquecidos en: hierro, yodo, ácido fólico, ácidos grasos (omega-3 y omega-6), calcio, vitaminas A y D, leches de fórmulas infantiles con nutrientes específicos que favorecen su crecimiento y desarrollo, etc. Metabolismo de sustancias. En relación con el mantenimiento de un peso adecuado, mejor control de la glucemia (nivel de azúcar en sangre), o de las tasas de colesterol y triglicéridos plasmáticos asociados a riesgo cardiovascular o con un adecuado rendimiento en la práctica de actividad física, entre otros. Algunos ejemplos son los alimentos de bajo contenido energético (bajos en grasas o en azúcares sencillos), enriquecidos en omega-3 o grasa monoinsaturada (ácido oleico), en fibra, bebidas y productos específicos para deportistas (bebidas, barritas, etc.). Defensa contra el estrés oxidativo. Las sustancias antioxidantes funcionan como una barrera frente al efecto nocivo de los radicales libres sobre el ADN (los genes), las proteínas y los lípidos de nuestro cuerpo. Su consumo contribuye a reducir el riesgo de enfermedades cardiovasculares, degenerativas e incluso de cáncer. Respecto a los productos enriquecidos con sustancias antioxidantes (vitaminas C y E, beta-carotenos, selenio, cinc y fitoquímicos o sustancias propias de vegetales), destaca el aumento de éstos en el mercado, tales como zumos de fruta y bebidas de leche, entre otros, que pueden incluir una o varias sustancias antioxidantes entre sus ingredientes, con el fin de paliar los procesos de oxidación. Sistema cardiovascular. Por su contribución a la hora de reducir el riesgo de enfermedades cardiovasculares encontramos alimentos enriquecidos en ácidos grasos monoinsaturados, poliinsaturados (omega 3 y omega 6), con sustancias de acción antioxidante, fitoesteroles, ciertas vitaminas del grupo B (B6, B9, B12) y fibra. Función del tracto gastrointestinal. En este sentido, encontramos alimentos probióticos (yogures y otras leches fermentadas con bacterias ácido-lácticas), prebióticos (alimentos con fibra soluble como los fructo-oligosacáridos) y los enriquecidos en fibra soluble e insoluble o ricos en fibra (legumbres, verduras y hortalizas, frutas frescas y desecadas, frutos secos y cereales de grano entero y productos que los incluyen como ingrediente). Funciones psicológicas y conductuales. En relación con el apetito y la sensación de saciedad, el rendimiento cognitivo, el humor o tono vital y el manejo del estrés. Se engloban en esta área los alimentos ricos en fibra y los enriquecidos en fibra (de alto valor de saciedad), alimentos con aminoácidos específicos, alimentos con sustancias excitantes del sistema nervioso (cafeína, ginseng, etc.) o tranquilizantes (melisa) extraídos de plantas, etc. Emulsión A. Dos líquidos inmiscibles, fase I y fase II, no emulsificados; B. Emulsión de fase II disperso en la fase I; C. La emulsión inestable se separa progresivamente; D. Las posiciones surfactantes (borde púrpura) en las interfaces entre la fase I y la fase II; estabilizan la emulsión. Una emulsión es una mezcla de líquidos inmiscibles de manera más o menos homogénea. Un líquido (la fase dispersa) es dispersado en otro (la fase continua o fase dispersante). Muchas emulsiones son emulsiones de aceite/agua, con grasas alimenticias como uno de los tipos más comunes de aceites encontrados en la vida diaria. Ejemplos de emulsiones incluyen la mantequilla y la margarina, la leche y crema, el espresso, la mayonesa, el lado fotosensitivo de la película fotográfica, el magma y el aceite de corte usado en metalurgia. En el caso de la mantequilla y la margarina, la grasa rodea las gotitas de agua (en una emulsión de agua en aceite); en la leche y la crema el agua rodea las gotitas de grasa (en una emulsión de aceite en agua). En ciertos tipos de magma, glóbulos de ferroníquel líquido pueden estar dispersos dentro de una fase continua de silicato líquido. El proceso en el que se preparan las emulsiones se llama emulsificación. Las emulsiones son parte de una clase más genérica de sistemas de dos fases de materia llamada coloides. A pesar que el término coloide y emulsión son usados a veces de manera intercambiable, las emulsiones tienden a implicar que tanto la fase dispersa como la continua son líquidos. Existen tres tipos de emulsiones inestables: la floculación, en donde las partículas forman masa; la cremación, en donde las partículas se concentran en la superficie (o en el fondo, dependiendo de la densidad relativa de las dos fases) de la mezcla mientras permanecen separados; y la coalescencia en donde las partículas se funden y forman una capa de líquido. Cuando una emulsión se torna en una emulsión de agua en aceite o en una emulsión de aceite en agua depende de la fracción del volumen de ambas fases y del tipo de emulsificador. Generalmente, la