Todos los organismos están formados por los mismos tipos de sustancias, más o menos en idénticas proporciones, que realizan los mismos tipos de funciones generales




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Regla para distinguir estereoisómeros

L
Figura 2.4) Configuración R y S de los estereoisómero
os cuatro sustituyentes diferentes de un átomo de carbono asimétrico tiene asignada una prioridad de acuerdo con sus números atómicos de forma que la prioridad de los sustituyentes será S> O > N > C > H. El sustituyente de prioridad más baja, a menudo el hidrógeno, se orienta en dirección contraria al observador. La configuración alrededor del carbono se llama S, del latín sinister (izquierda), si la dirección de la progresión de los sutituyentes de mayor a menor prioridad es contraria a las agujas del reloj. La configuración se conoce como R, del latín rectus (derecha), si la progresión es en el sentido de las agujas del reloj (Figura 2.4).
Los aminoácidos se designan a menudo por una abreviatura de tres letras o bien por símbolos de una. Las abreviaturas para los aminoácidos son las primeras tres letras de sus nombres ingleses, excepto para la asparragina (Asn), la glutamina (Gln), la isoleucina (lle) y el triptófano (Trp). Los símbolos para muchos de los aminoácidos son las primeras letras de sus nombres (p. ej., G para glicina y L para Leucina). Los otros símbolos se han acordado por convención. Estas abreviaciones y símbolos son una parte integrante del vocabulario de los bioquímicos.
Tabla 2.1 Propiedades y Convenciones de los aminoácidos.

CLASIFICACIÓN.
Los aminoácidos se pueden clasifican en dos grupos:

Aminoácidos esenciales: El cuerpo no los puede producir y tienen que ser suministrados por los alimentos. Estos aminoácidos abarcan: cisteína, lisina y triptófano. Las fuentes de estos aminoácidos esenciales comprenden la leche, el queso, los huevos, ciertas carnes, las verduras, las nueces y los granos.

Aminoácidos no esenciales: Son producidos por el cuerpo a partir de los aminoácidos esenciales o la descomposición normal de las proteínas y abarcan el ácido aspártico, el ácido glutámico y la glicina. Estos aminoácidos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo la beta-alanina.

También se clasifican según sus radicales R Hay varios tipos:

Polares (sin carga): Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Glu.

Apolares (sin carga) o hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp.

Carga - (ácidos): Asp, Glu.

Carga + (básicos): Lys, Arg, His.

Propiedades

Ácido-básicas

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.

Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias tampones. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en el punto isoeléctrico.

Ópticas

Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (excepto glicina) por lo cual presentan isómeros. Si el amino está a la derecha se denomina D, si está a la izquierda L.

Químicas

Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

Las que afectan al grupo amino (desaminación).

Las que afectan al grupo R.
2.2) Los aminoácidos poseen propiedades ácido-base.

De las distintas propiedades de los – R, la polaridad o la apolaridad de los mismos, o sea la tendencia a interactuar o no con el medio acuoso, es una característica clave para el ordenamiento en el espacio de las proteínas.

A pH fisiológico los aminoácidos se encuentran ionizados

Los aminoácidos en solución, a pH neutro, están predominantemente bajo la forma de dipolo. Esto se debe a que los grupos carboxilo y amino se ionizan (Figura 2.5).


Figura 2.5) Ionización de un aminoácido.

Los aminoácidos tienen curvas de titulación características

La representación gráfica de la variación del pH de una solución debida al agregando de una base o un ácido se denomina curva de titulación (Figura 2.6). La curva de titulación surge entonces de la relación entre la cantidad de ácido o base agregada a una solución y la variación del pH de la misma.

A pH ácido la mayoría de los aminoácidos se encuentran como un ácido diprótico (ver forma predominante a pH 1) .Por lo tanto, son posibles dos ionizaciones la del grupo carboxilo (pKa) y la del grupo amino (pKb).

A pH 1 el 100% de las moléculas de aminoácido están como ion positivo. El valor de pH en el cual el 100% del aminoácido se encuentra como dipolo, se denomina punto isoeléctrico. A pH próximo a 14 el 100% del aminoácido estará como ión negativo.




Figura 2.6) Curva de Titulación de un aminoácido.

