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Tema 4. Prótidos

TEMA 4. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS y PROTEÍNAS

  1. Introducción

  2. Clasificación

  3. Los Aminoácidos

  4. El enlace peptídico

  5. Las proteínas

    1. Estructura

    2. Propiedades

    3. Funciones

  6. Clasificación



  1. : (50% peso seco)  “ladrillos específicos”


Las proteínas son importantes no sólo por su abundancia, pues constituyen alrededor del 50 % del peso en seco de la materia viva, por consiguiente son las moléculas orgánicas más abundantes, sino también por la enorme variedad de funciones que realizan. Dentro de ellas destacamos la función estructural, lo que significa que son los principales componentes de los seres vivos, además presentan especificidad ya que todo ser vivo presenta proteínas exclusivas (ladrillos específicos) debido a que resultan de la expresión de los genes característicos de cada individuo, otra función importante es la catalizadora (ENZIMAS), imprescindible para la vida y otras muchas como inmunológica (anticuerpos), reguladora (hormonas y vitaminas peptídicas), etc.

Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, O, H y N; y en menor proporción S y P, y a veces otros elementos como Fe, Cu, etc.

Las proteínas son macromoléculas de gran complejidad y de elevado peso molecular, que están formadas por la unión de otras moléculas más sencillas denominadas aminoácidos. Es decir las proteínas son polímeros en los que los monómeros que las forman son los aminoácidos.


  1. Clasificación




    • 1.- Oligopéptidos (2- 10 aa);

    • 2.- Polipéptidos (10- 100 aa);

    • 3.- Proteínas (  100aa o PM 5000 )


Los prótidos se clasifican en función del número de aminoácidos que los integran, denominándose proteínas cuando su peso molecular es elevado ( 5000 ) o cuando supera el nº de 100 aminoácidos, aquellos con un número menor se denominan proteínas. Las proteínas son cadenas polipéptidicas que se diferencian de los oligopéptidos en el número de aminoácidos que contienen, en su carácter funcional y sobre todo en que son el resultado del proceso de traducción genética.



  1. Los aminoácidos.




    • Estructura molecular: - aminoácidos

Como su nombre indica los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura. Los aminoácidos proteicos son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, conocido como carbono- (-aminoácidos). La estructura general de los -aminoácidos (a excepción de la prolina, que es cíclica) es la siguiente:




    • Propiedades




      • Solubilidad:  Polaridad  solubles


Se trata de moléculas de bajo PM y muy polares gracias a sus grupos amino y ácido que en medio acuoso se ionizan con facilidad. En consecuencia van a dar disoluciones verdaderas en medio acuoso.


      • Carácter anfótero: Punto isoeléctrico (Electroforesis)


El pH del medio en el que se encuentre el aminoácido es esencial para determinar sus propiedades ácido-base, aspecto también importante pues de ello dependen las propiedades químicas y la funcionalidad biológica de los péptidos y proteínas que forman.

Los aminoácidos son sustancias anfóteras, esto quiere decir que en disolución acuosa se pueden comportar como ácidos y como bases dependiendo del pH de la disolución, esto es debido la presencia del grupo carboxílico que tiene carácter ácido y del grupo amino que tiene carácter básico.

Cuando están en disolución acuosa a pH próximo a la neutralidad los aminoácidos están ionizados formando iones dipolares o híbridos, esto es así porque el grupo carboxílico pierde un protón (actúa como ácido) y el grupo amino gana un protón (actúa como base). En algunos aminoácidos en las cadenas laterales existen otros grupos aminos y carboxílicos que también se ionizan. Si consideramos un aminoácido genérico (despreciamos la naturaleza de su radical R), se ionizará de la siguiente manera según se encuentre en medio neutro, ácido o básico.anfótero2

A pH ácido actuará como base (aceptor de protones) y a pH básico actuará como ácido (dador de electrones).

  • Si disminuye el pH, el medio se hace ácido, aumenta la concentración de H+. El aminoácido tiende a neutralizar la acidez captando H+ y se carga positivamente, se comporta como base.

  • Si aumenta el pH el medio se hace básico, disminuye la concentración H+. El aminoácido tiende a neutralizar la basicidad, libera protones y se carga negativamente, se comporta como un ácido.


