Especificidad de las enzimas




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títuloEspecificidad de las enzimas
fecha de publicación24.01.2016
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Biología 2º Bachiller


TEMA 5 ENZIMAS

  1. LAS ENZIMAS.

    1. CONCEPTO DE CATÁLISIS.

    2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.

    3. CONSTITUCIÓN QUÍMICA DE LAS ENZIMA Y MODO DE ACTUACIÓN.

    4. ALGUNAS COENZIMAS IMPORTANTES.

      1. ATP y ADP

      2. NAD+ , NADP+ y FAD

      3. Coenzima A.

    5. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

      1. La temperatura.

      2. El pH,

      3. Los inhibidores.

        • Inhibición competitiva

        • Inhibición no competitiva

        • Inhibición alostérica

      4. Envenenadores

      5. Los activadores.

  1. CINÉTICA DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA




  1. LAS ENZIMAS. (Pag 178)

    1. CONCEPTO DE CATÁLISIS.

Las enzimas son proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos.

Esto es, actúan facilitando las transformaciones químicas; acelerando considerablemente las reacciones y disminuyendo la energía de activación que muchas reacciones requieren.




Las enzimas, como catalizadores que son, no modifican la constante de equilibrio y tampoco se transforman, recuperándose intactas al final del proceso. La rapidez de actuación de las enzimas y el hecho de que se recuperen intactas para poder actuar de nuevo es la razón de que se necesiten en pequeñísimas cantidades.
http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html


    1. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS. (Pag 179)

Es de destacar que las enzimas son específicas. Esto es, una enzima puede actuar sobre un substrato o un grupo de substratos relacionados (especificidad de substrato) pero no sobre otros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa.

Otras enzimas, sin embargo, tienen especificidad de acción al realizar una acción determinada pero sobre múltiples substratos; por ejemplo: las lipasas que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos. Debido a esta especificidad de las enzimas existen en la célula miles de enzimas diferentes.

La especificidad de las enzimas ha llevado a comparar a éstas con llaves y a los substratos con cerraduras (modelo de la llave y la cerradura).


    1. CONSTITUCIÓN QUÍMICA DE LAS ENZIMA Y MODO DE ACTUACIÓN.

En el pasado las enzimas se conocían con el nombre de fermentos, porque los primeros enzimas estudiados fueron los fermentos de las levaduras y de las bacterias.

En la actualidad el término fermento se aplica únicamente a las enzimas que las bacterias, hongos y levaduras vierten al exterior para realizar determinadas trasformaciones: las fermentaciones. Las enzimas son, en general, prótidos. Algunas son proteínas en sentido estricto. Otras poseen una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica, ambas están más o menos ligadas químicamente.

La conformación espacial de la parte proteica es la responsable de la función que realiza la enzima. Para ello la sustancia o sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la enzima en una zona que llamaremos centro activo y son las interacciones químicas entre los restos de los aminoácidos presentes en el centro activo y el substrato o los substratos las responsables de la transformación; ya que estas interacciones producen reordenamientos de los electrones que debilitan ciertos enlaces y favorecen la formación de otros desencadenando la transformación química.



La parte proteica o apoenzima es también, y por las mismas razones, la que determina la especificidad de la enzima. Así, la sacarasa actúa sobre la sacarosa por ser esta la única molécula que se adapta al centro activo.

Muchas enzimas precisan para su actuación la presencia de otras sustancias no proteicas: los cofactores. Químicamente son sustancias muy variadas. En algunos casos se trata de simples iones, cationes en particular, como el Cu2+ o el Zn2+ . En otros, son sustancias orgánicas mucho más complejas, en cuyo caso se llaman coenzimas.

Muchas vitaminas son coenzimas o forman parte de coenzimas. Las coenzimas son imprescindibles para que la enzima actúe. Suelen, además, ser las responsables de la actividad química de la enzima. Así, muchas reacciones de oxidación precisan del NAD+ , que es el que capta los electrones y sin su presencia la enzima no puede actuar. Otro ejemplo lo tenemos en las reacciones que necesitan energía en las que actúa como coenzima el ATP.

