   Universidad de Occidente
UDO – Estelí
Bioquímica II
Unidad III: Enzimas
Objetivo:
Identifica a las enzimas mediante su clasificación y nomenclatura destacando las funciones de estas en los organismos vivos.
Analiza la función de los cofactores estableciendo sus diferencias y especificidad.
Fomenta respeto y espíritu critico a través del trabajo en equipo, para su formación integral
Contenidos:
Definición,
Nomenclatura y clasificación
Localización y distribución
Enzimas dependientes de cofactores
Función de cofactor
Coenzimas
Orientaciones Generales:
Organícese en equipos de trabajo de 3 integrantes
Realice lectura sobre el documento proporcionado por la docente de manera individual
Prepárese para sistemático escrito sobre los tópicos abordados para el próximo encuentro.
Definición
Toda reacción química, biológica o inorgánica, es un proceso en el que una o varias moléculas interactúan entre sí para transformarse en otras moléculas siguiendo una dirección determinada por leyes fisicoquímicas (termodinámicas) hasta llegar a un estado de equilibrio:
A + B C + D
Existen sustancias llamadas catalizadores que tienen la capacidad de acelerar las reacciones químicas sin alterarse al final de éstas y sin modificar el equilibrio químico; sólo acortan el tiempo en que se alcanza dicho equilibrio.
Los catalizadores se dividen en dos grupos: orgánicos e inorgánicos. Dentro de los primeros tenemos las enzimas y en el segundo los iones H+, OH- o metálicos.
Las enzimas son moléculas producidas por las células de los organismos vivos con la función específica de catalizar reacciones químicas, las que sin ellas, ocurrirían muy lentamente.
Un catalizador interviene en una reacción para que está ocurra más rápidamente y una vez que la reacción se ha completado, queda tal como estaba al principio. La alta velocidad requerida en las reacciones bioquímicas en el interior de la células se alcanza por catalizadores, que podemos calificar como catalizadores biológicos y que reciben el nombre de enzimas.
Las enzimas son proteínas especializadas en la catálisis de las reacciones biológicas. Se encuentran entre las más notables de las Biomoleculas conocidas debido a su extraordinaria especificidad y a su poder catalítico, que es mucho mayor que la de los catalizadores hechos por el hombre.
Nomenclatura y Clasificación de las enzimas
Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo – asa al nombre del sustrato, es decir, de la molécula sobre la cual la enzima ejerce su acción catalítica. Por ejemplo, la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea con producción de amoniaco y CO2, la arginasa, cataliza la hidrólisis de la arginina a ornitina y urea y la fosfatasa cataliza la hidrólisis de los ésteres fosfóricos. Esta nomenclatura no siempre ha resultado práctica, lo cual ha ocasionado que muchas enzimas hayan recibido nombres químicamente son poco informativos; por ejemplo, la pepsina, la tripsina y la catalasa. Por tal razón y porque el número de enzimas que se han descubierto están aumentando rápidamente, se ha adoptado una clasificación sistemática de las enzimas.
