Se define como la energía cinética mínima requerida por una sistema de partículas para que se produzca una reacción química

Dpto. de Ciencias “Educando en Cristo para servir a los hombres Profesores: Carlos Herrera A. Elizabeth Troncoso. H. GUIA DE APOYO: ENZIMAS 1. Generalidades Todas las reacciones químicas, tanto las endergónicas como las exergónicas, requieren, para iniciarse, que los reactantes superen una cierta barrera de energía. Esta barrera se denomina energía de activación, y se define como la energía cinética mínima requerida por una sistema de partículas para que se produzca una reacción química. El nivel energético de los reactantes determina la velocidad con que éstos se mueven y chocan entre sí para reaccionar. Este movimiento está directamente relacionado con la temperatura, de modo que, a temperaturas bajas, es ínfimo el número de moléculas reactantes que tienen suficiente energía como para pasar al estado activado. Al aumentar la temperatura, los movimientos se, incrementan y la velocidad de la reacción se hace apreciable. Pero, por otro lado, la mayor parte de las reacciones celulares, si bien requieren una energía de activación considerable, debe realizarse a las temperaturas moderadas y estables propias del medio celular. Por lo tanto, la célula debe utilizar una solución diferente para el problema de la barrera energética. Está solución consiste en el uso de ciertas sustancias denominadas catalizadores. Estas sustancias tienen un gran espectro de acción: digestiva, circulatoria, excretora, regulación de presión arterial, reproducción, etc. Un catalizador es una sustancia que reduce la energía de activación que requiere una reacción, acelerando así la misma. Esto sucede porque aumenta la probabilidad de que las moléculas de reactantes, puedan llegar al nivel de energía mínimo necesario para la reacción, con lo cual se aumenta su velocidad. La disminución de la barrera de energía se observa en los gráficos comparativos de la Figura, que se refieren a la misma reacción, sin catalizar y catalizada. Observa que el valor de la energía liberada en el cambio neto reactantes a productos es el mismo, tanto en la reacción no catalizada como la catalizada. La célula presenta catalizadores especiales sintetizados por ella misma, llamados enzimas. Estas sustancias afectan la velocidad de las reacciones químicas dentro de las células o en los espacios intercelulares 2. Propiedades de las enzimas Las enzimas presentan las mismas propiedades que los catalizadores no biológicos (utilizados en los laboratorios y en la industria, por ejemplo Mn02 ). Estas son: Son eficientes en cantidades muy pequeñas No son alterados químicamente por la reacción, es decir, se recuperan por completo al finalizar ésta (con el consiguiente ahorro de energía) No afectan las concentraciones de equilibrio de la reacción; sólo hacen que este equilibrio se alcance más rápidamente Además, a diferencia de los catalizadores no biólógicos: Más eficientes que los catalizadores no biológicos..Esto se puede medir por el número de recambio (cantidad de sustrato transformado por unidad de sustancia) Ej: Presentan una especificidad muy alta para una reacción en particular Pueden estar sujetas a regulación de su actividad Tienen una composición química específica (son proteínas) 3. Composición química de las enzimas Las enzimas son proteínas, a excepción de las ribozimas. Catalizador Origen Nº de recambio Hierro Inorgánico 10-5 Catalasa Orgánico 1010 En algunas enzimas, la acción catalítica depende exclusivamente de su estructura proteica. En otros casos, en cambio, se necesitan además otras sustancias para que la enzima actúe. La enzima activa recibe el nombre de holoenzima, y está constituida por una proteína sin actividad (apoenzima) y un factor adicional - que nunca es una proteína - llamado cofactor enzimático. Los cofactores enzimáticos pueden ser: Iones inorgánicos: Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+, Cl-, Na-, K-, y otros Moléculas orgánicas no proteicas, denominadas coenzimas, que frecuentemente derivan de vitaminas hidrosolubles. Por ejemplo: FMN, FAD, NAD, NADP, CoA Coenzimas unidas muy estrechamente a la proteína, denominadas grupos prostáticos. Por ejemplo, el grupo hem (un conjunto de cuatro heterociclos con un ión Fe3+ central), es el grupo prostético de la enzima catalasa (este grupo es muy semejante a la proteína hemoglobina de los glóbulos rojos) 4. Nomenclatura de enzimas La forma de nombrarlas se basa en la adición del morfema "asa" al nombre del sustrato sobre el cual actúa. Por ejemplo, la sacarosa (sustrato) se degrada (disminuir gradualmente) mediante la enzima sacarasa, para formar sustancias más simples: glucosa y fructosa; las lipasas actúan sobre los lípidos; las proteinasas o proteasas rompen los enlaces peptídícos de las proteínas y, las amilasas actúan sobre los almidones. 5. Trabajo en equipo de las enzimas Las enzimas trabajan generalmente en equipo; por ejemplo el producto de una reacción enzimáticamente regulada sirve de sustrato para la siguiente. Así, el interior de la célula puede representarse cómo una fábrica, con muchas líneas distintas de ensamblaje (y desensamblaje) en función simultánea. Cada una de estas líneas se compone de diversas enzimas, y cada una realiza una acción sobre una molécula, convirtiendo la molécula A en molécula B, para después pasarla a una nueva enzima que se convierte la molécula B en molécula C, y así sucesivamente. Por ejemplo, dos enzimas pueden extraerse de las semillas germinadas de cebada, las cuales convierten el almidón en glucosa. La primera la amilasa, hidroliza el almidón en, maltosa; la segunda, maltasa, separa la maltosa en glucosa. Para convertir la glucosa en ácido láctico se requiere la acción consecutiva de 11 enzimas. La misma serie de estas 11 enzimas se encuentran en el ser humano, hojas verdes y en las bacterias. 