7 introducción al metabolismo. Enzimas 1 introducción al metabolismo
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Biología de 2º Bachillerato 7.1. Introducción al metabolismo. Enzimas 7.1. INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO. ENZIMAS7.1.1. INTRODUCCIÓN AL METABOLISMOLas células intercambian continuamente materia y energía con su entorno que son transformadas en su interior con el objeto de crear y mantener las estructuras celulares, proporcionando la energía necesaria para sus actividades vitales. El conjunto de intercambios y transformaciones que tienen lugar en el interior de la célula debido a procesos químicos catalizados por enzimas constituyen el metabolismo. Entre los objetivos básicos del metabolismo figuran la destrucción o degradación de moléculas y la construcción o síntesis de ellas. Por ello se distinguen dos fases dentro del metabolismo:
La división del metabolismo en catabolismo y anabolismo tiene una finalidad didáctica, pero, en realidad, estos procesos no se producen por separado en el espacio y en el tiempo. Las células se encuentran siempre en un proceso constante de autodestrucción y autoregeneración. El metabolismo hay que considerarlo como una unidad, aunque su complejidad obligue a estudiarlo fragmentado en las denominadas rutas metabólicas, que son secuencias de reacciones químicas que relacionan entre si dos compuestos o metabolitos importantes. Las rutas metabólicas no son independientes entre si , sino que poseen encrucijadas comunes. Un mismo metabolito común a dos rutas podrá seguir por una o por otra en función de las condiciones celulares. Todas las células no utilizan la misma fuente para proveerse del material que necesitan a la hora de construir sus biomoléculas. En cuanto a la fuente de Carbono, se puede distinguir entre células autótrofas que utilizan el CO2 atmosférico y células heterótrofas que toman el C en forma de compuestos orgánicos. En cuanto a la fuente de energía, tampoco es común a todas las células. Las fotosintéticas utilizan la luz solar y las quimiosintéticas utilizan la energía liberada en reacciones químicas. Teniendo en cuenta estos dos aspectos se agrupan los seres vivos en 4 clases distintas cuyo nombre hace referencia en primer lugar a la fuente de energía y en segundo lugar a la fuente de C.
En el metabolismo hay procesos que liberan energía y otros que la consumen, pero esta liberación y consumo no tienen por qué ocurrir al mismo tiempo ni en el mismo lugar de la célula. Debe existir, por tanto, un mecanismo que almacene y transporte esta energía desde los lugares donde se produce hasta donde se consume. Este mecanismo está basado en la formación y posterior ruptura de enlaces químicos que acumulan y liberan gran cantidad de energía: son los llamados enlaces ricos en energía. El enlace de este tipo que más se utiliza para almacenar y transportar energía es el que une los fosfatos 2º y 3º del ATP; se libera la energía que contiene cuando se hidroliza y se almacena cuando se forma de nuevo. Actúa por tanto de dos maneras:
Muchas de las reacciones del catabolismo suponen la oxidación de un sustrato, lo cual libera electrones. Por el contrario, el anabolismo frecuentemente consiste en reacciones de reducción que requieren electrones. Los electrones son transportados enzimáticamente desde las reacciones catabólicas de oxidación en las que se liberan hasta las reacciones anabólicas de reducción que precisan de ellos. Para ello se utilizan coenzimas transportadores de electrones, como el NAD o el FAD, que llevan electrones de un punto a otro de la célula de un modo similar a como el ATP transporta la energía. Cuando uno de estos coenzimas se encuentra cargado de electrones, en estado oxidado, se dice que tiene poder reductor, puesto que al liberarse de los electrones podrá reducir a otro compuesto. 