Por último, indicar que las enzimas se nombran añadiendo la terminación asa, bien al nombre del substrato sobre el que actúan (sacarasa), al tipo de actuación que realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasa).


    1. ALGUNAS COENZIMAS IMPORTANTES.




      1. ATP y ADP

Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de energía:

*ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa-P-P-P

*ADP (adenosina-5'-difosfato): Adenina-Ribosa-P-P.


      1. NAD+ , NADP+ y FAD

Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de electrones:
* NAD+ (Nicotinamín adenín dinucleótido). Se trata de un dinucleótido formado por: Nicotinamida-Ribosa-P-P-Ribosa-Adenina.
* NADP+ (Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato). Similar NAD+ pero con un grupo fosfato más esterificando el HO- del carbono 2 de la ribosa unida a la adenina.
* FAD (Flavín adenín dinucleótido). Similar al NAD pero conteniendo riboflavina (otra de las vitaminas del complejo B2) en lugar de nicotinamida.


      1. Coenzima A.

Coenzimas que intervienen como transportadores de grupos acilo.

La A es una coenzima de estructura compleja y de la que forma parte el ácido pantoténico (otra de las vitaminas del complejo B2).


    1. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. (Pag 178)


Las enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver condicionada su actuación por determinados factores físicos y químicos. Algunos de estos factores son:


      1. La temperatura.

Como toda reacción química, las reacciones catalizadas enzimáticamente siguen la regla de Van t'Hoff. Según la cual, por cada 10ºC de aumento de temperatura, la velocidad de la reacción se duplica. No obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima. En el hombre, y en los animales homeotermos como el hombre, esta temperatura óptima coincide con la temperatura normal del organismo. Los enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas.




      1. El pH


Que al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del centro activo y por lo tanto también influirá sobre la actividad enzimática.

      1. Los inhibidores. (Pag 180)


Determinadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o impidiendo su actuación.

Estas sustancias son los inhibidores. Se trata de moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta actúe sobre el substrato.


        1. Inhibición competitiva.

Cuando el inhibidor se une al centro activo de la enzima impidiendo que el sustrato se una a él. Se trata de una inhibición que depende de la concentración de sustrato y de inhibidor.


        1. Inhibición no competitiva.

Cuando el inhibidor se une reversiblemente a un punto diferente del centro activo pero con su actuación lo modifica lo suficiente para que, aunque se puedan unir la enzima y el sustrato, la catálisis no se produzca o la velocidad de ésta disminuya. Este tipo de inhibición no depende de la concentración de sustrato.


        1. Inhibición alostérica. (Pag 181)


El inhibidor se une también reversiblemente a un punto diferente al centro activo, pero con su actuación lo modifica de tal manera que impide la unión de la enzima y el substrato.


      1. Envenenadores.




Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima impidiendo pernanentemente que esta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación.


      1. Los activadores.

Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activándola.


  1. CINÉTICA DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA (Pag 181)

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Su nombre es en honor a Leonor Michaelis y Maud Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, o sea que la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.

Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración de sustrato ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante de formación de producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima. En ese caso, los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato.


Ejercicios paginas 190-191: 8, 9, 10, 17

Ejercicio 1

a) ¿Qué es una enzima? Defínela.

b) Indica las razones por las que tenemos  cantidades muy pequeñas de enzimas en las células.

c¿Cómo se nombran las enzimas? Pon un ejemplo.
Ejercicio 2

a) ¿Qué quiere decir que las enzimas son específicas? Haz un breve comentario.

b) ¿Qué es una coenzima?

c) El metabolismo puede regularse mediante cambios en la actividad enzimática (inhibición). Describe, muy brevemente, un sistema de inhibición enzimático
Ejercicio 3

La enzima de la Fig. 1 de la imagen  actúa sobre el substrato, un disacárido, rompiendo el enlace O-glicosídico. Si se añade al medio la sustancia A (Fig. 2), la actividad de la enzima varia de una forma similar a la observada en la gráfica. Si se elimina del medio la sustancia A, la actividad de la enzima se restablece. Da una explicación razonada de estos hechos.





Tema 5: Enzimas


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