El nuevo sistema divide a las enzimas en seis clases principales, cada una de las cuales se divide a su vez en subclases, de acuerdo con el tipo reacción catalizada. Como se ilustra en la siguiente tabla:
Clasificación internacional de las enzimas (denominaciones de las clases, números de código y tipo de reacciones catalizadas)
Enzimas
|
Acción
|
Óxido – reductasas (reacciones de óxido - reducción)
|
Actúan sobre
|
CH – OH
C = O
C= CH –
CH – NH2
CH – NH –
NADH; NADPH
|
Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)
|
Grupos
|
de un átomo de C
aldehídicos o cetónicos
Acilos
Glucósido
Fosfatos
Que contienen azufre
|
Hidrolasas (Reacciones de Hidrólisis)
|
Ésteres
Enlaces glicosídicos
Enlaces peptídicos
Otros enlaces C – N
Anhídridos de acido
|
Liasas (Adición a los dobles enlaces)
|
C = C
C = O
C= N –
|
Isomerasas (Reacciones de isomerización)
|
Racemasas
|
Ligasas (Formación de enlaces con escisión del ATP)
|
C – O
C- S
C – N
C- C
|
Cada enzima es designada por un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual; por un nombre sistémico, que identifica la reacción que cataliza y por un número de clasificación, que se emplea cuando precisa la identificación inequívoca de la enzima, tal como ocurre en las revistas internacionales de investigación, en los resúmenes y en los índices. Se da como ejemplo, la enzima que cataliza la reacción:
ATP + creatina ADP + fosfocreatina
El nombre recomendado en esta enzima, el que se emplea normalmente, es creatin – quinasa y el nombre sistemático, que se basa en la reacción catalizada, es ATP: creatin – fosfotransferasa. Su número de clasificación es EC 2.7.3.2, en donde EC significa, abreviadamente, Comisión de Enzimas; la primera cifra (2) representa el nombre de la clase (transferasas), la segunda cifra (7) representa a la subclase (fosfotransferasas), la tercera cifra (3) la subclase (fosfotransferasas con un grupo nitrogéno como aceptor) y la cuarta cifra (2) designa a la creatin – quinasa.
Transferasas.- Muchos pasos importantes del metabolismo requieren la transferencia de una molécula a otra de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, ácido, glucosilo, o fosforilo. Las coenzimas utilizadas son el tetrahidrofolato (FH4) coenzima A (CoA-SH) y fosfato de piridoxal (PPal). Las aminotransferasas (transaminasas) transfieren grupos amino de un aminoácido a un cetoácido aceptor, dando lugar a la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Las cinasas catalizan la transferencia de un fosfato del ATP a grupos aceptores, alcohol o amino, como ejemplo tenemos la glucocinasa que forma glucosa-fosfato. La síntesis de glucógeno depende de glucosiltransferasas
Hidrolasas.- Catalizan el rompimiento de una molécula, con participación de agua, entre enlaces carbono y cualquier otro átomo. Este grupo de enzimas se puede considerar como una clase especial de transferasas en las que el grupo donador se transfiere al agua. La rotura del enlace peptídico es buen ejemplo de esta reacción llevada a cabo por peptidasas. Nombres triviales de algunas peptidasas incluyen pepsina, tripsina, quimotripsina y dipeptidasa. Otras subclases son las esteraseis como la lipasa, colinesterasa, y colesterol esterasa. Las fosfatasas eliminan grupos fosfatos, como la glucosa- 6-fosfatasa y las fosfatasas acida y alcalina
liosas.- Catalizan el rompimiento no hidrolítico entre carbono-carbono, carbono- azufre y algunas carbono-hidrógeno. A este grupo pertenecen las descarboxilasas. Aldehidonasas como la aldolasa, fumara y otras
Isomerasas.- Incluye a todas las enzimas que catalizan la interconversión de todo tipo de isómeros ópticos, geométricos, de posición y reacciones de oxidorreducción
intramolecular. A este grupo pertenecen las racémosos, epimerasas y mutasas.
Ligasas.- Catalizan la formación de enlaces entre carbono-oxígeno, nitrógeno y otros átomos a expensas de un enlace fosfato de alta energía del ATP. El término de sintetasas se reserva para este grupo particular de enzimas. La piruvato carboxilasa es un buen ejemplo de una ligasa. También la acetil-CoA sintetasa, la aminoacil-RNAt sintetasa, enzimas activadoras de aminoácidos en la síntesis de proteínas.
Localización y distribución de las enzimas
Las enzimas dentro de un organismo se encuentran distribuidas en los diferentes órganos y tejidos donde realizan su función específica. Dentro de una célula, algunas enzimas se encuentran compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en las células hepáticas, las enzimas de la glicólisis están localizadas en el citoplasma, en tanto que las enzimas del ciclo de Krebs en las mitocondrias. Dentro de la mitocondria, las enzimas del ciclo del ácido cítrico se encuentran dispuestas en forma secuencial, lo cual da al proceso ergopoyético de la célula la máxima eficacia.