Existe un pH al cual la carga neta del aminoácido es cero (si lo colocamos en un campo eléctrico no se desplazará hacia ninguno de los polos). El pH al cuál un aminoácido posee carga neta cero recibe el nombre de punto isoeléctrico (pI), dicho pI viene condicionado por la naturaleza química de su radical ( R ) que, en ocasiones puede presentar grupos funcionales “protonables”, esto es, grupos ácidos o básicos por lo que el valor de pH para el cual su carga neta es neutra (0) no tiene que ser necesariamente neutro (7) .


  • Cuando en el medio el pH > pI el aminoácido se carga negativamente.

  • Cuando el pH < pI el aminoácido se carga positivamente.



Nota: El grupo ácido cuando pierde un protón pasa a ser una base (su base conjugada) y una base cuando lo acepta pasa a ser un ácido (ácido conjugado)
R- COOH → R – COO- + H+

ÁCIDO BASE CONJUGADA
R – NH2 + H+ → R – NH3+

BASE ÁCIDO




(No prioritario)

La pi se calcula a partir de la siguiente fórmula, donde pk1 es el valor de pH para el cual el 50% de los AA tiene forma catiónica y el 50% neutra y el pk2 el valor para el que 50% de los AA tiene forma aniónica y el 50% neutra (logaritmos de la constante de disociación).

http://www.ehu.es/biomoleculas/buffers/jpg/pi2.gif


Ejemplo: Glycina o Glicocola (Gly): aminoácido neutro

pI = pk1 + pk2 / 2 = (2,34 + 9,66) / 2 = 6

Ejemplo: Ácido glutámico (aminoácido ácido)http://www.ehu.es/biomoleculas/buffers/jpg/glu2.gif


pH 10

pH 7 fisiológico

pH 1

pH 3

Este valor de pH resulta ser el pI del ac. glutámico




(No prioritario)

El pI se calcula a partir de la misma fórmula, donde pK1 y pK2 son los valores de pH de cada uno de los grupos funcionales más cercanos al pH donde la molécula tiene carga neta 0 (pI).


pI = pk1 + pk2 / 2 = (2,1 + 3,9) / 2 = 3
Ejemplo: Arginina (aminoácido básico)


pH 14

pH 7 fisiológico

pH 11

Este valor de pH resulta ser el pI de la arginina



pH 3



http://www.ehu.es/biomoleculas/buffers/jpg/arg2.gif


pI = pk1 + pk2 / 2 = (9 + 13) / 2 = 11


En medio ácido captaría el exceso de protones con el grupo ácido ionizado, que por ello ha pasado a ser una base quedando en consecuencia cargado positivamente de manera que el medio volverá a la neutralidad (amortiguación).

¡Ojo! Cuando el ácido o la base se ionizan pasan a ser su ácido o base conjugada



El carácter ácido-base permite que los aminoácidos se comporten como un sistema amortiguador ya que presentan al mismo tiempo el ácido débil y una base, aunque no su base conjugada.

¿Si añado una cierta cantidad de HCl a un medio acuoso puro (pH= 7), como se comportaría un aminoácido genérico?

ejercicio ph

Electroforesis: A partir de esta propiedad se pueden separar los AA mediante una técnica denominada ELECTROFORESIS.electroforesis

Consiste en situar un disolución con AA en un campo eléctrico; los AA con carga – se irán al ánodo, los de carga + al cátodo, y los de carga 0 no se moverán.

Al modificar el pH de la disolución que los contienen, las cargas de los AA variarán y se separarán en el campo eléctrico. El desplazamiento se produce sobre un gel.


  • Estereoisomería:

( L-- aminoácidos )
Los aminoácidos proteicos que aparecen en la naturaleza son L-- aminoácidos.

scan0002.tif

Como se puede apreciar el carbono- (a excepción de la glicina) es un carbono quiral (asimétrico) y como tal presenta dos enantiómeros (L- y D-). Los 20 -aminoácidos presentes en las proteínas son de la serie L- y en su representación de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda. La diferencia entre los aminoácidos viene dada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-. Por el mismo motivo los aminoácidos, excepto la glycina, presentan actividad óptica.

aminoisomería


aa3


    • Clasificación




      • Proteicos:

Partimos de la base de que todos los AA son polares gracias a sus grupos carboxilo y amino del carbono , pero atendiendo a la naturaleza del grupo –R, los AA, que forman parte de las proteínas, pueden clasificarse (en medio neutro) en:

· A: Neutros o apolares (8)

· B: Polares sin carga (7)

· C: Polares con carga negativa (ácidos) (2)

· D: Polares con carga positiva (básicos) (3)

La siguiente figura recoge las estructuras de los 20 L--aminoácidos a pH 6-7.