7.1.2. ENZIMAS En los seres vivos se están desarrollando continuamente una serie de reacciones químicas que, si se realizaran en un laboratorio, sólo podrían llevarse a cabo mediante altas temperaturas, descargas eléctricas u otras fuentes de energía que las células no podrían resistir. Por ello, las reacciones que tienen lugar en los organismos no pueden ser violentas, lo cual se consigue gracias a la existencia de los biocatalizadores, entre los cuales el lugar más destacado lo ocupan los enzimas. Para que una reacción se lleve a cabo es necesario que la/s sustancia/s que van a reaccionar (sustratos) reciban una determinada cantidad de energía que las active, denominada energía de activación. Los catalizadores son pues aquellas sustancias que, al disminuir las necesidades de energía de activación de una reacción, la facilitan y la aceleran. Los catalizadores no intervienen en la reacción que catalizan, de tal manera que, una vez terminada ésta, quedan libres y pueden volver a ser utilizados, no se consumen durante la reacción. Todos los enzimas conocidos son proteínas de gran solubilidad en los medios líquidos del organismo. Salvo raras excepciones son solubles en agua. Según su composición se clasifican en dos grupos:
7.1.2.1. APOENZIMAS: El apoenzima sirve de soporte al coenzima y está exclusivamente formado por secuencias de aminoácidos. Es el que determina la especificidad de la reacción enzimática. En el apoenzima se distinguen 4 tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la actividad enzimática:
7.1.2.2. COENZIMAS: Difiere del apoenzima en que es de bajo peso molecular y no es de naturaleza proteica aunque sí es orgánico. Es el responsable del tipo de reacción enzimática que realiza el enzima. Por esta circunstancia, el número de coenzimas no es muy elevado ya que pueden ser comunes a muchos enzimas uniéndose a diferentes apoenzimas, desempeñando todos ellos la misma acción enzimática y, sin embargo, siendo específicos para las distintas reacciones enzimáticas según el apoenzima al que están unidos. Muchos coenzimas son vitaminas, lo cual significa que no pueden ser sintetizados por el organismo y deben ser incorporados en la dieta como tales o como sustancias transformables en vitaminas, es decir, provitaminas. Los principales grupos de coenzimas son los siguientes:
7.1.2.3. VITAMINAS: Algunas vitaminas son necesarias para la actuación de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas y, por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabólicos, como puede verse en la tabla:
7.1.2.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA: En toda reacción enzimática intervienen por una parte el enzima y por otra el sustrato, que es la sustancia que, catalizada por el enzima, se convierte en un producto o productos. Los enzimas tienen un tamaño mucho mayor que los sustratos sobre los que actúan. En una primera fase el sustrato se acopla por adsorción (fijación a la superficie) al centro activo del enzima formándose un complejo enzima-sustrato (ES). El sitio catalítico del centro activo actúa entonces sobre el sustrato transformándolo en los productos, que se separan del enzima; éste puede volver a unirse a otra molécula de sustrato para provocar sobre ella una nueva reacción enzimática. Esta forma de actuar los enzimas explica por qué cantidades pequeñísimas de ellos pueden catalizar grandes masas de sustratos, pues no se gastan en su acción, recuperándose al final de la reacción que catalizan. Los enzimas son específicos, es decir, cada uno de ellos actúa solamente sobre un determinado sustrato. Actualmente se considera que la especificidad enzimática radica en la naturaleza de los aminoácidos de fijación del centro activo. Una vez realizada la fijación del sustrato a dichos aminoácidos, el enzima posee una considerable libertad para modificar su forma y amoldarse parcialmente sobre el sustrato, de tal manera que el sitio catalítico quede correctamente situado para actuar. Es decir, no existe una adaptación predeterminada, sino una adaptación inducida por los aminoácidos de fijación del enzima. La reacción enzimática se desarrolla a una velocidad que, en principio, es directamente proporcional a la cantidad de sustrato, pero sólo hasta un cierto límite. Si se mantiene constante la cantidad de enzima y se aumenta progresivamente la concentración de sustrato, el enzima irá pasando al complejo ES y la velocidad de reacción aumentará progresivamente con rapidez hasta que todo el enzima se encuentre en forma de complejo ES y esté, por tanto, saturado. En este momento la