Nivel celular. Sistema microsomal
La localización de una enzima particular en un tejido o célula es el fundamento de una rama de la histoquímica denominada histoenzimología. La distribución de las enzimas en los organelos subcelulares se estudian fraccionando en ultracentrífuga homogeneizados de células. En células eucarióticas las enzimas se distribuyen en la membrana celular, mitocondrias (matriz y espacios intermembranas) lisosomas, vacuolas, retículo endoplásmico, etc. Como se muestra en la siguiente tabla.
Localización intracelular de las principales enzimas y rutas metabólicas
|
Citoplasma
|
Glucólisis: ruta de las hexosa monofostato; glucogénesis y glucogenólisis:síntesis de ácidos grasos; catabolismo de purinas y pirimidinas; peptidasas; aminotransferasas; aminoacilsintetasas
|
Mitocondria
|
Ciclo de los ácidos tricarboxílicos; oxidación de ácidos grasos; oxidación de aminoácidos; alargamiento de ácidos grasos; síntesis de la urea; transporte electrónico y fosforilación oxidativa acoplada.
|
Lisosomas
|
Lisozima; fosfaíasa acida; hidrolasas, incluyendo proteasas, nucleasas, glucosidasas, arilsulfatasas, lipasas, fosfolipasas y fosfatasas.
|
Retículo endoplasmatico (microsomas)
|
NADH y NADPH citocromo c reductasas; oxidasas de función mixta relacionadas con el citocromo b, y el citocromo P450; glucosa 6-fosfata-sa; nucleósido difosfatasa; esterasa, P-glucuronidasa, y glucuroniltransferasa; rutas de síntesis de proteínas; síntesis de fosfoglicéridos y triacilgliceroles, síntesis y reducción de esteroides
|
Golgi
|
Galactosil y glucosiltransferasa; condroitina sulfotransferasa; 5-nucleotidasa; NADH-citocromo c reductasa, glucosa 6-fosfatasa
|
Peroxisomas
|
Urato oxidasa; D-aminoácido oxidasa; a-hidroxiácido oxidasa; catalasa; oxidación de ácidos grasos de cadena larga
|
Núcleo
|
Rutas de biosíntesis de DNA y RNA
|
En la membrana celular se encuentran enzimas que participan en el transporte de metabolitos y las que regulan la acción de hormonas o neurotransmisores sobre los receptores membranales. En tanto que muchas enzimas se encuentran solubles en el citoplasma, otras se encuentran fijas ordenadamente en alguna membrana particular y funcionan en forma secuencial, como es el caso de las enzimas oxidativas de la mitocondria. Generalmente las vías anabólicas y catabólicas se localizan en organelos diferentes a fin de maximizar la economía celular.
A nivel de organismo
La localización y distribución de enzimas que funcionan específicamente en determinados órganos es el fundamento de la enzimología clínica.
Dos subclases de aminotransferasas se localizan en órganos distintos; la aspartato aminotransferas (antes transaminasa glutámico oxalacética, TGO) se localiza principalmente en miocardio y la alanina aminotransferasa (antes transaminasa glutámico pirúvica, TGP) se localiza en hígado. La creatina fosfocinasa se localiza en músculo estriado (esquelético y miocardio). La deshidrogenasa láctica posee varias isoenzimas, algunas de ellas específicas de determinado órgano; la LDH-1 (H4) se localiza en miocardio y la LDH-5 (M4) se localiza en hígado y músculo esquelético; otra variante isoenzimática la LDH-X se localiza en testículo. La amilasa y lipasa pancreáticas ayudan al diagnóstico de pancreatitis aguda cuando se elevan en suero. Las fosfatasas, con su localización particular, la fosfatasa acida en próstata y la fosfatasa alcalina en hígado y hueso, determinan la presencia de carcinoma prostético y óseo respectivamente, cuando se elevan en suero.