Ej: Valina (Val)

(A) Neutro o apolar






Ej. Serina (Ser)

(B) Polar sin carga


Ej. Glutámico (Glu)

(C) Cargado ácido




Ej. Lisina (Lys)

(D) Cargado básico

Observa que los aminoácidos a pH neutro (fisiológico 7,3) se encuentran casi todos totalmente ionizados.


  • No proteicos (150)

Hasta 150 AA diferentes aparecen en la naturaleza, no formando parte de proteínas.


  1. Funciones e Importancia biológica



    • Aminoácidos No proteicos: (variadas):

Entre las múltiples funciones que pueden llegar a cumplir destacamos algunas a modo de ejemplo: Neurotransmisores (- aminobutírico), precursores de vitaminas y aminoácidos proteicos, ej. - alanina  Vit B5), componentes de paredes bacterianas (D – Glutámico).


    • Aminoácidos Proteicos: Componentes de proteínas


Entre los aminoácidos que componen las proteínas 12 son sintetizables por el organismo humano mientras que 8 son esenciales: valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano y lisina. (Trp, Leu, Ile, Val, Met, Phe, Thr, Lys).


  1. El enlace peptídico




    • Estructura


Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y las proteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-):

peptídico2


Este enlace se forma por reacción entre el grupo -COOH de un aminoácido y el -amino del siguiente (con pérdida de una molécula de agua) y recibe el nombre de enlace peptídico.


      • ResonanciaCarácter parcial de doble enlace

        • Características: Plano y rígido



La estructura tridimensional del enlace peptídico está condicionada por la propiedad de la resonancia del mismo. La unión C-N del enlace peptídico es más corta que en la mayor parte de los demás enlaces C-N, esto es debido a que el enlace tiene carácter parcial de doble enlace, por la aparición de dos formas resonantes:

Los 4 átomos que rodeaban al enlace peptídico C-N (O, C, C, H) están situados en el mismo plano, de tal manera que el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del N-H estarían en posición trans. Esta ordenación es rígida, y es el resultado de la estabilización por resonancia de las formas anteriormente citadas.


    • Cadenas polipeptídicas: “Esqueleto covalente común”


Partiendo de estos dos hechos, puede describirse el armazón de una cadena polipeptídica como constituido por una serie de planos (componentes del enlace péptídico), articulados a nivel del C, en la que los grupos –R “cuelgan” de dichos C alternativamente. “Esqueleto covalente común”



El tipo de “R” determina las regiones hidrofílicas e hidrofóbicas del polipéptido, así como su conformación definitiva.

La secuencia de un péptido tiene gran importancia porque entre otras cosas condiciona los siguientes niveles estructurales.

La secuencia de un péptido, si conocemos el gen del que proviene, puede secuenciarse indirectamente, secuenciando dicho gen. Pero también puede hacerse la secuenciación química directa.
PEPTIDOS Y PROTEINAS


    • Péptidos: Son compuestos que al igual que las proteínas están formados por aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos. Se pueden obtener por hidrólisis parcial de las proteínas, aunque también existen péptidos naturales (oxitocina, insulina, etc.) que desempeñan funciones importantes. Según el número de aminoácidos que los forman se dividen en dos grupos:

      • Oligopéptidos están formados por entre 2 y 10 aminoácidos.



      • Polipéptido si contienen más de 10 aminoácidos.

    • Proteínas: Son polipéptidos en los que el peso molecular es mayor de 5.000 u.m.a . Algunas proteínas están formadas por varias cadenas de polipéptidos.




  1. LAS PROTEÍNAS




    1. Estructura de las Proteínas  Función


Niveles estructurales de las proteínas: La conformación definitiva que presenta una proteína va a depender directamente de los distintos niveles estructurales que posee, más tarde comprobaremos como esa conformación definitiva es responsable, a su vez, de la función biológica que cumplirá. Dichos niveles se detallan a continuación.


