Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas




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  1. Estructura basica de las Proteínas :
    AMINO ÁCIDOS



La estructura básica de las proteínas son los aminoácidos. Las proteínas van a ser polímeros o cadenas de aminoácidos de distintos tipos de secuencias.

Existen 20 aminoácidos diferentes y todos ellos tienen una parte común en su molécula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo carboxilo (COOH), un Radical o cadena lateral (característica de cada aa) y un Hidrógeno unidos al mismo átomo de Carbono (Cα) q es el C quiral o C asimétrico, q significa q alrededor de él las moléculas pueden estar organizadas espacialmente de distintas formas dando origen a isómeros. [Todos los aa presentan un carbono quiral a excepción de la Glicina]
La particularidad y muchas veces funcionalidad de una proteína la van a dar las cadenas laterales porq el grupo amino y carboxilo van a estar formando el enlace peptídico

El nombre del aa se puede encontrar de 2 formas distintas, las primeras 3 letras de su nombre o sólo una letra q casi siempre corresponde a la primera letra de su nombre y en casos particulares como por ejemplo el Glutámico otra letra “E” porq la “G” es de Glicina

Existen 2 enantiómeros (imagen especulares no superponibles) posibles: L y D, pero solo la forma L, se encuentra presente en las proteínas. [Todos los aa estándares a excepción de la Glicina presentan isómeros D y L]


20 tipos de aa q varían en las cadenas laterales y se encuentran comun% en las prot.


Aminoácidos proteicos

Aa Estándar


Aminoácidos

Se utilizan como mensajeros o precursores o mensajeros metabólicos

Aminoácidos no Estándar



Neurotransmisores: GABA (derivado de glutamina)- Serotonina (triptófano)

Hormonas: Tiroxina (tirosina) - Acido indol acético (triptófano)

Intermediarios metabólicos: Citrulina- Ornitina


Alanina y Glicina

Son aa pequeños con cadenas laterales simples

La Glicina (G) tiene como cadena lateral otro H, o sea tiene 2 H como constituyentes por lo que aquí es un caso particular en que no tenemos un C asimétrico.

La cadena lateral tiene la posibilidad de realizar una interacción específica; cuando la manutención de la estructura 3D reqiera de la cadena lateral, la presencia de G va a distorsionar este arreglo 3D porq no tiene la cadena lateral y no

va a poder mantener la estructura.

La alanita tienen una cadena lateral de un protón (H) y un CH3
Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina

Presentan naturaleza hidrofóbica, repelen al agua.

Tienen cadenas alifáticas no cargadas, apolares. No se van a formar fácilmente en presencia de agua.

La metionina tiene un azufre

Cisteína:

Cadena lateral tiene un SH capaz de formar puentes disulfuro con otra Cisterna

Prolina: La cadena lateral vuelve a anclarse sobre el mismo carbono formando un anillo lo que hace que se rigidice la proteína le da menos movimiento. Este es un aa q cuando aparece tiende a desestabilizar la estructura que venía dándose en la proteína




Fenilalanina, Tirosina, Triptófano

Tienen anillos son muy hidrofóbicos sobre todo la fenilalanina

La fenilalanina es causa de una patología q provoca trastornos a distintos niveles, trastornos intelectuales severos(mucha fenilalanina)

Tirosina tienen un grupo OH la Treonina y la Serina ocurre esto exclusivamente en estos 3 aa, que tengan o no tengan el grupo fosfato va a determinar q la proteína este fosforilada o desfosforilada. La presencia de este grupo OH los hace fácilmente fosforilable hace que la proteína pueda activarse o desactivarse.
Treonina y Serina:

Cadenas con grupos Hidroxifosforilables. Las enzimas q fosforilan son las quinasas, específicas para S y otras para T.
Lisina, Arginina e Histidina:

Estan protonados a pH fisiológico. Tienen carga +. Lisina y Arginina pueden formar enlaces salinos.



Aspartato, Glutamato, Asparagina, Glutamina:

Aspartato, Glutamato: son ácidos, tienen carga - en el extremo de sus cadenas laterales, pueden interactuar con moléculas específicas.

Asparagina, Glutamina son grupos polares sin carga, pueden formar puentes de H.

