El término proteína proviene del griego “proteios” que significa “primero”. Esto alude a la importancia de estas biomoléculas que son esenciales para los seres




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fecha de publicación24.10.2015
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TEMA 4. LAS PROTEINAS.

  1. Introducción.

El término proteína proviene del griego “proteios” que significa “primero”. Esto alude a la importancia de estas biomoléculas que son esenciales para los seres vivos pues por una parte participan en todas y cada una de las funciones y procesos que estos realizan y por otra constituyen alrededor del 50 % de la materia viva. Podemos afirmar que la vida, tal y como la conocemos, no es posible sin proteínas.

Están formadas por C, H, O, y N; en menor proporción S y P y a veces otros elementos como Fe, Cu, etc. Son polímeros formados por la unión de unidades más sencillas llamadas aminoácidos.

Los enzimas son la clase más numerosa y especializada de proteínas. Están dotados de actividad catalítica y aceleran la interminable serie de reacciones que constituyen el metabolismo celular.

  1. Los aminoácidos.


Son los monómeros que constituyen las proteínas. Se conocen unos 200 pero sólo 20 forman parte de las proteínas. Estos se denominan aminoácidos proteicos y son los mismos en todos los seres vivos. Su abreviatura es aa.
Son moléculas pequeñas con peso molecular comprendido entre 75 y 200 que presentan un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral más o menos compleja, unidos a un mismo carbono. Dicho carbono es asimétrico y se denomina carbono α por ello los aminoácidos proteicos se designan como α-aa. Fórmula general.


    1. Propiedades.


Son solubles en agua, cristalizables e incoloros. Su punto de fusión es superior a 200 º C por lo que son sólidos y presentan estereoisomería, actividad óptica y comportamiento anfótero.


  • Estereoisomería. Todos a excepción de la glicina presentan un carbono asimétrico. Esto permite diferenciar dos estereoisómeros según la conformación espacial de la molécula. Si tienen el grupo amino a la derecha son D-aa y si este se sitúa a la izquierda son L-aa. Los aa proteicos son todos L-aa. Los estereoisómeros son imágenes especulares o enantiómeros.


Fórmulas.


  • Actividad óptica. El carbono asimétrico permite desviar un rayo de luz polarizada al pasar este por una disolución del aa. Si lo desvían hacia la derecha serán dextrógiros o (+) y si lo hacen hacia la izquierda levógiros o (-). Esta característica es independiente de la configuración D o L.




  • Comportamiento anfótero. Los aas son sustancias anfóteras porque en disolución acuosa se comportan como ácidos o como bases dependiendo del pH de la disolución. Esto se debe a la presencia simultánea del grupo carboxilo y del grupo amino.




    • Medio neutro. Los aas están ionizados formando iones dipolares. El carboxilo pierde un protón y se carga negativamente. El amino lo gana y queda con una carga positiva. Fórmula.




    • Medio ácido. Hay muchos protones H+ y pH es bajo. El carboxilo capta un protón, el aa se comporta pues como una base y queda con una carga positiva. Fórmula.




    • Medio básico. Hay pocos protones H+ y el pH es alto. El amino libera un protón, el aa se comporta como un ácido y queda con una carga negativa. Fórmula.


El pH al que un aa queda neutro se denomina punto isoeléctrico. El carácter anfótero de los aas les permite actuar como sistemas tampón evitando que se produzcan en los organismos peligrosas variaciones de pH.



Act. Pag 61.



    1. Clasificación.


Según la naturaleza de sus cadenas laterales se dividen en cuatro grupos: Pag 58 y 59.


  • Neutros apolares. Poseen una cadena lateral hidrocarbonada de carácter hidrófobo lo cual disminuye su solubilidad. A pH = 7 su carga neta es 0. Estos son: alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina y prolina.




  • Neutros polares. La cadena lateral es hidrófila, con grupos polares como – OH, -NH2 o –HS, que les permiten formar puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. A pH = 7 su carga es 0. Estos son: serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina y glicina. Este grupo es fundamental para establecer puentes de hidrógeno en la estructura proteica, además los radicales de la cisteína pueden formar puentes disulfuro ( _S-S_ ).




  • Ácidos. La cadena lateral lleva un grupo carboxilo ionizado por lo que su carga a pH neutro es negativa. Son el ácido glutámico y el ácido aspártico.




  • Básicos. El radical contiene un grupo amino ionizado por lo que su carga neta a pH 7 es positiva. Son la lisina, la arginina y la histidina.


Algunos aas no pueden ser sintetizados por el ser humano y han de ser ingeridos con el alimento. Estos se denominan aas esenciales.