  • Estructura primaria:

    • Secuencia de AA.

    • Enlace : E. Peptídico (extremo amino y carboxilo)

Hace referencia a la posición que ocupa cada aminoácido en la cadena polipeptídica, es decir nos da idea de la secuencia de la proteína. La importancia de este nivel radica en que la posición que ocupa cada aminoácido dentro de la cadena va a condicionar enormemente el resto de los niveles estructurales y en último término la función que desempeña la proteína. Se mantiene gracias a los enlaces peptídicos, por lo que aparecerán dos extremos de la cadena libres, representados por el extremo amino (N-terminal) y el extremo carboxilo (C- terminal).




  • Estructura secundaria:

    • Enlace : Puentes de H entre componentes del e. peptídico:

( C = O ||||| H – N )

      • -hélice: “P.H. entre algunos aa cercanos”  Estructura helicoidal.

      • -laminar o de Lámina plegada: “P.H. entre aa alejados”

      • Otras: irregular, colágeno.


Hace referencia a la ordenación regular y periódica de la cadena polipeptídica en una dirección determinada a partir de su estructura primaria. Se produce gracias a la capacidad que tienen los enlaces del C para rotar. Se produce el plegamiento del esqueleto covalente común, de modo que no intervienen los radicales y es mantenido por p. de H. entre componentes del enlace peptídico. Básicamente, podemos encontrar dos tipos de estructura secundaria, la -hélice y la -laminar.



  • -hélice


En la -hélice la cadena polipeptídica adopta una conformación helicoidal. Las estructuras helicoidales se caracterizan por el numero de aminoácidos por vuelta (n) (3,6 restos en la -hélice) y por su paso de rosca (p), o distancia entre vueltas (5,4 Å para la -hélice). Esta estructura se mantiene y estabiliza gracias a enlaces por puentes de hidrógeno (R-C=O ····· H-N-R) intracatenarios (dentro de la hélice) que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos diferentes que debido al enrollamiento se encuentran enfrentados (se encuentran cercanos). Además, los restos -R de los aminoácidos se disponen hacia fuera de la hélice evitando las interacciones por grupos voluminosos y estabilizando la conformación, esto explica que independientemente de la secuencia de radicales, la cadena se pliegue siempre de la misma forma. Por otro lado, la -hélice se distorsiona o pierde la conformación cuando en la secuencia aparece una prolina, único aminoácido ciclado por su grupo -amino, o cuando aparecen aminoácidos muy voluminosos o con radicales cargados con la misma carga. alfahelice

La -queratina es una proteína que aparece en todos los vertebrados superiores y es el componente principal del pelo, la lana, las uñas o los cuernos.


  • ß-laminar


En la ß-laminar la cadena adopta una ordenación lineal, mas alargada (menos compacta) que la -hélice, en la que los restos -R, de los aminoácidos, se van alternando por encima y por debajo (zig-zag) del plano del enlace peptídico. Esta estructura se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelas unos a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del C), esto ocurre cuando en la secuencia de AA aparecen repetidos muchos de ellos y presentan radicales poco voluminosos.. El sentido de los fragmentos es paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto sentido. Se trata de una estructura más alargada que la -hélice.

Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados. Como consecuencia se forma una lamina en zig-zag o lamina plegada. En ella los restos de los aminoácidos se disponen alternativamente a uno y otro lado de la misma. La estructura resulta ser más estirada que la -hélice.

Los puentes se pueden establecer ente enlaces peptídicos muy alejados y todos intervienen en el mantenimiento de la estructura.


Varias cadenas

Una cadena


betalaminar 2


betalaminar 2


betalaminar

La lámina  aparece en muchas regiones de proteínas globulares y también en proteínas estructurales como la fibroína (ß-queratina) de la seda, tela de arañas, elastina, etc.

Aunque las dos conformaciones son posibles dentro de una misma proteína (como veremos en la estructura terciaria), existen también proteínas que presentan sólo una de las dos.

Aunque los radicales no intervienen en el mantenimiento de la estructura terciaria, el que la cadena se estabilice con uno u otra disposición depende de la abundancia de determinados tipos de aminoácidos en cada caso.