regla de Bancroft se aplica: los emulsificadores y las partículas emulsificantes tienden a fomentar la dispersión de la fase en el que ellos no se disuelven muy bien; por ejemplo, las proteínas se disuelven mejor en agua que en aceite así que tienden a formar emulsiones de aceite en agua (es por eso que ellos fomentan la dispersión de gotitas de aceite a través de una fase continua de agua). El color básico de las emulsiones es el blanco. Si la emulsión es diluida, el efecto Tyndall esparce la luz y distorsiona el color a azul; si es concentrado, el color se distorsiona hacia el amarillo. Este fenómeno se puede ver fácilmente al comparar la leche desnatada (sin o con poca grasa) con la crema (con altas concentraciones de grasa láctea). Las microemulsiones y nanoemulsiones tienden a ser claros debido al pequeño tamaño de la fase dispersa. Las espumas en alimentos   Al igual que las personas y las mascotas, a algunas moléculas en alimentos les gusta el agua y a otras no. Por ejemplo, las grasas y aceites, al igual que los gatos y los niños pequeños, repelen el agua. Los científicos usualmente usan palabras muy elaboradas para describir fenómenos tan sencillos, de tal forma que las moléculas afines al agua se conocen como hidrofílicas y las que no se mezclan con ella se llaman hidrofóbicas. Sin embargo, es posible tener un tipo de moléculas que tengan un extremo hidrofílico unido por una cadena flexible a otro extremo hidrofóbico. Estas moléculas son muy importantes en la naturaleza, ya que constituyen el bloque elemental sobre el que se construyen las membranas de todas las células. Las moléculas de este tipo se conocen como lípidos cuando se encuentran en la naturaleza y como jabones y detergentes cuando son hechas por el hombre. De esta manera, los jabones unen su parte hidrofóbica a la suciedad y la hidrofílica al agua para romper la suciedad en pequeñas moléculas que puedan suspenderse en el agua. Por otra parte, es para todos familiar que cuando se añade jabón al agua limpia se forman burbujas, y esto es porque cuando no hay suciedad las partes hidrofóbicas de las moléculas se unen unas con otras para formar películas muy delgadas o membranas. Esas películas son muy fuertes y cuando se introduce aire tienden a curvarse hasta formar burbujas, para lo cual se requiere cierta fuerza que proviene de la presión interna de la burbuja. Las burbujas pequeñas tienen más presión debido a que tienen un menor diámetro y su forma es, por lo tanto, más curva. Una espuma es simplemente una colección de burbujas pegadas unas con otras, y las espumas más fuertes están dadas por las burbujas más pequeñas. Curiosamente, las proteínas pueden comportarse de la misma manera que el jabón, ya que algunos de sus aminoácidos (las moléculas que componen las proteínas) son hidrofílicos mientras que otros son hidrofóbicos. En su estado natural, se acomodan de tal manera que las partes no afines al agua se colocan en el centro de manera muy apretada, mientras las que sí lo son se quedan en el exterior para asegurar que la proteína pueda ser soluble en agua. Cuando una proteína se desnaturaliza, es decir, pierde su forma original por efecto del calor, la presencia de ácidos o el esfuerzo mecánico (batido), los grupos hidrofóbicos quedan expuestos y buscan la manera de alejarse del agua. Una manera de lograrlo es orientarse a la superficie y suspenderse en el aire. Al batir, las moléculas no afines al agua tienden a formar membranas delgadas que dan estabilidad a las burbujas. La proteína de la clara de huevo o albúmina es una de las que mejores espumas produce, por lo que tradicionalmente se ha usado para hacer merengues y soufflés. En ciertos libros de cocina podemos encontrar una serie de instrucciones y consejos con el fin de lograr una espuma firme y estable. Sin embargo, al correr de los años los cambios en tecnología los han vuelto obsoletos, ya que las batidoras nos ahorran el trabajo de batir claras a mano y se elimina la necesidad de seguir estos consejos, los cuales tienen como objetivo facilitar el batido, y aunque tienen una buena base científica, sólo son necesarios en el caso del batido a mano. Por ejemplo: batir sobre una olla de agua caliente (el calor hace más fácil la desnaturalización de las proteínas), usar un tazón de cobre (los iones de cobre pueden hacer que las moléculas de proteína se entrecrucen para lograr una espuma más firme), y añadir cremor tártaro (nombre comercial del ácido tartárico, que al lograr un ambiente más ácido hace que las moléculas sean más fáciles de desnaturalizar). Es importante recordar que cuando usamos claras de huevo o su proteína purificada (albúmina) es necesario evitar la presencia de grasa, ya que ésta tiende a colapsar la espuma, en la misma