  1. El enlace peptídico.


Es el enlace que une los aas para formar las proteínas. Se forma entre el grupo carboxilo de un aa y grupo amino del siguiente liberándose una molécula de agua. Es un enlace covalente de tipo amida.
Estos enlaces se rompen por hidrólisis y los péptidos y proteínas se desdoblan en los aas que los componen. La hidrólisis se realiza por métodos químicos (álcalis, ácidos, etc.) o mediante enzimas proteolíticos (proteasas).
Ejercicio. Formación del tripéptido Ala-Gly-Ser.
Un péptido está formado por un número de aas que oscila entre 2 y 10. Las proteínas contienen más de 10 y pueden estar formadas por cientos de aas, a veces más de mil, por lo que su peso molecular es muy elevado, entre 5.000 y más de un millón.

El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, esto hace que sea rígido e impide que los átomos que lo forman puedan rotar. Por ello el C del carboxilo, el N del amino y O e H que están unidos a ellos permanecen en un mismo plano. Esta propiedad se denomina resonancia y se debe a que una pareja de electrones se desplaza constantemente del grupo carbonilo a tal enlace.

Los enlaces del Cα si pueden girar generando en el péptido una disposición en zig-zag. Por otra parte el O del carbonilo y el H del amino se sitúan siempre en lados opuestos del enlace.

La cadena de aas presenta un esqueleto formado por enlaces peptídicos y Cα de los cuales parten los distintos radicales. La cadena no está ramificada pero si orientada pues sus extremos no son iguales. En uno encontramos un grupo -amino libre, que señala el inicio del péptido, y en otro un -carboxilo que indica el final.

Formación de un tripéptido

  1. Las proteínas y su estructura.

Las proteínas adoptan una determinada configuración espacial de la que depende su función. En tal conformación se diferencian cuatro niveles estructurales: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

    1. La estructura primaria.


Es la secuencia lineal de aas que forma la proteína. Nos indica el número y tipos de aas que la componen y el orden en que estos se disponen. Esta estructura viene determinada genéticamente pues está definida en los genes y de ella dependen los demás niveles estructurales.
Podemos afirmar que no tiene entidad real pues a medida que la proteína se sintetiza se va replegando adoptando estructuras superiores.


    1. La estructura secundaria.


Es la disposición que adopta en el espacio la cadena de aas. Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces de los Cα y a la formación de puentes de H. Distinguiremos tres estructuras secundarias: -hélice, -lámina plegada y hélice de colágeno.

  • La α-hélice. Se produce al enrollarse helicoidalmente la cadena polipeptídica sobre sí misma en sentido dextrógiro. Los giros se producen en los Cα y en cada vuelta de hélice entran 3,6 aas. Las cadenas laterales se sitúan hacia el exterior de la hélice y ésta se mantiene debido a la formación de puentes de hidrógeno intracatenarios. Estos enlaces s establecen entre grupos N-H y C=O de enlaces peptídicos separados por cuatro aas en la secuencia lineal y que debido al enrollamiento se encuentran enfrentados.

La estructura -hélice es característica de las proteínas fibrosas pero también aparece en las proteínas globulares.

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Las -queratinas que forman pelos, lana, cuernos y uñas presentan estructura en -hélice.

En la queratina del pelo y de la lana se forma una estructura supersecundaria (fibrillas) por el enrollamiento de varias cadenas α-hélices, que discurren de forma paralela y se unen por puentes disulfuro.

Estas proteínas se estiran al someterlas a temperaturas relativamente altas porque se rompen los enlaces de hidrógeno (alisamiento del pelo).

  • La lámina β o lámina plegada. Se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos, de la misma o diferentes cadenas, se disponen paralelos (con igual sentido) o antiparalelos (con sentidos contrarios) en zig-zag. La estructura se mantiene al crearse puentes de hidrógeno entre grupos N-H y C=O de enlaces peptídicos que quedan enfrentados. Las cadenas laterales se disponen alternativamente a uno y otro lado de la lámina.

Esta estructura aparece en las -queratinas que forman la seda, las fibras de arácnidos o las garras y picos de reptiles y aves, y en numerosos tramos de muchas proteínas globulares.

http://www.lourdesluengo.es/biologia/prest2beta.gif

  • La triple hélice de colágeno.

El colágeno es una proteína muy abundante en los animales pues aparece en los tejidos conjuntivos, cartílagos, tendones, piel, paredes de vasos sanguíneos, etc. y presenta una estructura secundaria característica diferente a las anteriores.

Cada molécula de colágeno está formada por tres cadenas polipeptídicas cada una de las cuales presenta un cierto enrollamiento en hélice pero muy extendido. Estas tres cadenas, unidas por puentes de hidrógeno y arrolladas sobre sí mismas, forman una hélice muy compacta: la superhélice de colágeno de tres hebras.


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