  • Otras: irregular, colágeno

Aunque el plegamiento de la estructura primaria normalmente solo ofrece las dos posibilidades estables anteriores, pueden aparecer segmentos con plegamiento irregular debido a la presencia de prolinas o AA con radicales muy voluminosos, estas regiones suelen coincidir con los acodos necesarios para conformar la estructura terciaria. Un caso particular de -hélice es el colágeno donde se asocian 3 hélices más alargadas unidas por enlaces covalentes, también en este caso, el motivo es la abundancia de prolinas e hidroxiprolinas.


  • E. Terciaria: (Conformación definitiva, funcional)

    • Enlaces (Entre radicales de una cadena):

    • Tipos:

      • Proteínas globulares: muy plegadas  esferoidales

      • Proteínas fibrosas : poco plegadas  alargadas



Es la disposición que adopta por el plegamiento la estructura secundaria en el espacio, por consiguiente nos indica como es la configuración tridimensional de toda la molécula. A esta configuración tridimensional se la denomina conformación.

La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen principalmente entre los radicales de los aminoácidos que forman la cadena peptídica. Los más importantes son:



  1. Puentes disulfuro. Es un enlace covalente que se da entre grupos –SH pertenecientes a cadenas laterales del aminoácido cisteína.cisteína




  1. Fuerzas electrostáticas (enlace iónico). Es un enlace fuerte que se da entre grupos con carga opuesta que se encuentran en las cadenas laterales de los aminoácidos.

(-NH3+ -COO- )


  1. Puentes de hidrógeno. Es un enlace débil se da entre grupos polares no iónicos (-OH, -SH, -CO, - NH), estos grupos pertenecen a las cadenas laterales de los aminoácidos.




  1. Fuerzas de Van der Waals y enlaces hidrófobos. Son enlaces débiles que se dan entre grupos apolares hidrófobos (-CH3) de las cadenas laterales de los aminoácidos.



Hay dos tipos de estructura terciaria:

-Conformación globular

-Conformación fibrosa


  • Conformación globular: La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta más o menos esférica de ahí su nombre. Estas proteínas son solubles en agua (dan dispersiones coloidales) y en disoluciones salinas y desempeñan funciones dinámicas (proteínas transportadoras, enzimas, anticuerpos,...). Algunas proteínas, como le ocurre a la mioglobina, están constituidas solo por -hélices. La estructura terciaria de la mioglobina, se trata de una proteína globular que contiene una sola cadena polipeptídica, constituida por ocho segmentos de -hélice. La mioglobina se halla, principalmente, en las células de los músculos esqueléticos y es especialmente abundante en los mamíferos buceadores, en los que no sólo actúa almacenando oxígeno, sino también contribuyendo al aumento de la velocidad de difusión del oxígeno. La proteína, además, contiene un componente no proteico, el grupo hemo que permite la oxigenación y desoxigenación de forma reversible. mioglobinaribonucleasa

Otras proteínas globulares como la ribonucleasa presentan secuencias ß-laminar y -hélice.



  • Conformación fibrosa o filamentosa: Cuando la estructura secundaria se repliega muy poco, por lo tanto la proteína tiene forma alargada. Estas proteínas son insolubles y desempeñan función estructural. Forman materiales físicamente resistentes e insolubles en agua ya que no pueden ocultar los radicales polares más que estableciendo interacciones hidrofóbicas entre si, siendo elementos básicamente estructurales como por ejemplo la -queratina del pelo, la fibroína de la seda o el colágeno de los tendones. Algunos autores las clasifican como proteínas que no alcanzan la estructura terciaria.


La estructura terciaria constituye la conformación definitiva y funcional de la proteína, al margen de que algunas puedan asociarse para conformar un nivel estructural superior o estructura cuaternaria.
Dominios estructurales:fig69

  • Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de α-hélice y conformación β-laminar que aparecen repetidamente en proteínas distintas.

  • Reciben el nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega y se desnaturaliza casi independientemente de los demás.

  • Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido como unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas globulares.

  • Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o «cuellos», lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. Así, al separarse dos dominios, permiten la introducción de la molécula de sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.