6. Teorías sobre actividad enzimática El primer paso en el desarrollo de la actividad enzimática es la unión de la enzima al reactante, que también es llamado sustrato. En toda enzima existe un área, denominada sitio activo, que está determinado por un pequeño número de aminoácidos, con un ordenamiento particular en el espacio. Este es el lugar específico de unión del sustrato. La interacción del sitio activo y el sustrato podría deberse a un complementariedad entre la forma de ambos. Esta es la base de la teoría de "llave y cerradura", una de las primeras propuestas para explicar la actividad enzimática. Más recientemente, se ha sugerido que la interacción no es tan rígida como sugiere el nombre de la teoría, sino que la enzima es relativamente flexible, con capacidad para moverse de una conformación a otra diferente, acomodando de manera perfecta al sustrato en el sitio activo. Esta teoría se denomina de "ajuste inducido" Los mecanismos por los cuales se produce la catálisis enzimática, es decir, la transformación de sustrato en producto, se explican por: que hay una mayor eficiencia de los choques entre las sustancias que reaccionan, resultado de la proximidad y de la orientación óptima para la.interacción de los sustratos; que se produzcan cambios en la conformación de la enzima, ocasionados al unirse al sustrato, creándose tensiones que rompan al sustrato para dar las moléculas de producto o que se debiliten algunos enlaces favoreciendo la formación de otros Ciertas reacciones se explican satisfactoriamente por algunos de los mecanismos expuestos, solos o combinados, y otras reacciones aún permanecen sin aclaración. 7. Inhibidores Muchas cadenas metabólicas mediadas por enzimas poseen mecanismos regulatorios de retroalimentación - análogos a los mecanismos de regulación hormonal - en que las enzimas pueden ser inhibidas temporalmente por moléculas inorgánicas u otras de naturaleza también enzimática. Ciertos inhibidores entran en el sitio activo de la enzima impidiendo que se unan los sustratos. Son llamados inhibidores competitivos. Otros, en tanto, se unen en regiones de la enzima que provocan una distorsión en la forma del sitio activo, lo cual repercute también en un impedimento para la unión de sustratos o para que ocurra la catálisis: son los inhibidores alostéricos. Muchas toxinas son inhibidores de enzimas. Existen inhibidores que tienen utilidad médica en el tratamiento del cáncer y de infecciones virales y bacterianas. 8. Factores que afectan a las enzimas Factores importantes para la función de las enzimas son: la temperatura el pH la concentración de los sustratos Las enzimas tienen una temperatura y un pH óptimos. Generalmente se desnaturalizan sobre 40º C y pierden abruptamente su actividad. Problemas: Las siguientes imágenes corresponden a una enzima activa (1) y a un mutante de la misma enzima, pero inactiva (2). Abajo están sus correspondientes secuencias aminoacídicas ¿Cuál de las alternativas a continuación es incorrecta? la proteína 2 tiene una alteración en su estructura que afecta la función de su sitio activo La proteína 2 presenta cambios estructurales debido a mutaciones que hicieron cambiar la.secuencia de uno de los codones mientras otro codón se perdió (deleción) en su gen Las mutaciones que afectan a la proteína 2 podrían ser hereditarias El cambio de estructura se debe a mutaciones que cambiaron el marco de lectura de la secuencia del gen Selecciona la sentencia incorrecta sobre las proteínas: a) Son moléculas que ejecutan la información gánica b) Realizan las reacciones químicas que ocurren en el organismo c) Constituyen estructuras que dan forma a las células d) Tienen todas formas semejantes debido a que su secuencia es parecida e) La forma y función de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos que se especifica en los genes Con respecto a las enzimas, es incorrecto decir que: a) Son una categoría especial de proteínas que aumentan la velocidad de las reacciones químicas en los organismos b) Operan en un rango de temperatura compatible con la vida c) Son catalizadores biológicos de baja especificidad en sus acciones y substratos d) Su actividad contribuye fundamentalmente a la realización del fenotipo e) Su forma y función está determinada por la secuencia de aminoácidos especificada en el ADN En el hombre, la hormona de crecimiento es una proteína producida por la hipófisis. Para el tratamiento del retardo del crecimiento en los niños que carecen de esta hormona sólo se puede utilizar hormona de crecimiento humana. ¿De qué manera se podría obtener la hormona si actualmente se dispone del ADN que la codifica? Un enzimólogo (biólogo molecular especialista en enzimas) ha intervenido genéticamente la enzima G. La enzima G es una enzima relacionada con el metabolismo respiratorio y su secuencia genética es ampliamente conocida. Esta enzima trabaja en rangos de acidez muy estrictos, lo que ha impedido que cierto tipo de cultivo vegetal sobreviva en ambiente levemente ácido del sur de Chile. De esta manera, se han diseñando dos nuevos tipos de enzima G: G1 y G2, que poseen mejor rendimiento en ambientes de mayor acidez. La única diferencia entre G1 y G2, es que ésta última funciona mejor a bajas temperaturas. Respecto a lo anterior, resuelve: ¿Cómo podría modificarse teóricamente la eficiencia de una enzima, en general? ¿Cómo podría modificarse teóricamente la eficiencia de una enzima a un ambiente más ácido? ¿Cómo podría medirse la eficiencia de la enzima G para saber si posee mayor o menor rendimiento? Dibuja un gráfico de rendimiento v/s pH en que aparezcan las curvas de las enzima G, G1 y G2

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