Soluciones pau. Proteínas y enzimas




descargar 22.9 Kb.
títuloSoluciones pau. Proteínas y enzimas
fecha de publicación21.08.2016
tamaño22.9 Kb.
tipoDocumentos
med.se-todo.com > Química > Documentos
SOLUCIONES PAU. PROTEÍNAS Y ENZIMAS.

1. a

)
b) –Es un enlace amida de tipo covalente.

- Es más corto que un enlace simple, lo que le impide girar. C-N no tiene rotación, solo hay cierta rotación en los carbonos ℓ.

- Es planar. Los cuatro átomos de la unidad peptídico y los dos átomos Cℓ se disponen en el mismo plano, con ángulos y distancias fijas. El resultado es que la cadena peptídica presenta una forma espacial más o menos en zigzag.
2. Hemoglobina: Es una heteroproteína en concreto una cromoproteína porfirínica. (grupo prostético es un anillo tetrapirrólico o porfirina)

El grupo proteico corresponde a las 4 cadenas peptídicas, denominadas golbinas. Cada una de las cuales lleva asociado el grupo prostético que es un grupo hemo ( formado por una ferrroporfirina)

Es un pigmento respiratorio sanguíneo cuya función es transportar el oxígeno en la sangre de vertebrados y algunos invertebrados.
3. a) Un aminoácido del grupo I, apolar con caden alifática lineal. En concreto la valina, val. La molécula se compone de un Cℓ unido a un grupo amino, un grupo carboxílico, un hidrógeno y una cadena lateral R.

b) Péptidos o proteínas.
4.

1.- Se deberá indicar que todos los aminoácidos proteicos tienen en común un grupo amino y un grupo carboxilo, unidos covalentemente a un carbono central y que los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del aminoácido siguiente. El alumno comentará los tipos de enlace que estabilizan la estructura primaria (enlace peptídico), secundaria (enlaces por puentes de hidrógeno), terciaria (puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrofóbicos, fuerzas de Van der Waals, enlace covalente disulfuro) y cuaternaria (enlaces débiles).

Holoproteínas; proteínas formadas exclusivamente por aminoácidos. Heteroproteínas son moléculas formadas por una parte proteica y una sustancia no proteica, denominada grupo prostético. Poner ejemplos.
5. El alumno debe indicar que el carácter anfotérico se refiere al comportamiento de los aminoácidos como ácido o base dependiendo del pH de la disolución y que el criterio de clasificación viene determinado por la polaridad de sus cadenas laterales. Asimismo debe conocer que los puentes de hidrógeno son los responsables de la estabilización de la estructura secundaria de las proteínas. Finalmente deberá indicar las propiedades de las proteínas como: solubilidad, especificidad ( de especie, individuo, función), capacidad amortiguadora, desnaturalización y renaturalización.
6. Hemoglobina: enlace peptídico (b) definir la hidrólisis como reacción química en la que se rompen enlaces moleculares mediante la incorporación de una molécula de agua y (c) mencionar que a partir de las molécula propuesta se obtienen por hidrólisis aminoácidos.

7. a) péptido. b) peptídico d) Estructura primaria: se produce entre aminoácidos por unión de enlaces peptídicos. Estructura secundaria: es el resultado del plegamiento de las cadenas polipeptídicas, se establecen puentes de hidrógeno entre los grupos CO y NH de los enlaces peptídicos que quedan próximos.
8. a) aminoácidos.

b) enlaces peptídicos.

d) la insulina es una hormona sintetizada por el páncreas que regula la cantidad de glucosa en sangre. La hemoglobina es un pigmento respiratorio sanguíneo encargado del transporte de oxígeno en la sangre de los vertebrados y de algunos invertebrados. El colágeno función estructural con gran fuerza de tensión presente en los tejidos conectivos: conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
9.

b) Enlace que se establece por reacción entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberándose una molécula de agua.

–Es un enlace amida de tipo covalente.

- Es más corto que un enlace simple, lo que le impide girar. C-N no tiene rotación, solo hay cierta rotación en los carbonos ℓ.

- Es planar. Los cuatro átomos de la unidad peptídico y los dos átomos Cℓ se disponen en el mismo plano, con ángulos y distancias fijas. El resultado es que la cadena peptídica presenta una forma espacial más o menos en zigzag.
10.

-Inhibidor enzimático: cualquier sustancia capaz de disminuir la velocidad de una reacción enzimática.

-Centro activo: parte de la enzima que se pone en contacto con el sustrato. Compuesto de aa de fijación y aa de catalizadores.

- Coenzima: son moléculas orgánicas que actúan como cofactores de las holoenzimas. Unión débil con la apoenzima.
11.

d) Histonas: Holoproteínas globulares de carácter básico, solubles en agua. Asociadas a los ácidos nucleicos.

e) Insulina: hormona peptídica producida por el páncreas que regula la concentración de glucosa en sangre.
12. 1. a) El alumno deberá hacer referencia a las principales características de las enzimas, tales como naturaleza proteica, catalizador, elevada especificidad de sustrato y de reacción, actuar en condiciones moderadas (presión, temperatura...), etc. b) El alumno deberá conocer que: A) la velocidad de reacción aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar un máximo, y B) la velocidad aumenta con la temperatura hasta una temperatura óptima, por encima de este valor disminuye e incluso puede anularse por desnaturalización. c) El alumno demostrará que conoce los conceptos holoenzima, ( enzimas constituidas por una parte proteíca, apoenzima y otra no proteíca, cofactor). Los cofactores pueden ser de dos tipos; activadores inorgánicos( iones metálicos) o moléculas orgánicas (coenzimas).