  • E. Cuaternaria: Subunidades (varias cadenas polipeptídicas)

    • Proteínas oligoméricas

    • Enlaces (Entre radicales de varias cadenas)


Sólo se presenta en aquellas proteínas que están formadas por más de una cadena polipeptídica con conformación globular. Esta estructura indica cómo se ensamblan entre sí las diferentes cadenas peptídicas para formar la proteína, a estas cadenas se las denomina subunidades o protómeros y pueden ser iguales o diferentes. A las proteína que tienen estructura cuaternaria se las denomina oligoméricas, y según el número de subunidades que las formen serán: dímeras, trímeras, ..... polímeras.hemoglobina

Esta estructura se mantiene mediante enlaces similares a los que mantienen la estructura terciaria, estos enlaces se establecen entre las cadenas laterales de los aminoácidos pertenecientes a subunidades diferentes.

La estructura cuaternaria de la hemoglobina estaría formada por cuatro subunidades (iguales dos a dos) cada una con su grupo hemo, necesario para el transporte de oxígeno. A modo de resumen se muestran en la figura los cuatro niveles estructurales presentes en la hemoglobina. Vemos como la estructura primaria va a condicionar el resto de los niveles estructurales de la Hb.
Otras proteínas con estructura cuaternaria son los complejos multienzimáticos y las inmunoglobulinas.


todasestructuras

enlacesterciaria2


    1. Propiedades de las Proteínas




  • Solubilidad:




    • Globulares: D. Coloidales

    • Fibrosas: Insolubles


Las proteínas globulares dan dispersiones coloidales ya que su forma globosa y compacta impide la entrada de moléculas de agua resultando rodeadas por un manto de solvatación y distribuidas homogéneamente en el medio. La solubilidad se debe a los restos de los aminoácidos superficiales que forman la molécula de la proteína, que tienen grupos polares y grupos que se pueden ionizar, estos grupos establecen puentes de hidrógeno con el agua, formándose alrededor de la molécula de proteína una capa de moléculas de agua llamada manto de solvatación, que impide su unión con otras moléculas de proteínas. Si esta capa de solvatación se rompe, las moléculas de proteínas se unen entre sí formando un agregado insoluble y precipitan. Esto ocurre cuando se añaden iones (sales en disolución) que compiten con las cargas de los restos de los aminoácidos por unirse a las moléculas de agua de la capa de solvatación. Los restos apolares (hidrofóbicos) se ocultan del agua en el interior de la proteína.

Las proteínas que tienen conformación fibrosa son insolubles ya que su disposición laminar no permite ocultar los radicales apolares que son mucho más abundantes, solo lo consiguen uniéndose entre sí para dar un agregado que precipita.

Debe quedar claro que el plegamiento de las proteínas depende del medio donde se produzca de modo que por ejemplo una misma proteína en medio hidrofóbico orientará sus radicales polares hacia el interior y los apolares hacia el exterior, como ocurre en las proteínas transmembranales.


  • Desnaturalización:




    • Agentes (pH, Tª).

    • Consecuencias: Proteínas no funcionales


Es el proceso mediante el cual las proteínas pierden su configuración espacial característica (conformación nativa) y como consecuencia pierden sus propiedades y dejan de realizar su función. Se habla de desnaturalización cuando pierde su conformación definitiva siempre y cuando conserve como mínimo la estructura primaria, ya que si perdiera esta dejaría de ser una proteína.

Esto ocurre cuando la proteína se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables tales como: variaciones de Tª, variaciones de pH, radiaciones U.V, presencia de iones, etc. ya que estos cambios producen la rotura de los enlaces: por puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, puentes disulfuro etc., que mantienen las estructuras 2ª,3ª y 4ª mientras que los enlaces peptídicos no se ven afectados por consiguiente no se destruye la estructura 1ª.

La desnaturalización de una proteína globular provoca por lo general una disminución de la solubilidad y las proteínas precipitan, esto se debe a la perdida de la conformación globular que pasa a ser fibrosa.

La desnaturalización puede ser: reversible o irreversible.


  • Reversible cuando las condiciones que la provocan son poco intensas o duran poco tiempo, en este caso cuando cesan, la proteína adopta de nuevo la configuración original. A este proceso se le denomina renaturalización.