2.3) Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la naturaleza química de su grupo R:
a) Hidrofóbicos, aromáticos.

b) Hidrofóbicos, alifáticos.

c) Polares, hidrofílicos, con carga.

d) Polares, hidrofílicos, sin carga.
a) Hidrofóbicos, aromáticos.

Existen tres aminoácidos, fenilalanina, tirosina y triptófano, que presentan cadenas laterales aromáticas. La fenilalanina, junto con los aminoácidos alifáticos valina, leucina e isoleucina, es uno de los aminoácidos más hidrófobos. La tirosina y el triptófano también presentan un carácter ligeramente hidrófobo, aunque atenuado por los grupos polares de sus cadenas laterales. Además, la tirosina puede ionizarse a pH elevado.
b) Hidrofóbicos, alifáticos.

La valina, la leucina y la isoleucina tienen cadenas laterales hidrocarbonadas de mayor tamaño. La metionina contiene una cadena lateral alifática larga que incluye un grupo tioéter (-S-). Las cadenas laterales alifáticas grandes son hidrofóbicas; es decir, tienden a agruparse entre ellas en vez de establecer contactos con el agua. La estructura tridimensional de las proteínas solubles en agua se estabiliza por esta tendencia los grupos hidrofóbicos a agruparse, lo que se conoce como efecto hidrofóbico. Los diferentes tamaños y formas de estas cadenas lateral hidrocarbonadas les permiten empaquetarse para formar estructuras compactas con pocas cavidades.
c) Polares, hidrofílicos, con carga.

Los aminoácidos con cadenas laterales muy polares que les convierten en altamente hidrofílicos. La lisina y la arginina tienen cadenas laterales relativamente largas que acaban en grupos cargados positivamente a pH neutro. La lisina está rematada por un grupo amino primario y la arginina por un grupo guanidinio. La histidina contiene un grupo imidazol, un anillo aromático que también puede estar cargado positivamente.

Con un valor de pK´a cercano a 6, el grupo imidazol puede estar sin carga o cargado positivamente en las proximidades del pH neutro, dependiendo del entorno local. Por ello, la histidina se encuentra a menudo en los centros activos enzimáticos, donde el anillo imidazol puede unir y liberar protones durente las reacciones que se dan en ellos.

El conjunto de aminoácidos también incluye dos con cadenas laterales acídicas: el ácido aspártico y el glutámico. Estos aminoácidos se conocen habitualmente como aspartato y glutamato para resaltar que sus cadenas laterales a pH fisiológico pierden un protón del ácido y por ello están cargadas negativamente a pH fisiológico. Sin embargo, en algunas proteínas estas cadenas laterales aceptan protones, y esta capacidad resulta normalmente de importancia funcional.
d) Polares, hidrofílicos, sin carga.

Cinco aminoácidos son polares pero sin carga. Dos aminoácidos, la serina y la treonina contienen grupos hidroxilo alifático (-OH-). La serina se puede considerar como una versión hidroxilada de la alanina, mientras que la treonina se asemeja a la valina. Con un grupo hidroxilo en lugar de uno de los grupos metilo de la valina. Los grupos hidroxilo de la serina y de la treonina les hacen mucho más hidrofílicos y reactivos que la alanina y la valina.
2.4) Los aminoácidos se clasifican desde el punto de vista alimenticio en esenciales y no esenciales.
Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo y, por tanto, deben ser obtenidos a través de la dieta. Son los siguientes: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Además, hay otros aminoácidos que aunque no son esenciales para la mayoría, sí pueden serlo para ciertas personas o poblaciones; son los siguientes: arginina, cisteína, glicina y tirosina.

La ingesta diaria de estos aminoácidos recomendada por la Organización Mundial de la Salud es (en mg de aminoácido por kilo de peso):
Fenilalanina + tirosina: 14 mg/kg.

Leucina: 14 mg/kg.

Metionina + Cisteína: 13 mg/kg.

Lisina: 12 mg/kg.

Isoleucina: 10 mg/kg.

Valina: 10 mg/kg.

Treonina: 7 mg/kg.

Triptófano: 3 mg/kg.

Histidina: desconocida, 28 mg/kg en niños.

Arginina: desconocida, requerida para niños y quizás para ancianos.
Las fuentes de aminoácidos esenciales son los alimentos ricos en proteínas como la carne, los huevos, los lácteos, la soja, el trigo, el maíz, el arroz, etc. Algunos alimentos contienen todos los aminoácidos esenciales (carne de pollo, huevos, soja) mientras que otros tienen algún aminoácido que escasea.