Cofactores
La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como proteínas, mientras que otras necesitan, además uno o más componentes no proteicos, llamados cofactores. El cofactor puede ser un ión metálico, o bien una molécula orgánica llamada coenzima; algunas enzimas necesitan de ambos. Los cofactores son generalmente estables frente al calor, mientras que muchas proteínas enzimáticas pierden la actividad por calefacción. El complejo enzima – cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de haloenzima. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por si misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de apoenzima.
En la siguiente tabla se presentan enzimas que contienen iones metálicos o los necesitan como cofactores.
Zn 2+
|
Alcohol – deshidrogenasa
Anhidrasa – carbonica
carboxipeptidasa
|
Mg 2+
|
Fosfohidrolasa
fosfotransferasa
|
Mn 2+
|
Arginasa
fosfotransferasas
|
Fe 2+ o Fe 3+
|
Citocromos
Peroxidasa
Catalasa
ferredoxina
|
Cu2+ (Cu+)
|
Tirosinasa
Citocromo - oxidasa
|
K+
|
Piruvato – quinasa (también necesita Mg2+)
|
Na+
|
ATPasa de la membrana plasmática (necesita también K+y Mg2+)
|
En tales enzimas el ión metálico puede actuar como:
Centro catalítico primario
Como grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinación, o
Como agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma catalíticamente activa.
Las enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas; en algunos de ellos, el componente metálico, por si solo, ya posee una actividad catalítica primaria, muy incrementada a su vez por la proteína enzimática; por ejemplo, la catalasa, es una enziam ferroporfirinico que cataliza la descomposición muy rápida del peróxido de hidrogeno, en agua y oxigeno; las simples sales de hierro también catalizan esta reacción, pero a velocidad mucho menor.
En la siguiente tabla se reúnen las principales coenzimas conocidos y los tipos de reacciones enzimáticas en las que participan.
Coezimas de reacciones de transferencia de grupos
|
coenzima
|
Entidad transferida
|
Nicotinamida – adenina - dinucleotido
|
Átomos de hidrogeno (electrones)
|
Fosfato de nicotinamida – adenina - dinucleótido
|
Átomos de hidrogeno (electrones)
|
Flavin - mononucleótido
|
Átomos de hidrogeno (electrones)
|
Flavin – adenina - dinucleótido
|
Átomos de hidrogeno (electrones)
|
Coenzima Q
|
Átomos de hidrogeno (electrones)
|
Pirofosfato de tiamina
|
Aldehídos
|
Coenzima A
|
Grupos acilo
|
Lipoamida
|
Grupos acilo
|
Coenzima cobamidicos
|
Grupos alquilo
|
Biocitina
|
Dióxido de carbono
|
Fosfato de piridoxal
|
Grupos amino
|
Coenzima tetrahidrofólicos
|
Grupos metilo, metileno, formilo o formimino
|
Cada uno de las coenzimas catalogadas contiene, como parte de su estructura, una molécula de algunas de las vitaminas; estas son sustancias orgánicas que, en cantidades mínimas (trazas), son vitales para la función de todas las células y deben figurarse en la dieta de algunas especies. Las coenzimas actúan, por lo general, como transportadores intermediarios de grupos funcionales, de átomos específicos o de electrones, los cuales son transferidos en la reacción enzimática global. Cuando la coenzima se haya unido íntimamente a la molécula del enzima reciba, normalmente, el nombre de grupo prostético; por ejemplo, el grupo biocitina de la acetil- CoA – carboxilasa, que se halla incorporado covalentemente en la cadena polipeptídica. Si embargo, en algunos el coenzima está unido débilmente y actúa esencialmente, como uno de los sustratos específicos de aquel enzima.
Bibliografía
Lenhingerh. (sa). Bioquimica. sc: se.
Pacheco Leal, D. (2001). Bioquímica estructural y Aplicada a la Medicina. SC: Instituto Politecnico Nacional.
Peña Díaz, A., Arroyo Begovich, Á., Gómez Puyuo, A., & Tapia, R. (1995). Bioquímica. México: LIMUSA.
Material compilado por: Ing. Karla Dávila Página
|