velocidad de la reacción será máxima y un i  ncremento mayor de sustrato no logrará acelerar más la reacción enzimática. En la práctica, suele manejarse no la velocidad máxima, sino la semimáxima que es aquella que se da cuando la mitad del enzima presente se halla en forma de complejo ES y la otra mitad libre. En este caso se cumple la siguiente relación:K  se denomina constante de Michaelis (KM) y representa la concentración de sustrato para la cual la velocidad de la reacción es igual a la mitad de la velocidad máxima. Una KM alta quiere decir, por tanto, que para conseguir la velocidad semimáxima se requiere una elevada concentración de sustrato, lo que prueba que el enzima no tiene una gran afinidad por el sustrato y actuará con preferencia sobre otro sustrato.7.1.2.5. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: La cinética de la reacción enzimática puede verse modificada por diversos factores que modulan la actividad de los enzimas, en unos casos activando su acción catalítica, en otros inhibiéndola. Los principales factores son: a) Temperatura: la velocidad de las reacciones enzimáticas puede variar en función de la temperatura. A medida que ésta aumenta, también aumenta la actividad enzimática hasta llegar a un punto óptimo en que dicha actividad es la máxima. Pero si sigue elevándose la temperatura, llega un momento en que el enzima se desnaturaliza y cesa su actividad. b) pH: un enzima sólo actúa dentro de unos límites de pH. Entre ellos está el llamado pH óptimo en el que la reacción alcanza su máxima eficacia. Sobrepasados los límites de pH, el enzima se desnaturaliza. c) Proenzimas: los enzimas son, a veces, sintetizados en una forma catalíticamente inactiva llamada proenzima o zimógeno. La transformación de éste en enzima activo se consigue por la pérdida de algunos aminoácidos de su molécula que hacen variar su estructura de tal manera que se logra organizar el sitio catalítico. Esta transformación de proenzima en enzima es catalizada a su vez por otros enzimas. Por ejemplo, el enzima tripsina se elabora en el páncreas en forma del proenzima tripsinógeno, el cual se transforma en tripsina gracias al enzima enteroquinasa. d) Sustancias inhibidoras: se trata de compuestos químicos que logran inhibir en menor o mayor medida, incluso anular, la actividad de un enzima sin destruirlo. Este hecho las distingue de las sustancias inactivadoras. La acción inhibidora puede ser de dos tipos: - Inhibición competitiva: se debe a que el inhibidor tiene una molécula tan parecida a la del sustrato que logra unirse al centro activo del enzima, el cual, como no puede actuar sobre él, permanece unido sin separarse impidiendo que el sustrato ocupe el centro activo. - Inhibición no competitiva: se debe a que el inhibidor se une de tal manera a los aminoácidos de fijación del centro activo que impide que el sustrato llegue al sitio catalítico. Tanto la inhibición competitiva como la no-competitiva son reversibles. Sin embargo existe también una inhibición irreversible o envenenamiento que tiene lugar cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo del enzima inutilizándolo. e) Alosterismo: es la propiedad que poseen algunos enzimas (llamados alostéricos) de modificar su actividad cuando su estructura terciaria se transforma por una molécula orgánica que se une en un punto diferente del centro activo denominado punto alostérico. Esta molécula orgánica es diferente del sustrato habitual del enzima y se llama efector alostérico. El alosterismo desempeña un papel esencial en los procesos de regulación gen‚tica y constituyen el principal sistema regulador de los ciclos bioquímicos. Los enzimas alostéricos se encuentran frecuentemente en las encrucijadas de varias rutas metabólicas y son los que regulan la continuación por una u otra vía de la ruta. 7.1.2.6. CLASIFICACIÓN GENERAL DE LOS ENZIMAS: Los enzimas se clasifican en 6 grupos en función de la acción que realizan. Para denominar un enzima se utiliza generalmente el nombre del sustrato sobre el que actúa con la terminación -asa (por ej. sacarasa). Algunos enzimas, sin embargo, siguen conservando su nombre antiguo, por ej. tripsina.
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