Todos los aminoácidos esenciales pueden ser obtenidos de vegetales, y las dietas vegetarianas, incluso las estrictas, pueden proporcionar todas las exigencias alimenticias. No hay prácticamente ningún caso de deficiencia de proteínas cuando se consumen las calorías adecuadas. Los únicos casos comunes de déficit de proteínas ocurren entre poblaciones que están crónicamente desnutridas. La utilización de proteína se ve muy afectada por el contenido del aminoácido esencial que menos presente está en un determinado alimento (aminoácido limitante), por lo que es una buena idea tener una alimentación variada que tenga diferentes proporciones de aminoácidos esenciales.
2.5) Existen aminoácidos que desempeñan un papel en la comunicación celular: función del ácido glutámico como un neurotransmisor.
Hace más de tres décadas que se estableció la presencia, en concentraciones apreciables dentro del sistema nervioso central (SNC) humano de los aminoácidos excitadores, los ácidos glutámico y aspártico. Las propiedades excitadoras de estas moléculas fueron demostradas por primera vez en la placa neuromuscular de crustáceos y, más adelante, también en el sistema nerviosos central de los mamíferos; sin embargo, tales compuestos no fueron reconocidos inicialmente como neurotransmisores, porque son intermediaros en el metabolismo cerebral y no están localizados en una neurona típicamente excitadora, sino que se encuentran en diversos sistemas no propios. y por eso, su papel como neurotransmisores apenas fue aceptado hasta finales de la octava década del siglo XX.

El ácido glutámico (glutamato) se forma por transaminación del alfacetoglutarato por la enzima GABA-T, tanto en las terminaciones nerviosas como en células gliales, y por la acción de la glutaminasa sobre la glutamina en las terminaciones neuronales. Por su parte, el ácido aspártico (aspartato) deriva de la transaminación del oxalacetato por acción de la enzima aspartato aminotransferasa o por descarboxilación del piruvato, tanto en las terminaciones neuronales como en las células gliales.

En la liberación de estos aminoácidos excitadores intervienen mecanismos de exocitosis dependientes del calcio; así mismo, existen mecanismos de transporte activo tanto en las terminaciones nerviosas como en las células gliales, mediante los cuales tiene lugar la recaptación de estas moléculas desde la hendidura sináptica (Figura 2.7).

Figura 2.7) Secuencia de liberación y recaptación de ácido glutámico y aspártico en las hendiduras sinápticas.



Las proteínas involucradas en dicho proceso exhiben una alta selectividad para el transporte indistinto de aspartato y glutamato, merced a mecanismos específicos de afinidad, basados en la similitud cinética, de modo que la inhibición recíproca tiene lugar con análogos estructurados de uno u otro aminoácido.

Las concentraciones de ácido glutámico en las neuronas son reguladas por la actividad de la enzima glutaminasa y la recaptación por las terminales nerviosas; es más, al igual que en el caso de las monoaminas, en la síntesis del aminoácido participa un mecanismo de autorregulación.

Las principales vías dependientes de ácido glutámico comprenden proyecciones desde el hipocampo y la amígdala hacia el núcleo acuminado (accumbens) y proyecciones corticales (frontales) al hipocampo, mientras que las proyecciones corticofugales dependientes de ácido glutámico y ácido aspártico incluyen, entre otras, fibras originadas en distintas áreas de la corteza cerebral que terminan en los núcleos basales y la médula espinal.
2.6) El glutamato de sodio, aminoácido utilizado como conservador en la industria de los alimentos.



E
Figura 2.8) Estructura Química del Glutamato
l glutamato monosódico es la sal sódica del aminoácido conocido como ácido glutámico (o glutamato) que se encuentra de forma natural en numerosos alimentos como los tomates, setas, verduras, alimentos proteicos e incluso la leche materna. No es un aminoácido esencial pero es la principal fuente de energía del intestino. Su sal purificada, obtenida por fermentación de la caña de azúcar o algunos cereales, también se utiliza como condimento para potenciar el sabor de los alimentos y se conoce con el nombre de E621, proteína hidrolizada o extracto de levadura.
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