L os enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas




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Enzimas Biología 2º Bachillerato

TEMA 6: ENZIMAS


Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

  • Aspectos generales sobre los enzimas

  • Propiedades de los enzimas

ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:

  1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato que debe tener alguna posibilidad de ser modificado, bien en sus enlaces, en sus grupos funcionales o en su distribución de cargas.

  2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción

  3. Una vez formados los productos , considerado como la transformación del sustrato, el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción . Aunque en la mayoría de los casos el producto es sustrato de una nueva reacción.




1.- El enzima y su sustrato

2.- Unión al centro activo

3.- Formación de productos













Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace -glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.



PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS


  • Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Las propiedades más representativas son:

    • La especificidad, bien de sustrato o de grupo.

    • La desnaturalización, característica de todas las proteínas.

    • La reversibilidad, las enzimas actúan en las dos direcciones, aunque una de ellas puede ser menos efectiva , al poder ser el producto sustrato de otra reacción o ser parte de una ruta metabólica.

    • La eficacia, los enzimas no se consumen en las reacciones, por lo que pequeñas cantidades de enzimas pueden catalizar grandes cantidades de sustrato.

NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima:

  • nombres particulares

  • nombre sistemático

  • código de la comisión enzimática (enzyme comission)

NOMBRES PARTICULARES

Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

 NOMBRE SISTEMÁTICO

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

  • el sustrato preferente

  • el tipo de reacción realizado

  • terminación "asa"

Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).

Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS

En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

  • Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

  • Clase 2: TRANSFERASAS

  • Clase 3: HIDROLASAS

  • Clase 4: LIASAS

  • Clase 5: ISOMERASAS

  • Clase 6: LIGASAS

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + B



A + BH2




Ared + Box



Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:

A-B + C



A + C-B







Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha:




glucosa + ATP



ADP + glucosa-6-fosfato






Clase 3: HIDROLASAS

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O



AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua



glucosa + galactosa




Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B



A + B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

ácido acetacético



CO2 + acetona




Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

isomerasa

fosfoglucosa isomerasa

gliceraldehído-3-fosfato



dihidroxiacetona-fosfato




glucosa-6-fosfato



fructosa-6-fosfato








Clase 6: LIGASAS

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP



A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP



oxaloacetato + ADP + Pi



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