  • Irreversible cuando los cambios que la producen son intensos y persistentes, en este caso cuando cesan, la proteína no recupera ya la configuración original.


Ejemplos de desnaturalización:

Formación del yogurt: Alteración del pH:

La fermentación láctica llevada a cabo por las bacterias lácticas sobre la lactosa de la leche produce ácido láctico de modo que el pH disminuye, como consecuencia muchos grupos carboxilo ionizados de la caseína de la leche (proteína globular) se protonizan rompiéndose enlaces iónicos que determinan la desnaturalización de la proteína, volviéndose fibrosa y precipitando dando lugar al yogurt.
Huevo frito: Cambio de Temperatura:

La ovoalbúmina es una proteína globular de la clara de huevo que al aumentar la Tª por encima de 60 ºC se desnaturaliza, precipita y solidifica.
La desnaturalización es especialmente importante en aquellas proteínas activas como enzimas, etc. ya que basan su funcionalidad en la interacción específica, a nivel espacial, con otras moléculas.


  • Especificidad y plasticidad (¿)

    • Especificidad Composicional


Las proteínas que tienen los seres vivos son, en muchos casos, características de cada especie y diferentes a las de las demás especies, y aún dentro de una especie pueden variar de unos individuos a otros. Esto no ocurre con los lípidos y los glúcidos que son iguales en todos los seres vivos.

La especificidad se debe a la ordenación de los aminoácidos. Las diferencias entre proteínas que realizan una misma función (homólogas) en individuos diferentes serán tanto mayores cuanto más alejados se encuentren esos individuos en la escala filogenética. Por lo tanto podemos decir que las proteínas son los compuestos que nos caracterizan a cada uno y nos diferencian de los demás.

La especificidad es importante, pues cuando una proteína de un organismo se introduce en otro, sin que haya existido digestión previa, actúa como un cuerpo extraño y el organismo que la recibe se defiende reaccionando contra ella. Esto es lo que ocurre en los rechazos de órganos.


    • Especificidad funcional (plasticidad)

La mayoría de las proteínas (activas) basan su funcionalidad en la interacción específica, a nivel espacial, con otras moléculas, como demuestran los modelos de actuación de los complejos enzima-sustrato o antígeno-anticuerpo. Debe producirse un acoplamiento espacial imposible si cambia la estructura de la proteína, de ahí la relación entre estructura y función. Sin embargo las proteínas al mismo tiempo son compuestos plásticos que sufren pequeños cambios conformacionales al entrar en contacto con el metabolito sobre el que actúan, lo que determina una interacción (encaje) más precisa (ej. ajuste inducido “mano-guante” del complejo enzima-sustrato).

  • Punto isoeléctrico: determinado por radicales (ácidos y básicos) y extremos ( NH3 + y COO - terminales)

    • Proteínas ácidas: pI bajo, a pH fisiológico  carga negativa (intracelulares, la mayoría )

    • Proteínas básicas: pI alto, a pH fisiológico  carga positiva (ej. Histonas)

Al igual que los aminoácidos libres, las proteínas presentan su propio punto isoeléctrico o valor de pH al cual presentan el mismo número de cargas positivas que negativas. En este caso los grupos aniónicos y catiónicos forman parte de los distintos radicales cargados de la cadena polipeptídica y de sus grupos amino y carboxilo terminales. La mayoría de las proteínas intracelulares presentan carga negativa a pH fisiológico de modo que son proteínas ácidas, sin embargo algunas como las histonas que empaquetan el ADN (cromatina) son de carácter básico y se encuentran cargadas positivamente a pH fisiológico (7,3). Esta propiedad permite a algunas proteínas intracelulares, actuar como sistemas amortiguadores.


    1. Función biológica




  • Estáticas

    • Reserva de aa (caseína, ovoalbumina)

    • Estructural (proteínas de membrana, queratina, etc.)