manera que la espuma de jabón desaparece cuando le agregamos un aceite. Esto es porque las partes hidrofóbicas sólo se orientan al aire en ausencia de grasas, a las que son más afines. Una innovación moderna que puede causar problemas en la formación de espumas son los tazones de plástico, ya que los fabricados de polipropileno o poliestireno pueden contener algunas moléculas grasas, que aunque inocuas en sí mismas, reducen la capacidad de espumado. De ahí la recomendación de usar tazones de acero inoxidable perfectamente limpios. En el caso de la elaboración de merengues y soufflés, es importante recordar que las espumas de albúmina tienen una notable capacidad de adherirse a las superficies durante la cocción, debido a que las proteínas reaccionan con algunos átomos metálicos. Sin embargo, el engrasar el recipiente previene que las proteínas se pongan en contacto con el metal y este efecto se reduce. Pero si sólo deseamos acompañar un platillo con un “aire” o una espuma de algún sabor en especial y no se va a cocinar, es más recomendable desde el punto de vista higiénico trabajar con albúmina de huevo purificada, ya que esto evita el problema de servir huevo crudo y los riesgos microbiológicos asociados a ello. TEXTURA DE LOS ALIMENTOS La textura responde a un concepto muy anbiguo. Para algunos autores es el conjunto de propiedades que se derivan de la especial disposición que tienen entre si las partículas que integran los alimentos. Para otros, es el conjunto de propiedades de un alimento capaces de ser percibidas por los ojos, el tacto, los músculos de la boca incluyendo sensaciones como aspereza, suavidad, granulosidad. O también percepciones que tienden a constituir una valoración de las características físicas del alimento que se perciben a través de la masticación y también una valoración de las características químicas que se perciben a través del gusto. En función de la textura podemos dividir los alimentos en siete grupos: Líquidos: aquellos en que la textura viene definida por la viscosidad Geles: la textura esta en función de la elasticidad Fibrosos: donde predominan fibras macroscópicas Aglomerados: la textura en función de la forma que presenta la célula total; turgencia de la célula) Untuosos: la textura en función de las sustancias grasas Frágiles: alimentos con poca resistencia a la masticación Vítreos: presentan estructura pseudocristalina Al estudiar las propiedades texturales de cada grupo se hace necesario determinar algunos parametros físico químicos: tensión superficial, viscosidad, coherencia entre moléculas, adhesión de unas partículas a otras. Los aditivos afectan en alguna forma a estos parametros. La textura es una propiedad de los alimentos que siempre está relacionada con un sistema físico químico, es decir un sistema coloidal formado por dos fases no miscibles. En el sistema coloidal encontramos diferentes posibilidades en función del estado físico de ambas fases: Micela Fase continua   Sólida Líquida Solución Gel Líquida Líquida Emulsión Gas Líquida O/A leche A/O mantequilla Sólido Sólido solido (bombón) Líquido Sólido Sólido líquido (chocolate) Gas Sólido Espuma sólida (creama glaseada) Todos los sitemas coloidadales tienen una interfase, vienen definidos por una relación superfice/volumen que depende del tamaño de las micelas y definen la estabilidad o inestabilidad del sistema coloidal MECANISMO DE PERDIDA DE ESTABILIDAD DECANTACION En la medida en las fases presentan una diferente densidad con el tiempo se separan ambas fases.. Un ejemplo es la leche recien ordeñada, esto hace que haya que homogeneizar la leche, disminuyendo el tamaño de las micelas. FLOCULACION Normalmente la estabilidad del sistema coloidal viene condicionado por la repulsión electrostática. La adición de una sal, electrolito puede cargar de diferente signo las micelas, formando el reagrupamiento de micelas COALESCENCIA Las micelas se unen por los choques provocados por agitación mecánica. FACTORES RESPONSABLES DE ESTABILIDAD Tamaño de las micelas dispersadas. El tamaño influye notablemente en la velocidad de sedimentación. La mayor o menor sedimentación determina la separación de las fases. Viscosidad de la fase continua. Un aumento de la viscosidad aumenta la resistencia al desplazamiento de micelas; relentiza la decantación y dificulta la floculacion Volumen de la fase dispersa. Una disminución de este volumen aumenta la estabilidad. Presencia de cargas electrostáticas. Con el mismo signo las micelas se repelen, no forman conglomerados. Es muy importante en el caso de sistemas coloidales hidófobos (emulsión). Podemos disponer de sustancias estabilizadoras de la emulsión, son sustancias bipolares que se disponen en la interfase.

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