Los polipéptidos se forman por la condensación de aminoácidos. Esto se realiza a través del enlace covalente entre el grupo amino del un aminoácido y el grupo




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fecha de publicación24.10.2015
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POLIPÉPTIDOS

Los polipéptidos se forman por la condensación de aminoácidos. Esto se realiza a través del enlace covalente entre el grupo amino del un aminoácido y el grupo hidróxilo del ácido carboxílico del siguiente. Los grupos aminos y carboxilos de los extremos de una cadena polipeptídica se denominan terminales (amino y carboxilos terminales).

Comúnmente las proteína con cadenas de menos de 20 aminoácidos se denominan oligopéptidos. Las proteínas pueden tener tanto un número como una composición muy variable de aminoácidos. Por ejemplo la insulina está formada por dos cadenas de polipéptidos una de 21 aminoácidos y otra de 30. En los seres humanos existe una protéina llamada titina o conectina que forma parte de los músculos estriados, este es el mayor polipéptido conocido mide 1μm y está formado por 34350 aminoácidos, pero en los ratones es aún mayor, más de 35000 aminoácidos.

El esqueleto del aminoácido es siempre el mismo lo que varía es el radical- dependiendo de éste se diferenciarán los 20 aminoácidos conocidos. Existen otros 2 que se forman por pequeñas modificaciones en la posición de algún grupo dentro del radical pero no se los considera dentro de los 20 universales ya que su síntesis es posterior a la traducción, es decir que el cambio de posición de los grupos ocurre después de la síntesis de proteínas. Un ejemplo concreto de esta modificación ocurre en el colágeno. Esta proteína, formada por tres cadenas polipeptídicas, se encuentra formando parte de los vasos sanguíneos como las arterias, la piel y los músculos de los tendones, por ejejmplo. Uno de los aminoácidos que la componenen es prolina, este se encuentra en diferentes posiciones del colágeno, pero ocasionalmente es tranformado en hidroxiprolina. Este cambio le confiere estabilidad a los músculos de los tendones.

ACTIVIDAD 1

En la imagen de abajo se muestran cuatro aminoácidos:

  1. Señalar grupo amino, ácido carboxílico y radical en cada uno de los aminoácidos.

  2. A aprtir de estos 4 aminoácidos se podrían formar 16 oligopéptidos diferentes, intente realizar al menos tres de estos 16 realizando tre uniones peptídicas, esto es tres condesaciones, una por vez, señalando en cada paso la formación de una molécula de agua.. Recuerde que los radicales seimpre se escriben hacia afuera del esqueleto peptídico (tal como se ven en la imagen).

  3. Señalar las uniones peptídicas en cada paso y los grupos aminos y carboxilos terminales en el óligopéptido final.

Fig. 1: Estructura química de los aminoácidos: Serina, ácido glutámico, alanina y glicina

ACTIVIDAD 2

El ácido ascórbico (Vitamina C) es necesario para convertir la prolina en hidroxiprolina. Por lo tanto la deficiencia de vitamina C provocaría una producción anormal de colágeno. A partir de su conocimiento acerca del rol del colágeno en los seres humanos qué efectos puede tener la ausencia de vitamina C en la dieta. Luego de realizada sus predicciones pruébelas investigando los síntomas del escorbuto (enfermedad debida al déficit de vitamina C).

De acuerdo con lo ya expresado, las diferencias entre los aminoácidos se deben a la estructura de los grupos R (radicales).

De esta manera los aminoácidos se pueden agrupar de acuerdo con las siguientes características de los GRUPOS RADICALES:

Carácter hidrofóbico NO POLARES (9 aminoácidos)

Carácter hidrofílico: un grupo polar muy común es hidroxilo (-OH), otro menos común es el tiol

(-SH) y el carboxilato (COO-H)

(11 aminoácidos DE LOS CUALES 4 SON POLARES PERO neutros Y 7 PUEDEN CARGARSE, de estos 4 actúan como ácidos es decir ceden protones y se cargan negativamente y 3 son actúan como base aceptan protones y se cargan positivamente: histidina, lisina y arginina)

ACTIVIDAD 3

Clasificar los 4 aminoácidos de la Fig. 1 en polares (HIDROFÍLICOS) y no polares o apolares (HIDROFÓBICOS).

ORIGENES DE LOS AMINOACIDOS

La mayoría de los seres vivos sintetizan un sin número de proteínas a partir del ensamblaje, en los ribosomas, de veinte aminoácidos universales. Se han propuesto diferentes hipótesis para explicar este hecho:

  1. Estos 20 aminoácidos fueron los únicos que se formaron antes de que aparecieran los primeros organismos vivos y por esto los organismos vivos los utilizaron y continuaron utilizándolos, de haber existido otros probablemente también los utilizarían.

  2. Existen 20 aminoácidos ideales a partir de los cuales se pueden formar un sin número de proteínas viables, y la selección natural favoreció a los organismos que utilizaron estos y no otros aminoácidos en la construcción de proteínas, que a la larga serían inviables.

  3. La vida evolucionó a partir de una especie ancestral única que contaba con esto 20 aminoácidos. Los polipéptidos son ensamblados por los ribosomas por lo cual es muy difícil para un organismo cambiar este mecanismo introduciendo un nuevo aminoácido sin quitar otro pre existente.

