Propiedades físicas y químicas




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Biología 2º Bachiller


TEMA 4 PROTEÍNAS


  1. PROTEÍNAS

    1. CONCEPTO.

    2. CLASIFICACIÓN.

    3. FUNCIONES

      1. ESTRUCTURAL.

      2. ENZIMÁTICA.

      3. HORMONAL.

      4. TRANSPORTE.

      5. CONTRACTIL.

      6. DEFENSA.

      7. RESERVA

      8. HOMEOSTÁTICA

  2. AMINOÁCIDOS.

    1. PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS.

      1. ACTIVIDAD OPTICA

      2. COMPORTAMIENTO QUÍMICO ANFÓTERO.

      3. PUNTO ISOELÉCTRICO

  3. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.

  4. EL ENLACE PEPTIDICO.

    1. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

  5. PÉPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS.

    1. NIVELES ESTRUCTURALES.

      1. NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA

      2. NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA.

        1. Estructura en hélice α

        2. Conformación ß-laminar

      3. NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA

      4. ESTRUCTURA CUATERNARIA.

    2. PROPIEDADES.

    3. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

    4. RELACIÓN ENTRE LA CONFORMACIÓN Y LA ACTIVIDAD DE LAS PROTEÍNAS.

    5. CLASIFICACIÓN DE PROTEINAS.




  1. PROTEíNAS.

    1. CONCEPTO.

Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos.

Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente está comprendida entre 6000 daltons y 106 daltons, son macromoléculas. Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímeros proteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc). En este último caso reciben el nombre genérico de prótidos.

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento más característico de las proteínas es el nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.

Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética, de hecho el dogma central de la genética molecular nos dice:
DNA RNA Proteína


    1. CLASIFICACIÓN.

Haloproteínas: solo formadas por aminoácidos. Según la configuración tridimensional pueden ser fibrosas (colágeno, miosina, queratina, fibrina y elastina) o globulares (actina, albumina, globulina e histona).

Heteroproteínas: formadas por una parte proteica y otra parte no proteica llamada grupo prostético, según sea el grupo prostético se clasifican en:

Cromoproteínas: Fe (hemoglobina o mioglobina). Sin Fe hemocianina.

Glucoproteínas: Inmunoglobulinas y fibrinogeno

Lipoproteínas: LDL (lipoproteínas de densidad baja) y HDL (lipoproteínas de densidad elevada)

Nucleoproteínas: forman parte de la unión de ácidos nucleicos e histonas.

Fosfoproteínas: Caseína y vitelina.


    1. FUNCIONES. (Pag 80 y 81)

Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más importantes en los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:


      1. ESTRUCTURAL.

Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso- están formadas, entre otras sustancias, por proteínas.

      1. ENZIMÁTICA.

Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas.


      1. HORMONAL.

Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre (glucemia).


      1. TRANSPORTE.

De gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas son moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, y son también proteínas.


      1. CONTRACTIL.

Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular.


      1. DEFENSA.

Inmunológica. Los anticuerpos son sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a los agentes patógenos, y son proteínas


      1. RESERVA

En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo.


      1. HOMEOSTÁTICA

Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular.

También tienen la función de transducción de señales y del reconocimiento de señales químicas.


  1. AMINOÁCIDOS. (Pag 71)


Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas, salvo la prolina, responden a la fórmula general que se observa en la figura.

A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminoácidos presentes en las proteínas de los seres vivos. Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo carboxilo o grupo ácido (-COOH), y el grupo amino (-NH2). La cadena hidrocarbonada de los aminoácidos se numera comenzando por el grupo ácido, siendo el carbono que tiene esta función el carbono número 1, el grupo amino se encuentra siempre en el carbono 2 o carbono α. Por lo tanto, los aminoácidos tienen en común los carbonos 1 (grupo carboxilo) y 2 (el del grupo amino) diferenciándose en el resto (R) de la molécula. En la fórmula general, R representa el resto de la molécula que puede ser desde un simple H- , como en el aminoácido glicocola, a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilo y también otras funciones (alcohol, tiol, etc.).

Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes, por lo que habrá únicamente 20 restos distintos. Es de destacar el hecho de que en todos los seres vivos sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos. En ciertos casos muy raros, por ejemplo en los venenos de algunas serpientes, podemos encontrar otros aminoácidos diferentes de estos 20 e incluso aminoácidos que no siguen la fórmula general.

La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.


    1. PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS

Son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, bipolares, con actividad óptica y comportamiento químico anfótero.


      1. LA ACTIVIDAD ÓPTICA.



Excepto en la glicocola, en el resto de los aminoácidos el carbono α (el carbono que lleva la función amino) es asimétrico. La molécula será ópticamente activa y existirán dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos sólo encontramos uno de los isómeros ópticos. Por convenio se considera que los aminoácidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos generados por bacterias) existen aminoácidos no proteicos pertenecientes a la serie D.

Las funciones (+) o (-) no tienen nada que ver con que aminoácido sea D o L.




      1. COMPORTAMIENTO QUÍMICO ANFÓTERO. (Pag 72)


Ácido-base de los aminoácidos es la base de su comportamiento anfótero. En disolución los aminoácidos son electrolizados anfóteros, es decir, dependiendo del pH de la disolución se pueden comportar como ácidos o como bases. El grupo NH2 puede captar protones y el grupo COOH puede cederlos.

- COOH  COO- + H+

- NH2 + H+  NH3+
Pueden comportarse como ácidos o bases a la vez dando una estructura doblemente ionizada llamada ZWITTERION (hermafrodita). Ejemplo:

En medios ácidos los aminoácidos se comportan como bases captando protones.

En un medio básico hay pocos protones entonces lo que hacen el aminoácido es liberar protones.


Los aminoácidos son pues buenos amortiguadores del pH, tienen efecto tampón.




      1. PUNTO ISOELÉCTRICO.



Es el pH en el cual el aminoácido es eléctricamente neutro, es decir, tiene el mismo número de cargas positivas que de cargas negativas y no tiene porque ser 7.

Además de los grupos amino y carboxilo unidos al carbono alfa algunos aminoácidos poseen en sus cadenas laterales grupos amino o carboxilo, que también se ionizan y generan cargas positivas o negativas respectivamente que contribuyen a la carga neutra del aminoácido y de la proteína que lo contiene.




pI = (2.2 + 9.1)/2 = 5.7


  1. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.


En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:


  1. Grupo I: Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.




  1. Grupo II: Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.




  1. Grupo III: Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.




  1. Grupo IV: Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.







  1. EL ENLACE PEPTIDICO. (Pag 73)

Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro, ambos aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido.



    1. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO



El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.



Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.

Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos, y están todos ellos en un mismo plano.



  1. PÉPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS.

Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará un polipéptido.

Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.



Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el grupo amino libre. Este será el aminoácido amino terminal (H-). En el otro extremo quedará libre el grupo carboxilo del último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo: H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.

Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por ejemplo: ciertas hormonas, como la insulina, que regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro; la encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor. O las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del útero durante el parto; también son péptidos algunos antibióticos como la gramicidina.
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/cristalografia%20de%20rayos%20x.html


    1. NIVELES ESTRUCTURALES

La conformación de una proteína es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las importantes funciones que realizan.

La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber: primario, secundario, terciario y cuaternario


      1. NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA. (Pag 73)

Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.

La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. Como, además, la función de la proteína depende de su estructura, un cambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar su función. Veamos, a continuación, un ejemplo de estructura primaria:
H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala-Ile-Trp-Gly-......-Pro-Asn-Glu-OH



      1. NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA. (Pag 73 y 74)

Las características de los enlaces peptídicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada estructura secundaria.

Ésta puede ser en hélice α, hélice de colágeno o en conformación ß. Es de destacar que las tres son configuraciones en hélice diferenciándose en el número de aminoácidos por vuelta (n) y en el diámetro de la hélice. En la hélice α, n=4; en la hélice de colágeno, n=3 y en la conformación ß, n=2. A continuación estudiaremos solo la hélice α y la conformación ß por ser las configuraciones más frecuentes.

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