Finalmente, como ejemplos de cofactores puede hacer referencia a: iones minerales (magnesio, zinc, cobre), NAD+, FAD, algunas vitaminas

a) –aumento de la velocidad de reacción.

- no se gasta en el curso de la reacción

-se necesitan en cantidades muy pequeñas.

13. 1.- El alumno deberá indicar alguna de las siguientes características de las enzimas: especificidad de sustrato y reacción, actuar como biocatalizadores acelerando la reacción y no consumiéndose, actuar en condiciones de pH y temperatura fisiológica, ser de naturaleza proteica, etc. Se valorará el rigor en las definiciones de apoenzima, cofactor y coenzima y en los ejemplos de cofactores. Por último, se habrá de indicar que la E1 presenta una mayor afinidad por el sustrato, dado que el valor de Km concentración de sustrato, a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima) es menor que el de la E2.
14. a) El alumno debe describir con claridad la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, indicando los tipos de enlaces que estabilizan estas estructuras.

b) El alumno debe razonar que estos factores pueden provocar la ruptura de los puentes de hidrógeno o del resto de interacciones débiles que mantienen las conformaciones secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas (desnaturalización) y, como consecuencia de ello, se anula su función biológica.
15.- -El alumno indicará que es un enlace peptídico, que es rígido por su carácter parcial de doble

enlace. Los enlaces de la estructura secundaria son los enlaces de hidrógeno y en la terciaria

los enlaces de hidrógeno, las atracciones electrostáticas, hidrofóbicas y los puentes disulfuro.

La desnaturalización es la pérdida de la conformación nativa de las proteínas sin afectar a la

estructura primaria (enlaces peptídicos) y como consecuencia se pierde su función biológica.

Entre las funciones indicará enzimáticas, estructurales, transportadoras, señalización, etc.
16.- En la respuesta debe aparecer claramente el concepto de catálisis de reacciones bioquímicas.

En el mecanismo de acción debe aparecer que aceleran la velocidad de las reacciones mediante

la unión al sustrato y podrían añadir el concepto de disminución de la energía de activación,

sin modificación del equilibrio de reacción, ni cambios en la variación de energía libre

de la reacción. El alumno debe explicar la especificidad enzima-sustrato basada en la interacción

entre el sustrato y la enzima en el centro activo. Debe concluir que las propiedades

del centro activo dependen de la estructura terciaria de la proteína. Las coenzimas son un tipo

de cofactor y son concretamente moléculas orgánicas con uniones débiles a la parte proteica

de la enzima (apoenzima) de los cuales depende la actividad enzimática.
17.- El alumno responderá que el colágeno y la actina son proteínas, la fosfatidilcolina y el

colesterol son lípidos, la lactosa y la celulosa son azúcares y el ácido desoxirribonucleico es

ácido nucleído (polinucleótido). El colágeno está formado por la unión de aminoácidos

asociados por enlaces peptídicos y la celulosa, al ser un azúcar, está formado por unidades de

glucosa unidos por enlaces o-glucosídicos. La fosfatidilcolina es un fosfolípido y por lo tanto

presenta carácter anfipático y son lípidos saponificables. El colesterol es precursor de la

vitamina D.
18.-

a) El alumno debe representar el enlace peptídico y explicar que se trata de un enlace covalente que se establece entre un grupo carboxílico de uno de los aminoácidos y el grupo amino de otro, liberándose una molécula de agua. b) Debe de indicar que son es-tructuras secundarias de las proteínas en lámina plegada β y hélice α y se estabiliza por puentes de hidrógeno. La hélice alfa se caracteriza por ser dextrógira, y se estabiliza por puentes de hidrógeno intracatenarios. La lámina plegada β se caracteriza por ser cadenas extendidas dispuestas en zigzag y se disponen paralelas unas a otras unidas por puentes de hidrógeno intercatenarios. c) Los enlaces que estabilizan tanto la estructura terciaria como la cuaternaria son enlaces covalentes, puentes disulfuro y no covalentes como puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waalls. d) Las heteroproteínas son proteínas formadas por una parte proteica y un componente no proteico, el grupo prostético. Ej. glucoproteínas, lipoproteínas, meta-loproteínas, nucleoproteínas. e) anfótero: cuando una molécula se puede comportar co-mo un ácido o como una base; desnaturalización: pérdida de la conformación espacial de las proteínas que afecta a su función biológica; enzima: biocatalizador que acelera las reacciones biológicas; grupo prostético: cofactor de naturaleza no proteica unido de forma permanente a las proteínas.

similar:

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconAminoácidos, proteínas y enzimas

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconL os enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconPreguntas pau proteínas

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconSíntesis de proteínas y acción de las enzimas en los procesos bioquímicos

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconEjercicios de pau. La biosfera. Soluciones

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconSoluciones pau bio glúcidos

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconO. Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las enzimas,...

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconSoluciones. Propiedades de las soluciones. Solubilidad. Tipos de...

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconNaturaleza quimica de los enzimas especificidad de los enzimas

Soluciones pau. Proteínas y enzimas iconLos alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas...


Medicina



Todos los derechos reservados. Copyright © 2015
contactos
med.se-todo.com