Examen de secreción exocrina




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FACULTAD CIENCIAS EXACTAS NATURALES Y AGRIMENSURA - UNIVERSIDAD NACIONAL DEL NORDESTE

CARRERA BIOQUIMICA

AREA BIOQUÍMICA CLINICA

ASIGNATURA QUÍMICA CLINICA JTP CEI - Versión 2010

ENZIMOLOGIA CLINICA: PANCREAS



Frente a una pancreatopatía los caminos a seguir son:

  1. Demostrar inflamación en un cuadro agudo

  2. Demostrar alteración funcional a través de:

  1. Examen de secreción exocrina

  2. Examen de secreción endocrina

  1. Detectar una neoplasia




  1. Anamnesis y hallazgos clínicos

  2. Diagnóstico por imágenes (TC, Rayos X, ERCP)

  3. Laboratorio:

Amilasa (suero y orina)

Lipasa

Otras (ribonucleasas, elastasas, etc.)

Tripsina masa (RIA, ELISA)

Ez de colestasis, Ca

CEA, Alfafetoproteína

Pruebas funcionales:

  1. Pruebas directas de función pancreática: Secretina (método de referencia)

  2. Pruebas indirectas de función pancreática:

  1. Determinaciones directas de Enzimas: -heces: Quimotripsina

  2. Determinaciones indirectas de Enzimas: -heces: Lipasa

-orina: Quimotripsina

Esterasa
Quimotripsina (en heces): Pep-PNA
Lipasa (en heces): Van de Kamer, Esteatocrito.
Quimotripsina (en orina): Prueba del BT-PABA
Esterasa (en orina): Prueba del Pancreolauryl

AMILASA (EC 3.2.1.1)


AMS = -1,4-glucan-4-glucanohidrolasa; PM: 40000 – 60000 dalton

Se denomina alfa amilasa (endoglucosidasa) por romper los enlaces polisacarídicos alfa-1,4 al azar formando dextranos, maltosa y algunas moléculas de glucosa. Los enlaces alfa-1,6 de los puntos de ramificación no se alteran.

Por ser una proteína relativamente pequeña es fácilmente filtrada y aparece en orina. Su actividad es igual tanto en hombres como en mujeres y no se ve afectada por las comidas ni por las horas del día. In vivo aumentan la amilasemia aquellas drogas que causan constricción del esfínter de Oddi (ej. narcoanalgésicos, betanecol (colinérgico?), secretina)

Es una metaloenzima que contiene un mínimo de 1 átomo de Ca por molécula y necesita un anión como activador: el Cl- es el más importante, también la activan los iones Br- y I- alostéricamente. El F- es inhibidor.

Se inactiva frente a EDTA, oxalato y citrato (anticoagulantes).

PH óptimo: 6,9 – 7,0 (a pH ácido se inactiva irreversiblemente).

Isoenzimas: por lo menos 7 en tejidos humanos: páncreas, glándulas salivales y saliva, hígado, músculo (esquelético), tejido adiposo, sangre, orina, heces, leche (mamas), semen, riñón, cerebro, pulmón, trompas de Falopio, intestino, bazo y corazón. La amilasa presente en sangre y orina de individuos normales predominantemente tiene origen pancreático (40%) y salival (60%).

La determinación periódica de isoamilasa pancreática en pacientes epilépticos tratados con ácido valproico y/o con inductores enzimáticos como fenitoína, fenobarbital y carbamazepina podría tener interés en la práctica clínica. Aquellos casos con actividades séricas aumentadas de esta isoenzima, aún en ausencia de signos clínicos de pancreatitis aguda como vómitos o dolor abdominal, deberían ser especialmente monitorizados bioquímicamente (Lipasa y amilasa total y sus isoenzimas como marcadores de daño pancreático en pacientes tratados con fármacos antiepilépticos. J. Hermida Ameijeiras, M. J. Tutor Crespo, J. C. Tutor Valcarce. FARM HOSP Vol. 31. N.° 5, pp. 303-306, 2007). J. Hermida Ameijeiras et al. Farm Hosp 2007; 31: 303-306

Macroenzimas: a la amilasa se le pega una Ig (IgG o IgA) y no puede filtrar en riñón. Son complejos inmunes que terminan depositándose y originando trastornos renales. Esta unión se produce cuando la amilasa entra en circulación, de manera que en su accionar digestivo no interfiere. Cuando da alta la amilasemia y normal la amilasuria, sospechar presencia de Macroamilasa. La mayoría de los pacientes no tienen manifestaciones clínicas.
Los medicamentos que pueden aumentar las mediciones de amilasa son, entre otros:

  • Asparaginasa

  • Ácido acetilsalicílico (aspirina )

  • Píldoras anticonceptivas

  • Colinérgicos

  • Corticoesteroides

  • Indometacina

  • Diuréticos de asa y tiazídicos

  • Metildopa

  • Opiáceos (codeína, morfina)

  • Pentazocina


METODOS


  • Amiloclásticos: Por consumo de sustrato

La amilosa es el sustrato específico natural de la amilasa (alfa-1,4), la cual se frena cuando encuentra una unión alfa-1,6 de la amilopectina

El almidón está compuesto por amilosa (aprox. 20-28%) y amilopectina (aprox. 72-80%) y debido a este grado variable de amilosa es metodológicamente muy malo por gran dilución y muy alto CV.

De usar un método amiloclástico deberíamos elegir como sustrato la amilosa, no existen kits comerciales. (Hay un método descrito por Streetclose con amilosa de papa, se puede preparar artesanalmente).

Sólo sirven como screening frente a valores elevados de amilasa:

    • Viscosimétricos: ya no se usan

    • Turbidimétricos y Nefelométricos: para investigación

    • Yodométricos: hidrólisis del almidón y revelado con yodo

Amilokit (Wiener), Amilasa (GT lab). Se informa en U.A.% (unidades amilolíticas).


  • Sacarogénicos: Por formación de productos de degradación de sustrato (maltosa o glucosa) revelados en base a su capacidad reductora (Somogyi modificado, 37oC) o por métodos enzimáticos específicos (primeros en usar sustrato definido).
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