  • Activas (globulares)

    • Fisiológica:

      • Homeostática (regulación del pH, fibrinógeno)

      • Transportadora (LDL, HDL, seroalbumina, hemoglobina)

      • Hormonal: insulina, glucagón

      • Contráctil

    • Catalizadora: (ENZIMAS)

    • Inmunitaria: Anticuerpos (-globulinas)

    • Reconocimiento celular: Reconocimiento celular (glucoproteínas)

Las proteínas desempeñan una gran variedad de funciones entre las cuales destacan las siguientes:

  • Estáticas

Pueden ser globulares o fibrosas:


    • Reserva de aa (caseína, ovoalbumina)

Algunas proteínas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche etc. actúan como fuente de reserva de aminoácidos para la biosíntesis de proteínas.

    • Estructural (proteínas de membrana, queratina, etc.)

Las proteínas, sobre todo las filamentosas forman la mayoría de las estructuras tanto celulares como orgánicas. Así algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Otras como tubulina, actina, etc. forman los cilios, flagelos, citoesqueleto, etc. Las histonas forman parte de la cromatina y los cromosomas. El colágeno forma tendones, cartílagos, huesos etc., la elastina forma parte paredes de ciertos órganos, la queratina constituye la mayoría de las formaciones epidérmicas como pelos, uñas plumas etc.


  • Activas (globulares):

Todas de conformación globular


    • Fisiológica:

      • Homeostática (regulación del pH, fibrinógeno)

Las proteínas contribuyen a mantener constantes las condiciones del medio interno. Intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico y debido a su carácter anfótero actúan como sistemas amortiguadores de pH. Otras como la fibrina procedente del fibrinógeno permiten la coagulación de la sangre y por tanto, la pérdida de sangre.


      • Transportadora (LDL, HDL, seroalbumina, hemoglobina)

Muchas proteínas se unen con otras moléculas e intervienen en su transporte. Así tenemos algunas proteínas de las membranas celulares (permeasas) que tienen como función transportar sustancias entre el exterior y el interior. Otras muchas proteínas extracelulares tienen como misión transportar diversas sustancias por el interior del organismo, así tenemos la hemoglobina que transporta el oxígeno en la sangre de los vertebrados, la hemocianina lo hace en algunos invertebrados, la mioglobina lo transporta en el músculo; los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos); las lipoproteínas transportan colesterol, triglicéridos y otros lípidos. La seroalbumina transportadora en sangre de numerosas sustancias como ácidos grasosaminoácidosesteroidesmetales (como el calcio), y numerosos fármacos.


      • Hormonal: insulina, glucagón, etc.

Algunas hormonas son proteínas, polipéptidos o derivadas de aminoácidos y actúan regulando diversos procesos metabólicos como mensajeros químicos. Así tenemos la insulina y el glucagón regulan el metabolismo de los glúcidos; la parathormona regula metabolismo del Ca y del P; las hormonas producidas por la hipófisis, médula adrenal, etc.


      • Contráctil

Los movimientos y la locomoción de los organismos tanto unicelulares como pluricelulares se deben a la acción de algunas proteínas. Así tenemos la actina y la miosina que forman las miofibrillas de los músculos y son las responsables de la contracción muscular; la dineína responsable del movimiento de cilios y flagelos, etc...

    • Catalizadora: (ENZIMAS)


Algunas proteínas actúan catalizando (facilitando y acelerando) las reacciones que tienen lugar en los seres vivos, estas reacciones constituyen el metabolismo. Estas proteínas se denominan enzimas y constituyen el grupo más numeroso de proteínas y posiblemente el más importante.


    • Inmunitaria: Anticuerpos (-globulinas)


La función defensiva más importante la realizan las inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos, estos se fabrican cuando en el organismo penetran sustancias extrañas (antígenos). Lo que hacen es reaccionar con ellos aglutinándolos y precipitándolos y como consecuencia los inactivan.


  • Reconocimiento celular: Reconocimiento celular (glucoproteínas)


Como se ha visto en temas anteriores, las fracciones glucídicas de glucolípidos y glucoproteínas son responsables de la función de relación celular con el medio que la rodea, permitiendo el reconocimiento de elementos externos y la comunicación con otras células (función antigénica).


  1. Clasificación


Las proteínas atendiendo a su composición se las divide en dos grupos:

1. Holoproteínas: Son aquellas que están formadas únicamente por aminoácidos.

2. Heteroproteínas: Son aquellas que están formadas además de por aminoácidos, por otros compuestos no proteicos de distinta naturaleza que se denomina grupo prostético.

Heteroproteína =
  1   2

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