Es difícil de encontrar una explicación concreta a esto sobre todo cuando existen actualmente especies que utilizan el mismo codón pero para sintetizar otro aminoácido diferente a los conocidos. Este el caso de algunas especies de bacterias que ante determinadas condiciones utilizan el típico codón de STOP UGA para sintetizar selenocisteína (el aminoácido 21) que es similar a la cisteína pero con un átomo de Se en lugar de S2.

La selenocisteína se encuentra presente la enzima glutatión peroxidasa (enzima que actúa contra los radicales libres) hasta ahora se la reconoció en especies de bacterias y en un ciliado. En 2002, se encontró que la especie de ciliado Euplotes, utilizaba UGA para la síntesis de Selenocisteína y cisteína, convirtiéndolo en la primera y única especie que utiliza el mismo codón para la síntesis de dos aminoácidos diferentes.1

En el mismo año, otro grupo de investigadores, encontró que la pirrolisina era el aminoácido 22 sintetizado por otro codón de STOP en este caso UAG. La pirrolisina fue hallada en la arquea Methanosarcina barkeri. 1

De esta manera hasta la fecha, puede decirse que existen sólo dos casos en los que los codones de STOP O TERMINADORES de la traducción proteíca sintetizan un nuevo aminoácido.

  1. SELENOCISTEINA: CODON: UGA

  2. PIRROLISINA: CODON UAG

EN AMBOS CASOS SON CODONES DE PARADA.

1 http://www.osu.edu/

2M. Campbell y S. O. Farrell. Bioquímica. 2004. Ed. Thomson. Pág. 336.

ACTIVIDAD 4

Calcule la diversidad de polipéptidos completando los valores ausentes en la siguiente tabla



N° de aminoácidos

N° de posibles secuencias de aminoácidos




1

201




2

202

400

3




8000

4










206

64.106







1024.1018

El número posible de secuencias de aminoácidos en un dipéptido puede calcularse como

20X20 = 400

Esto es debido a que hay 20 aminoácidos y dado que hay dos aminoácidos en un dipéptido entonces hay 202 formas diferentes de acomodar esos 20 aminoácidos en un dipéptido. Si un polipéptido tiene 400 aminoácidos en su composición entonces hay 20400 posibles secuencias diferentes para ese polipéptido

GENES Y POLIPÉPTIDOS

Si bien el número de secuencias de aminoácidos que puede producir un organismo vivo es inmensa, en realidad sólo una pequeña fracción de todas estas es producida, aún así las células sintetizan polipéptidos con miles de secuencia diferente y almacena la información necesaria para hacer esto. La secuencia de aminoácidos de un polipéptido es almacenada de manera codificada en la secuencia de bases nitrogenadas de un gen. Si bien existen genes que cumplen con otros roles, la gran mayoría de los genes cumplen con la función de codificar secuencias de los polipéptidos específicos para cada especie de la tierra.

La codificación involucra a tres bases nitrogenadas de un gen para un aminoácido en un polipéptido. Entonces, el polipéptido de nuestro ejemplo anterior con 400 aminoácidos necesita un gen con 1200 bases nitrogenadas. Cada base nitrogenada, por otra parte, se encuentra acompañada por un azúcar pentosa -------------- y un grupo fosfato por lo que nuestro gen requiere de ………. Azúcares ……….. y ………grupos fosfatos. Este número en realidad es mucho mayor ya que cada gen cuenta con otras secuencias extras tanto al inicio del gen como al final y en el medio.

ACTIVIDAD 5

PROTEÍNAS Y POLIPÉPTIDOS

Las proteínas pueden estar formadas por sólo una cadena de polipéptidos o por varias cadenas. A modo de ejemplo se presentan las siguientes, complete las funciones en cada ejemplo.

N° de polipéptidos

Ejemplo

Función

1

Lisozima




2

Integrina




3

Colágeno




4

Hemoglobina






Los biólogos moleculares buscan los OPEN READING FRAMES (ORFs) o marcos de lecturas en especies seleccionadas de cada grupo taxonómico viviente. Los ORFs son las secuencias de ADN es decir la secuencias de nucleótidos que comienza con ATG codón de inicio hasta un codón de parada o STOP (TAA, TAG Y TGA). Dependiendo del punto de inicio existen 6 formas posibles de traducir cualquier secuencia de nucleótidos en una secuencia de aminoácidos de acuerdo con el código genético (tres de una cadena y tres de la otra cadena). La secuencia de codificación o CDS es la región del ADN que es traducida a proteínas. Esto es porque en los eucariotas hay regiones del ADN que no son codificantes llamadas intrones y si bien el gen completo se transcribe sólo se traducen los exones. En los procariotas al no existir intrones los ORF son iguales a los CDS.

COMPARANDO GENOMAS EN PROCARIOTAS Y EUCARIOTAS

CARACTERÍSTICA

PROCARIOTAS

EUCARIOTAS

TAMAÑO DEL GENOMA

PEQUEÑO

GRANDE

DENSIDAD DE GENES

ALTA

BAJA

INTRONES

NO

SI

IDENTIFICACIÓN DE GENES

SIMPLE

COMPLEJA

EJEMPLOS:

Drosophyla melanogaster (mosca de la fruta) tiene secuencias de base para cerca de 14000 polipéptidos.

Caenoharbditis elegans (te acordás que era el gusano con mil células? Si no te acordás mirá el primer PPT) tiene secuencias de base para 19000 polipéptidos.

Homo sapiens tiene secuencias de base para cerca de 23000 polipéptidos diferentes

ACTIVIDAD 6:

Buscar ORF para en una especie con mayor secuencia y menor a los ejemplos

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