**los grupos cargados se encuentran en los sitios activos de las proteínas



Unidades Básicas de las Proteínas

No polares, grupo R alifatico

Leucina

Metionina

Isoleucina

Polares, grupo R sin carga

Serina

Treonina

Cisterna

Prolina

Asparagina

Glutamina

Carga +

Lisina

Arginina

Histidina

Carga -

Aspartato

Glutamato

Aromáticos

Fenilalanina

Tirosina

Triptófano



  1. Estado de ionización de los aminoácidos


Si se analiza la conducta química de estos aminoácidos circulantes, por ejemplo en el plasma tienen distintos estados de ionización, nunca en estado neutro.

Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o cero dependiendo del pH, estado de ionización de los grupos

* El grupo carboxilo de los aa se comporta como ácido:

COOH à COO- + H+ pKa

* El grupo amino, actúa como base:

NH3+ à NH2 + H+ pKb

A pH del plasma y líquido intracelular (7,4 y 7,1), predominan las formas COO- y NH3+.
Las fuerzas relativas de los ácidos débiles son expresadas en términos de sus constantes de disociación de ácidos pKa
pK1 (carboxilo) 2-3 Si el pH ↓ 2-3 grupo carboxilo protonado.

Si el pH ↑ 2-3 grupo carboxilo desprotonado.
pK2 (amino) 9-11 Si el pH ↓ 9-11 grupo amino protonado.

Si el pH ↑ 9-11 grupo amino desprotonado

Carga neta= 0

(Casi todos los gr.carboxilo estan con carga -1 y amino carga +1)

pH entre 2 y 9

El aa se encuentra mayoritaria% como la especie Zwiterion




pH elevado, los grupos disociables no estarán protonados, con lo cual habrá mayor número de cargas negativas

Carga neta= -1

pH mayor a 9





pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados, y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína

Carga neta= +1

pH inferior a 2



Cuando hay muchos protones (pH bajo) el grupo amino y carboxilo se protonan

Si se sacan protones (se aumenta el pH) se van a desprotonar, primero el grupo carboxilo y si se siguen sacando se desprotona el grupo amino

Se le denomina Pk al pH en el q tenemos las dos especies distribuidas en la misma concentración. Pk es pq deriva de la constante de equilibrio.

De esta manera se puede hacer una lista con el pK de los distintos aa, como la mayoría de los aa tiene un grupo amino y un grupo carboxilo van a tener un valor de pK ácido para el grupo carboxilo y Pk básico para el grupo amino. Hay algunos aa como la Lisina y arginina q tienen doble grupo amino y el aspártico y glutámico q tienen doble grupo carboxilo por lo tanto estos aa tienen otro valor de pK



En este gráfico toda la especie esta de una manera y el valor de pH va variando a medida q se agrega buffer. Una de las utilidades prácticas de conocer el valor del pK es q alrededor de pk la variación de pH de una solución es mucho menor, por ejemplo si alguien quiere hacer reacción en un tubo de ensayo y mantenerla sin variación de pH, por ej a pH 7 y encuentra un compuesto con un pK 6,8 lo pone en ese medio y el cambio de pH alrededor de ese pK no es brusco, entonces si aparecen ácidos o bases el pH no va a variar mucho

En nuestro organismo, en el plasma circulan sustancias como bicarbonato q ayudan a mantener pH cercano 7,4 se llaman amortiguadores y si aumentan ácidos o bases mantienen el pH, amortiguan los cambios de pH para q estos no sean bruscos. Es muy importante porq bastan cambios leves para provocarnos problemas graves


Punto Isoeléctrico (pI)

Existe un valor de pH característico para cada aa, en el cual la disociación de cargas positivas y negativas se iguala y por lo tanto, la carga total del aa es nula. A este valor de pH se le denomina punto Isoeléctrico (pI) y el aa se encuentra en la forma de Zwitterion.



Corresponde al valor medio de los pKa que se encuentran a ambos lados de la especie isoeléctrica. Si la cadena lateral del aa posee un grupo ionizable se debe tomar en cuenta el valor de PkR (pka de la cadena latera)

  • Para aa neutros corresponde al valor medio de los pK1 y pK2. Existen solo 2 grupos disociables

Ej: pI para la Alanina Si pK1= 2.35 y pK2= 9.69

pI = 2.35 + 9.69 = 6.02

2


  • Para aa ácidos o básicos, depende de cada caso. Tomándose los valores más cercanos. Existen más de 2 grupos disociables


Ej: pI para el Ac. Aspártico( aa con cadena lateral ácida)

pK1= 1.88, pKr = 3.65 y Pk2= 9.60

pI = pK1 + pKr = 2.77

2

Ej: pI para Lisina( aa con cadena lateral básica)

pK1= 2.18, pKr = 10.53 y Pk2= 8.95

pI = pKr + pK2 = 9,74

2


  1. Formación del Enlace Peptídico


Los L-α-aminoácidos se unen en el ribosoma y van a formar un enlace peptídico entre los 2 aa.

La unión entre dos aminoácidos, se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido inmediato, con la pérdida de una molécula de agua.

Es una reacción de condensación catalizada por una enzima llamada peptidiltransferasa

Tiene una característica muy particular ya q la unión del N y el C es mucho mas cercana q la q ocurre en los enlaces simples esto porq este enlace no tiene la característica típica de enlace simple si no q es casi un doble enlace; estas 3 moléculas estan unidas por un semi doble enlace: el O con el C y el C con el N y eso es así porq hay electrones deslocalizados q andan viajando, el hecho q viajen nos da estructuras resonantes q estan variando continuamente generando un plano en esta zona.

Resonancia: significa q el O carbonilo y el N amida comparten parcial% 2 pares de electrones
El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman

Corresponde a una reacción de condensación.

Propiedades

  • Es rígido(lo q limita el n° de conformaciones q un polipéptido puede adoptar)

  • planar.

  • Tiene carácter parcial de doble enlace.(~40%)

Equilibrio de estructuras resonantes.

No tiene libertad de giro.

  • Es más corto que otros enlaces C-N.

  • Se presenta normalmente en transformación “Trans”.

  • Los grupos C=O y N- H son polares y participan en la formación de puentes de hidrógeno.


La cadena polipeptídica tienen un extremo izquierdo el Amino Terminal (N-Terminal) q por convención se considera el inicio de la cadena(ya q la síntesis se realiza del amino al carboxilo) y un extremo Carboxilo Terminal (C-Terminal) a la derecha.


  1. Estructuras de las Proteínas


La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales.




Estructura Primaria:

  • Es la secuencia específica y ordenada de aa que componen la cadena polipeptídica de una proteína.

  • Específica para cada proteína:

▪ Las proteínas homólogas tienen secuencias y funciones semejantes.

▪ La comparación de secuencias permite establecer relaciones evolutivas

  • Los aa como ya vimos están unidos por enlaces covalentes: enlace peptídico

  • Las mutaciones corresponden a variaciones en la secuencia:

▪ Los aa invariables son importantes para la función.

▪ Las mutaciones conservadoras son cambios entre aa químicamente semejantes.

▪ Hay mutaciones que se relacionan con enfermedades a nivel molecular Patología molecular
Estructura Secundaria:

  • Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio (Plegamiento)

  • Patrones repetitivos de disposición local de la cadena polipeptídica

  • Se logra gracias a la capacidad de giro de sus enlaces que van adquiriendo una disposición espacial estable

  • Las conformaciones posibles se estabilizan por un n° elevado de puentes de Hidrógeno y otras interacciones como Interacciones Hidrófobas o van der Waals  aa con cadenas laterales apolares, Interacciones Electroestáticas o Puentes salinos  grupos carboxilo y amino.

  • depende de los valores de los rotámeros Φ y Ψ:

Ángulo alrededor de la unión Cα -N  fi (Φ)

Ángulo alrededor de la unión Cα – Co psi (Ψ)

  • Lo rotación sólo puede darse alrededor de las uniones entre el Cα y el carbono carbonilo (Co) y al nitrógeno.

  • El carácter de doble unión parcial entre el grupo carbonilo al nitrógeno α de la unión peptídica restringe de manera significativa las conformaciones posibles, debido a impedimentos estéricos (choque estéricoconformaciones prohibidas)entre los grupos –NH, -CO y R.

  • conformaciones prohibidas choque estérico ( solapamiento de los radios de van der Walls, al girar los rotámeros impide un gran n° de conformaciones).

  • La conformación más favorable depende de la secuencia de aa.




  • El Diagrama de Ramachandran ilustra las conformaciones permitidas que caracterizan a los dos tipos de estructura:
    paralela


▪ hélice α

▪ lámina β antiparalela
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